⑴ 生物化学中的螺旋构象与多肽链之间的计算怎么算
蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的.每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键.在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.
①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；
②螺旋形成是自发的,肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用；被氢键封闭的环含有13个原子,因此α螺旋也称为3.6/13螺旋；
③每隔3.6个残基,螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°,螺距为0.54nm,即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm；螺旋的半径是0.23nm；Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°。
⑵ 【生物化学】一个含有78个氨基酸残基组成的α螺旋肽链 其轴长是 ，怎样计算
典型的蛋白质α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
因此，78个氨基酸的α-螺旋肽链，共沿螺旋轴上升0.15*（78/3.6）= 37.5 nm