结构生物学蛋白怎么找

A. 怎么查找一个蛋白质的基因组序列

网址中输入NCBI，点开NCBI主页。。在主页的右上方有可选框，选择protein，后面输入蛋白名称，如果想具体找到的话，直接输入物种加蛋白，回车即可。

1、打开NCBI主页。

2、左边search里面选择GENE 右边的对话框里输入你想要的基因名称。

3、 在出来的所有条目第一行后面都有种属表明，比如Homo sapiens是人Felis catus是猫。选择你想要的种属。

4、再出现的页面中找到那个像数轴的图，在左侧有可以点击的蓝色数字，往往开头有AK、NM的开头，点击它，再出现的下拉框里选择GENEBANK。

5、最下面就是他的基因序列 当然也可以参考页面上提供的CDS区域范围来看。

注意事项

NCBI (National Center for Biotechnology Information）是指美国国立生物技术信息中心。理解自然无声但精妙的关于生命细胞的语言是现代分子生物学的要求。通过只有四个字母来代表DNA化学亚基的字母表，出现了生命过程的语法，其最复杂形式就是人类。

阐明和使用这些字母来组成新的“单词和短语”是分子生物学领域的中心焦点。数目巨大的分子数据和这些数据的隐秘而精细的模式使得计算机化的数据库和分析方法成为绝对的必须。

B. 结构生物学的主要研究方法都有哪些

结构生物学主要是用物理的手段,用X-射线晶体学,核磁共振波谱学,电镜技术等物理学技术来研究生物大分子的功能和结构.来阐明这些大分子相互作用中的机制。（以上来自网络 结构生物学）

当然如果想用物理手段得首先通过一些方式拿到蛋白质的结晶，通过高纯度的蛋白溶液的蒸发使蛋白结晶生长，之后再利用X-射线衍射等方法进行研究。蛋白结晶是结构生物学中的一个重要瓶颈，高质量的结晶很难得到。

希望对你有帮助，欢迎追问~

C. 生物的蛋白质结构示意图应该怎么看

楼主您好！ 氨基酸一般有一个碳在中央，有一个氢以共价键与碳相连。 在碳上一般会有一个羧基（—COOH）和一个氨基相连（—NH2）。 另外还有一个R基，所谓R基，就是随机（random）取代基的意思，也就是说，在R基位置的可以是氢原子，可以是羧基，氨基，羟基或者是其他取代基。 提供最简单的氨基酸，甘氨酸的结构简式（R基为氢原子）COOH—CH2—NH2

D. 什么是结构生物学

结构生物学以生物大分子三级结构的确定作为手段，研究生物大分子的结构功能关系，将探讨生物大分子的作用机制和原理作为研究目的。结构生物学是近代生物学发展过程中，定量阐明生命现象的一门科学，生物大分子的三级结构和结构功能研究的结构生物学已经成为生命科学当前的前沿和带头学科。

(4)结构生物学蛋白怎么找扩展阅读：

蛋白质及其复合物三维结构的测定是生物研究最重要的科学基础之一，和结构相关工作共获诺贝尔奖25项，占诺贝尔奖自然科学部分的8%。在医药研发中，蛋白质晶体学也被广泛用于基于结构的新药设计。

蛋白质三维结构的测定主要有三大手段：X射线晶体学、核磁共振技术（NMR）以及冷冻电镜三维重构技术。这些研究方法都有其优点和缺陷，不同的研究对象需要采用不同的方法。

X射线晶体学是目前分辨率最高的结构测定方法，但是首先要拿到蛋白质晶体，分子量很大的蛋白以及膜蛋白很难得到晶体，这是其局限性。核磁共振光谱学比较适合研究小分子量的蛋白和蛋白相互作用位点的信息，而冷冻电镜比较适合研究超大分子量蛋白复合物甚至亚细胞器的结构；因此往往需要通过结合不同的方法来互补。

E. 蛋白质结构生物学的基本实验流程

蛋白质结构生物学的基本实验流程：从预期的蛋白质功能出发→设计预期的蛋白质结构→推测应有的氨基酸序列→找到相对应的核糖核苷酸序列（RNA）→找到相对应的脱氧核糖核苷酸序列（DNA）。

蛋白质工程的基本流程简述如下：筛选纯化需要改造的目的蛋白，研究其特性常数等；制备结晶，并通过氨基酸测序、X射线晶体衍射分析、核磁共振分析等研究，获得蛋白质结构与功能相关的数据；结合生物信息学的方法对蛋白质的改造进行分析。

蛋白质

和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现。

F. 如何查找某一蛋白质结构域的结合蛋白或者基因

作为蛋白质的转录因子从功能上分析其结构可包含有不同区域：①DNA结合域（DNA binding domain）,多由60-100个氨基酸残基组成的几个亚区组成；②转录激活域（activating domain）,常由30-100氨基酸残基组成,这结构域有富含酸性氨基酸、富含谷氨酰胺。
去blast里面查询，Specialized BLAST里面的“Search protein or nucleotide targets in PubChem BioAssay”，点击protein链接，把序列输入里面查询就可以了。 结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域,特别指蛋白质中这样的区域。

G. 阐述生物学解析蛋白结构两种常用方法的步骤

生物学解析蛋白结构两种常用方法的步骤
1. 前处理
把蛋白质从原来的组织或溶解状态释放出来，保持原来的天然状态，并不丢
失生物活性。常用的方法：匀浆器破碎、超生波破碎、纤维素酶处理以及溶菌酶等。
超声波破碎法：当声波达到一定频率时，使液体产生空穴效应使细胞破碎的技术。超声波引起的快速振动使液体局部产生低气压，这个低气压使液体转化为气体
，即形成很多小气泡。由于局部压力的转换，压力重新升高，气泡崩溃。崩溃的气泡产生一个振动波并传送到液体中，形成剪切力使细胞破碎。
2． 粗分级
分离可用盐析、等电点沉淀和有机溶剂分级分离等方法。这些方法的特点是简便、处理量大，
3． 细分级
样品的进一步纯化。样品经粗分离以后，一般体积较小，杂蛋白大部分已被除去。进一步纯化，一般使用层析法包括凝胶过滤、离子交换层析、吸附层析以及亲和层析等。必要时还可选择电泳、等电聚焦等作为最后的纯化步骤。

H. 蛋白质的构型、构象、一级结构（生物化学）

构型和构象有着显着不同，不存在一级或几级构型或构象的说法。

蛋白质分子可以说有一级结构（氨基酸的排列顺序),二级结构（a-螺旋，β-折叠等）等空间结构。

“氨基酸”的排列顺序＝蛋白质分子中“各个原子”特有的固定的空间排列？？

构型（configuration） 一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。

构象(conformation ) 指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

I. 高中生物中蛋白质的结构特点，如何回答

蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。
一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。

J. 如何查找 蛋白质相互作用作用 结构域

首先要确定两个蛋白质之间有相互作用
再去寻找结构域，可以用的方法有
研究文献，如果有晶体衍射做出的相互作用结构域的报道，那么一定要仔细研究
要研究清楚目的蛋白的三级结构，比如螺旋、片层的蛋白起始和结束位点确定研究方法，常用的有酵母双杂交，免疫共沉淀等
做缺失突变体，可以从N端和C端逐一截掉氨基酸
还可以将中间比较重要的氨基酸序列全部删除
利用重叠PCR的方法就可以获得DNA序列