微生物的酶具有哪些特点

A. 酶有什么特点

酶是催化剂，而且是特殊的具有催化功能的蛋白质。那么，什么是催化剂?着名的化学家奥斯瓦尔德下了这样一个定义：催化剂是一种能够影响化学反应速度，但不在反应产物中出现的因素。根据这个定义，催化剂首先能加快化学反应速度；其次，不改变反应的物质；第三，催化剂在反应前和反应后不发生变化。由于酶完全符合以上特征，因此，酶是催化剂。

首先，酶有极高的催化作用，这是普通催化剂所无法比拟的。酶可以把生物体内的生化反应速度提高到1亿至100亿倍。例如淀粉水解可形成单糖，这在理论上完全可行。可是淀粉放在水里，如无任何微生物参与，淀粉不会变成单糖，因为无催化剂。如果加入一丁点淀粉酶，反应速度加快，很快就可以尝到甜味了。

第二，酶有专一性。一种酶只能催化一种或一类生化反应，就像一把钥匙开一把锁一样。

第三，酶对高温十分敏感。生物体内的生化反应都在常温、常压下进行，酶才不会失活。如果将酶加热，酶就会变性，失去活性。

总之，酶的应用取决于这些特点，在高温高压条件下应用酶是不会成功的。因此，需要选择和创造一个适合的环境条件，对酶取长避短，充分发挥它的作用。

B. 什么叫酶酶的作用有什么特性影响酶活力的主要因素有那些

酶指具有生物催化功能的高分子物质。

酶的作用有专一性，高效性，温和性。

酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
（1）酶浓度对酶促反应速度的影响
从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。
（2）底物浓度对酶促反应速度的影响
在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。
（3）温度对酶促反应速度的影响
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。
最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。
所以，人在发烧时，不想吃东西。
（4）pH对酶促反应速度的影响
酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。
（5）激活剂对酶促反应速度的影响
能激活酶的物质称为酶的激活剂。激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
（6）抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。

C. 微生物发酵法生产酶的优点有哪些

（1）微生物种类多，品种齐全；
（2）微生物生长繁殖快，生长周期短，产量高；
（3）培养方法简单，原料来源丰富，价格低廉，经济效益高，并可以通过控制培养条件来提高酶的产量；
（4）微生物具有较强的适应性和应变能力。
（5）可以进行大规模生产
（6）避免原料的浪费

D. 什么叫酶酶的作用有什么特性影响酶活力的主要因素有那些

酶指具有生物催化功能的高分子物质。
在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶借着提供另一条活化能（用Ea或ΔG表示）需求较低的途径来使反应进行，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。 大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍。
酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。酶有催化作用（加快反应速率），也有抑制作用（减慢反应速率）。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。

酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
（1）酶浓度对酶促反应速度的影响
从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。
（2）底物浓度对酶促反应速度的影响
在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。
（3）温度对酶促反应速度的影响
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。
最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。
所以，人在发烧时，不想吃东西。
（4）pH对酶促反应速度的影响
酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。
（5）激活剂对酶促反应速度的影响
能激活酶的物质称为酶的激活剂。激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
（6）抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。

E. 微生物酶的介绍

微生物酶是指起着催化作生物体系中特定反应的、由微生物活细胞产生的蛋白质。作为催化剂的微生物酶，它可以加速三种反应：水解反应、氧化反应和合成反应。微生物酶可以在活细胞内进行催化作用，也可以透过细胞作用细胞外的物质；前者称内酶，后者称外酶。

F. 蛋白酶有哪些特点

自从新颖洗涤剂——加酶洗衣粉问世，人们再也不用为衣服上沾有各种污渍烦恼了，不论是血渍、汗渍或油渍、食渍，只要使用这种洗涤剂，便可洗得干干净净。

加酶洗衣粉这种独特的洗涤能力，来自它所含有的蛋白酶。

蛋白酶是至今发现的2000多种酶中的一种。我们知道，酶是一种具有非凡功能的生物催化剂，它不需要什么特殊的设备和条件，在常温常压下就能使许多复杂的化学反应迅速完成，效率比普通催化剂高出千万倍。

各种酶都有各自的催化对象，蛋白酶的专长是能够水解蛋白质。有人做过试验，1克胃蛋白酶在2小时内，就能溶解50千克煮熟的鸡蛋白。

蛋白酶和其他许多酶一样，人们首先是从动植物体内提取，然后再把它用到生产、生活中去。但是用这种方法不但成本高、产量低，而且还受到动植物来源的限制，使酶的应用大受影响。

直到人们发现，动植物体内的许多酶种都可以在小小的微生物体内找到，比如加酶洗衣粉用的蛋白酶，便是一种短小芽孢杆菌产生的。

因为微生物的特点是繁殖快，产量高，生产原料来源丰富，大量培养并不困难，当然也不受地区、季节、气候的限制，这就为酶的大规模生产和应用创造了有利条件。

能够生产蛋白酶的微生物是很多的。放线菌、细菌和霉菌等大家族中的许多成员，在生长繁殖和新陈代谢过程中都能产生蛋白酶，我们分别把它们称为放线菌蛋白酶、细菌蛋白酶和霉菌蛋白酶。

如按它们作用最适酸碱度，又可分为酸性蛋白酶、中性蛋白酶和碱性蛋白酶。

G. 生物酶类一般具有哪些共同的特性

微生物作为生物，具有与一切生物的共同点，即： ① 遗传信息都是由 DNA 链上的基因所携带，除少数特例外，其复制、表达与调控都遵循中心法则。 ② 微生物的初级代谢途径如蛋白质、核酸、多糖、脂肪酸等大分子物的合成途径基本相同。 ③ 微生物的能量代谢都以 ATP 作为能量载体。
微生物作为生物的一大类 ，除了与其他生物共有的特点外，还具有其本身的特点及其独特的生物多样性：
1 、微生物的形态与结构多样性
微生物的个体极其微小，必须借助于光学显微镜或电子显微镜才能观察到它们。测量和表示单位，细菌等须用 m m 作单位，病毒等必须用 nm 作单位。杆形细菌的宽度只有 0.5~2 m m ，长度也只有 1~ 几个 m m ，每 g 细菌的个数可达 10 10 个。微生物本身就具有极为巨大的比表面积，如大肠杆菌（Escherichia coli ）比表面积可达 30 万。这对于微生物与环境的物质、能量和信息的交换极为有利。
尽管微生物的形态结构十分简单，大多是单细胞或简单的多细胞构成，甚至还无细胞结构，仅有 DNA 或 RNA ；形态上也仅是球状、杆状、螺旋状或分枝丝状等，细菌和古菌形态上除了那些典型形状外还有许多如方形、阿拉伯数字状、英文字母形等等特殊形状。放线菌和霉菌的形态有多种多样的分枝丝状。微生物细胞的显微结构更是具有明显的多样性，如细菌经革兰氏染色后可分为革兰氏阳性细菌和阴性细菌，其原因在于细胞壁的化学组成和结构不同，古菌的细胞壁组成更是与细菌有着明显的区别，没有肽聚糖而由蛋白质等组成，真菌细胞壁结构又与古菌、细菌又很大的差异。
2 、微生物的代谢多样性
微生物能利用的基质十分广泛 ， 是任何其他生物所望尘莫及的 。 从无机的 CO 2 到有机的酸、醇、糖类、蛋白质、脂类等，从短链、长链到芳香烃类，以及各种多糖大分子聚合物 ( 果胶质、纤维素等 ) 和许多动、植物不能利用、甚至对其他生物有毒的物质，都可以成为微生物的碳源和能源。
而且微生物的代谢方式多样，既可以 CO 2 为碳源进行自养型生长，也可以有机物为碳源进行异养型生长；既可以光能为能源，也可以化学能为能源。既可在有 O 2 条件下生长，又可在无 O 2 条件下生长。代谢的中间体和产物更是多种多样，有各种各样的酸、醇、氨基酸、蛋白质、脂类、糖类等等。代谢速率也是任何其他生物所不能比拟的。如在适宜环境下，大肠杆菌每小时可消耗的糖类相当于其自身重量的 2 000 倍。以同等体积计，一个细菌在 1 小时内所消耗的糖即可相当于人在 500 年时间内所消耗的粮食。