蛋白质如何修饰生物素

① 蛋白质的化学修饰和生物学修饰有什么区别

蛋白质翻译后修饰的生物学意义是使蛋白质具有生物活性，可以发挥相应的功能

② 蛋白质生物合成的加工修饰方式有哪些

单纯蛋白质由一条多肽链或数条多肽链构成；结合蛋白质则除多肽链外，还含有辅基。蛋白质的高级结构是由一级结构中各个氨基酸残基的侧链共同决定的。一级结构形成后，多肽链卷曲折叠形成α螺旋，β折叠等二级结构；并借副键（盐键、氢键、疏水键等）维持一定空间构象。由一条以上肽链构成的蛋白质和带有辅基的结合蛋白质，肽链之间或多肽链与辅基之间需要聚合。结合蛋白质如糖蛋白、脂蛋白和色素蛋白分别需加糖、加脂、加辅基等才成为活性蛋白质。

③ 蛋白质翻译后修饰有什么生物学意义

可以使蛋白质具有生物活性，可以发挥相应的功能。

翻译是蛋白质生物合成（基因表达中的一部分，基因表达还包括转录）过程中的第二步（转录为第一步），翻译是根据遗传密码的中心法则，将成熟的信使RNA分子（由DNA通过转录而生成）中“碱基的排列顺序”（核苷酸序列）解码，并生成对应的特定氨基酸序列的过程。

但也有许多转录生成的RNA，如转运RNA（tRNA）、核糖体RNA（rRNA）和小核RNA（snRNA）等并不被翻译为氨基酸序列。

(3)蛋白质如何修饰生物素扩展阅读：

翻译的过程大致可分作起始、延长、终止。翻译主要在细胞质内的核糖体中进行，氨基酸分子在氨基酰-tRNA合成酶的催化作用下与特定的转运RNA结合并被带到核糖体上。

生成的多肽链（即氨基酸链）需要通过正确折叠形成蛋白质，许多蛋白质在翻译结束后还需要在内质网上进行翻译后修饰才能具有真正的生物学活性。

④ 修饰蛋白质

过程很复杂，涉及到信号序列的切除等生化过程。主要修饰在内质网中进行，高尔基体则负责分泌。

yuxiaobo1990你可能不需要那么详细的过程。一下做下参考。

从核糖体上释放出来的多肽链，按照一级结构中氨基酸侧链的性质，自竹卷曲，形成一定的空间结构，过去一直认为，蛋白质空间结构的形成靠是其一级结构决定的，不需要另外的信息。近些年来发现许多细胞内蛋白质正确装配都需要一类称做“分了伴娘”的蛋白质帮助才能完成，这一概念的提出并未否定“氨基酸顺序决定蛋白空间结构”这一原则。而是对这一理论的补充，分子伴娘这一类蛋白质能介导其它蛋白质正确装配成有功能活性的空间结构，而它本身并不参与最终装配产物的组成。目前认为“分子伴娘”蛋白有两类，第一类是一些酶，例如蛋白质二硫键异构酶可以识别和水解非正确配对的二硫键，使它们在正确的半胱氨酸残基位置上重新形成二硫键，第二类是一些蛋白质分子，它们可以和部分折叠或没有折叠的蛋白质分子结合，稳定它们的构象，免遭其它酶的水解或都促进蛋白质折叠成正确的空间结构。总之“分子伴娘”蛋白质合成后折叠成正确空间结构中起重要作用，对于大多数蛋白质来说多肽链翻译后还要进行下列不同方式的加工修饰才具有生理功能。

1.氨基端和羧基端的修饰

在原核生物中几乎所有蛋白质都是从N-甲酰蛋氨酸开始，真核生物从蛋氨酸开始。甲酰基经酶水介而除去，蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸残基常由氨肽酶催化而水介除去。包括除去信号肽序列。因此，成熟的蛋白质分子N-端没有甲酰基，或没有蛋氨酸。同时，某些蛋白质分子氨基端要进行乙酰化在羧基端也要进行修饰。

2.共价修饰

许多的蛋白质可以进行不同的类型化学基团的共价修饰，修饰后可以表现为激活状态，也可以表现为失活状态。

（1）磷酸化：

磷酸化多发生在多肽链丝氨酸，苏氨酸的羟基上，偶尔也发生在酪氨酸残基上，这种磷酸化的过程受细胞内一种蛋白激酶催化，磷酸化后的蛋白质可以增加或降低它们的活性，例如：促进糖原分解的磷酸化酶，无活性的磷酸化酶b经磷酸化以后，变居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I经磷酸化以后变成无活性的糖原合成酶D，共同调节糖元的合成与分介。

（2）糖基化：

质膜蛋白质和许多分泌性蛋白质都具有糖链，这些寡糖链结合在丝氨酸或苏氨酸的羟基上，例如红细胞膜上的ABO血型决定簇。也可以与天门冬酰胺连接。这些寡糖链是在内质网或高尔基氏体中加入的（图18-20）。

⑤ 蛋白质共价修饰的方法

共价修饰

许多的蛋白质可以进行不同的类型化学基团的共价修饰，修饰后可以表现为激活状态，也可以表现为失活状态。

（1）磷酸化：

磷酸化多发生在多肽链丝氨酸，苏氨酸的羟基上，偶尔也发生在酪氨酸残基上，这种磷酸化的过程受细胞内一种蛋白激酶催化，磷酸化后的蛋白质可以增加或降低它们的活性，例如：促进糖原分解的磷酸化酶，无活性的磷酸化酶b经磷酸化以后，变居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I经磷酸化以后变成无活性的糖原合成酶D，共同调节糖元的合成与分介。

（2）糖基化：

质膜蛋白质和许多分泌性蛋白质都具有糖链，这些寡糖链结合在丝氨酸或苏氨酸的羟基上，例如红细胞膜上的ABO血型决定簇。也可以与天门冬酰胺连接。这些寡糖链是在内质网或高尔基氏体中加入的。

⑥ 蛋白质的化学修饰

正
蛋白质种类繁多,结构各异,各有不同的功能,是生命活动不可缺少的重要角色,在疾病的治疗上有着广泛的应用。天然蛋白质在有其重要功能的同时,也有一些人们不希望有的缺点,如有抗原性,功能单一,半衰期太短等。为寻找理想的药用蛋白,人们试图对现有的蛋白质进行改造,这种改造主要有两种方式:一是通过基因工程的手段,改变蛋白质的编码基因,使蛋白质的氨基酸序列乃至空间结构发生改变,从而达到改变蛋白质性质和功能的目的;另一种方法是通过化学修饰来改变蛋白质的性质和生物学特性。

⑦ 5’生物素修饰DNA与3‘生物素修饰DNA有什么区别

EMSA结合反应：(1) 如下设置EMSA结合反应阴性对照反应：Nuclease-Free Water 7微升EMSA/Gel-Shift结合缓冲液(5X) 2微升细胞核蛋白或纯化的转录因子 0微升标记好的探针 1微升总体积 10微升样品反应：Nuclease-Free Water 5微升EMSA/Gel-Shift结合
BAS-ELISA是在常规ELISA原理的基础上，结合生物素(B)与亲和素(A)间的高度放大作用，而建立的一种检测系统。生物素很易与蛋白质(如抗体等)以共价键结合。这样，结合了酶的亲和素分子与结合有特异性抗体的生物素分子产生反应，既起到了多级放大作用，又由于酶在遇到相应底物时的催化作用而呈色，达到检测未知抗原(或抗体)分子的目的。