为什么转移酶生物催化的利用率很低

❶ 酶作为生物催化剂有什么特点

1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；
2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；
3、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
4、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。
5、有些酶的催化性与辅因子有关。
6、易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。

❷ 转移酶简介

目录

• 1 拼音
• 2 英文参考
• 3 注解

1 拼音

zhuǎn yí méi

2 英文参考

transferase

3 注解

转移酶（transferase）催化基团转移反应的酶的总称。又称移换酶，是酶分类的主群之一。如AB＋CHAH＋CB那样，是以从一种化合物（供体）将基团B转移到另一种化合物（受体）的形式来进行的。可根据转移基团的种类来进行分类。

1．C1基：甲基、羟甲基和甲酰基（与四氢叶酸有关），羧基（与生物素有关）或氨甲酰基，脒基。

2．醛基、酮基（如转酮酶、转醛酶）。

3．酰基和氨酰基（如乙酰转移酶）。

4．糖基（如糖原合成酶、磷酸化酶）。

5．烷基。

6．含氮基（如转氨酶）

7．含磷酸基（如已糖激酶、肌酸激酶和磷酸转移酶，RNA多聚酶和DNA多聚酶等核苷酰转移酶）。

8．含硫基。（数字是酶编号的第二位数字）。

根据转移基团的种类，也需要特定的基质或辅酶。水解可考虑为向水的基团转移，实际上某种水解酶也催化基团转移反应。与合成反应及水解反应相比多数的基团转移反应，其能量的出入是少的。因此用于进行多种生物体物质的生物合成是不少的。另外由高能化合物所进行的基团转移，其平衡有利于合成系统因而多被利用。

❸ 酶活性不是指酶的催化效率么，那酶活性降低就是说酶催化效率低了是么酶催化效率降低会怎么样怎么降低

酶活性降低就是说酶催化效率低了是对的，一般情况下温度太高或太低，ph都会影响酶催化效率，下面给你介绍影响酶催化效率的因素：

使酶具有催化效率高的因素有以下几个方面。
（一）邻近与定向效应
是指酶受底物诱导发生构象变化，使底物与酶的活性中心楔合，对于双分子反应来说，两个底物能集中在酶活性中心，彼此靠近并有一定的取向。这样就大大提高了活性部位上底物的有效浓度，使一个分子间的反应变成了一个近似于分子内的反应，从而增加了反应速度。
（二）底物分子敏感键扭曲变形
酶活性中心的结构有一种可适应性，当专一性底物与活性中心结合时，可以诱导酶分子构象的变化，使反应所需要的酶中的催化基团与结合基团正确的排列和定位，使催化基团能够合适地处在被作用的键的地方，这也就是前面提到过的“诱导契合”学说。与此同时，变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”，甚至“变形”，从而促进酶-底物络合物进入过渡态，降低了反应活化能，加速了酶促反应。实际上这是酶与底
物诱导契合的动态过程。酶活性中心的某些基团，在底物的分步反应中，经常表现为酸碱催化与共价催化的作用。

（三）酸碱催化
酸碱催化有狭义的和广义的。最初，化学家们认为：酸是H+离子，碱是OH -离子。狭义的酸碱催化就是H+离子或OH
-离子对化学反应速度表现出的催化作用。酸碱催化在有机化学反应中是比较普遍的现象。如在酸碱的作用下，蛋白质可能水解为氨基酸，脂肪可以水解为甘油和脂肪酸。由于细胞内的环境接近中性，H+与OH
-离子的浓度都很低，因此，在生物体内进行的酶促反应，H+与OH
-离子的直接作用相当微弱。随着科学的发展，概念的深化，后来把酸定义为质子的供体，碱定义为质子的受体。现在所说的酸碱催化作用，则是指组成酶活性中心的极性基团，在底物的变化中起质子的供体或受体的作用，这就是广义的酸碱催化。发生在细胞内的许多类型的有机反应都是广义的酸碱催化。例如，羰基的水化、羧酸酯或磷酸酯的水解、各种分子的重排以及许多取代反应都属此种类型。酶活性中心处可以提供质子或接受质子而起广义酸碱催化作用的功能基团有：谷氨酸、天冬氨酸侧链上的羧基，丝氨酸、酪氨酸中的羟基，半胱氨酸中的巯基，赖氨酸侧链上的氨基，精氨酸中的胍基和组氨酸中的咪唑基。其中组氨酸的咪唑基值得特别注意，因为它既是一个很强的亲核基团，又是一个有效的广义酸碱功能基团。

影响酸碱催化反应速度的因素有两个，第一个是酸碱的强度，在这些功能基团中，组氨酸的咪唑基的解离情况pK值为6.0，在生理pH条件下，既可以作质子的供体又可作质子的受体。因此，咪唑基是催化中最有效最活泼的一个催化功能基团；第二个是这些功能基团供出质子或接受质子的速度，其中的咪唑基的情况特别突出，它供出或接受质子的速度十分迅速，其半衰期小于10-10秒。而且，供出或接受质子的速度几乎相等。由于咪唑基有如此的优点，所以虽然组氨酸在大多数蛋白质中含量很少，却很重要，在许多酶的活性中心处都含有组氨酸。推测很可能在生物进化过程中，它不是作为一般的结构蛋白成分，而是被选择作为酶分子中的催化结构而存在下来的。具有酸碱催化特征的酶促反应，酶与底物结合成的中间产物是离子型络合物。

（四）共价催化
还有一些酶以另一种方式来提高催化反应的速度，即共价催化。它是指酶活性中心处的极性基团，在催化底物发生反应的过程中，首先以共价键与底物结合，生成一个活性很高的共价型的中间产物，此中间产物很容易向着最终产物的方向变化，故反应所需的活化能大大降低，反应速度明显加快。根据活性中心处极性基团对底物进攻的方式不同，共价催化可分为亲电催化与亲核催化两种。较常见的是活性中心处的亲核基团对底物的亲核进攻。亲核基团含有未成键的电子对，在酶促反应中，它向底物上缺少电子的正碳原子进攻。因亲核基团对底物亲核进攻而进行的催化作用，称为亲核催化。活性中心处的亲核基团有：丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基等。此外，辅酶中还含有另一些亲核中心。以硫胺素为辅酶的一些酶如丙酮酸脱羧酶、含辅酶A的一些脂肪降解酶、含巯基的木瓜蛋白酶、以丝氨酸为催化基团的蛋白水解酶等，都有亲核催化的机制。同理，亲电催化则是亲电基团对底物亲电进攻而引起的催化作用。常见的亲电基团有NH3+、Mg2+、Mn2+、Fe2+等。

（五）活性中心低介电微环境

酶分子中的疏水侧链一般在分子内部组成疏水的非极性区，而表面则为亲水基团组成的亲水极性区。这就是说在酶分子上存在不同的微环境。

酶的活性中心凹穴内相对地说是非极性的，而在疏水的非极性区介电常数低，因此，酶的催化基团被低介电环境所包围，在某些情况下排除高极性的水分子。这样，底物分子敏感键和酶的催化基团之间就会有很大的反应力，有助于加速酶的反应。酶活性中心的这种性质也是使某些酶催化总速度增长的一个原因。

上面介绍了使酶具有高催化效率的几个因素。实际上，它们并不是在所有的酶中同时起作用，更可能的情况是对不同的酶起主要作用的因素不完全相同，各自都有其特点，可以分别受一种或几种因素的影响，也就是说各种酶的作用机理是不尽相同的。目前研究较为深入的有胰凝乳蛋白酶、溶菌酶、羧肽酶A等。在此，我们以胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）为例，较详细地介绍这方面的研究结果，以便具体地了解酶的作用机理。

胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶。在胰脏中它以酶原的形式合成，是由245个氨基酸残基组成的单一多肽链，通过5个二硫键交联起来的。酶原是酶的无活性的前体。胰凝乳蛋白酶原与其它酶原，包括胰蛋白酶原、羧肽酶原、弹性蛋白酶原，一起储存在胰脏的脂类-蛋白质膜上。当需要消化时，它们即分泌到十二指肠的管中，在那里被激活而成为有活性的蛋白酶。

胰凝乳蛋白酶的活性中心由Asp102、His57及Ser195组成的。其中Ser195是酶活性中心的底物结合部位，His57是活性中心内的催化部位。Asp102、His57、Ser195三者构成一个氢键体系。大部分情况下，Asp102以离子化形式-COO-存在，Ser195以非离子化形式-CH2OH存在。由于His57的咪唑基的特殊性，既是一个很强的亲核基团，又是一个有效的广义酸碱功能基团，从而成为Asp102羧基及Ser195羟基间的桥梁，见图4-16。Ser195由于His57及Asp102的影响而成为很强的亲核基团，易于供给电子，如同接力赛跑那样，Asp102从Ser195吸引的一个质子是质子先从Ser195传递到His57上，再由His57传递给Asp102。

我们把胰凝乳蛋白酶活性中心处Asp102与His57之间以及His57与Ser195之间形成氢键而建立起的一个平衡体系称为电荷转接系统，又称电荷中继网（charge
relay network）。

胰凝乳蛋白酶在动物小肠中催化蛋白质的水解，它具有基团专一性，水解芳香族氨基酸，如苯丙氨酸、酪氨酸及色氨酸的羧基端形成的肽键。此酶催化的底物是含酰胺键的多肽和H2O，产物为胺和酸。催化的全过程分为两大阶段，见图4-17。
第一阶段——水解反应的酰化阶段，产生第一个产物胺。

肽键水解是从Ser195的氧原子对底物敏感肽键的羰基碳原子进行亲核攻击开始的，结果形成了一个不稳定的四联体，相当于中间产物ES，见图4-17②，它包括Ser195的羟基、底物的酰基部分、底物的氨基部分及His57的咪唑基，通过电荷转接系统很容易地发生了反应。酶-底物的过渡态很快分解，敏感肽键C-N断裂，产生第一个产物胺及酰基-酶中间产物，底物中的酸成分与Ser195羟基相连接，见图4-17③及④。第二阶段——水解反应的脱酰阶段。胺从底物中释放出来，形成酰化胰凝乳蛋白酶，即酶-底物中间复合物。接着水分子进入活性中心，电荷转接系统从水中吸收一个质子，结果OH
-立即亲核攻击已连在Ser195上的底物的酰基碳原子，也形成一个短暂的四联体，见图4-17⑤。然后，Ser195的C-O键
裂解产生第二个产物酸，这时酶又恢复自由状态，再去进行下一轮催化。除胰凝乳蛋白酶外，在催化中具有“天冬氨酸、组氨酸、丝氨酸”电荷转接系统的酶还有胰蛋白酶、弹性蛋白酶及枯草杆菌蛋白酶等，它们可能有类似的催化机理。在上述胰凝乳蛋白酶的催化反应中，组氨酸咪唑基起着广义酸碱催化剂的作用，先促进Ser195的羟基亲核地附着到底物敏感肽键中的羰基碳原子上，形成共价的酰化中间物，再促进酰化的ES中间物上的酰基转移到水（或其它的酰基受体如醇、氨基酸等）上。通过这个电荷转接系统，进行酸碱催化及形成共价中间产物，催化速度增加约为非酶催化水解反应的103倍。

主要参考文献
[1] 唐 咏，吕淑霞. 基础生物化学.吉林：吉林科学技术出版社，1995
[2] 吴显荣.
基础生物化学（第二版），北京：中国农业出版社，1997
[3] 唐有祺.生物化学. 北京：北京大学出版社，1990
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生物化学（第二版）. 北京：高等教育出版社，1990
[5] 郭蔼光. 基础生物化学（面向21世纪课程教材）.北京：高等教育出版社，2001
[6]
王金胜. 植物基础生物化学（农学类）.北京：中国林业出版社，1999

❹ 生物酶催化原理

酶的反应机理如下：

蛋白质的空间结构去看，而不能孤立地看形成蛋白质后的氨基酸残基。因为酶一般都是具有三级，或四级空间结构的，其中有功能的是部分氨基酸残基形成的结构域，包括底物结合部位和催化部位。首先底物结合部位和底物结合，再由催化部位作用，形成过渡态中间体，进而使底物发生化学变化。

生物学中的酶是具有高活性的蛋白分子。它的作用机理
有很多种，如趋近作用，亲核作用，亲电子作用等。
它具有高效性，专一性，条件性（条件严格，因为蛋白质容易变性）

而化学里讲的催化剂只具有一般的催化作用，
其作用机理是降低化学反映的活化能。

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生化中酶的作用机理：
酶的作用机理

酶催化反应机理的研究是当代生物化学的一个重要课题。它探讨酶作用高效率的原因以及酶反应的重要中间步骤。

酶原的激活(proenzyme activation)着重研究酶在激活——由无活性的酶原转变成有活性的酶时构象发生的变化。

一、与酶的高效率有关的因素

据现在所知，重要的因素有以下几个方面：

1．底物与酶的“靠近”(proximity)及“定向”(orientation)

由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之增高。提高酶反应速度的最主要方法是使底物分子进入酶的活性中心区域，亦即大大提高活性中心区域的底物有效浓度。曾测到过某底物在溶液中的浓度为0.001mol/L，而在其酶活性中心的浓度竟达100mol/L，比溶液中的浓度高十万倍！因此，可以想象在酶的活性中心区域反应速度必定是极高的。

“靠近“效应对提高反应速度的作用可以用一个着名的有机化学实验来说明，如表4-12，双羧酸的单苯基酯，在分子内催化的过程中，自由的羧基作为催化剂起作用，而连有R的酯键则作为底物，受—COO-的催化，破裂成环而形成酸酐，催化基团—COO-愈靠近底物酯键则反应速度愈快，在最靠近的情况下速度可增加53000倍。

但是仅仅“靠近”还不够，还需要使反应的基团在反应中彼此相互严格地“定向”，见图4-19。只有既“靠近”又“定向”，反应物分子才被作用，迅速形成过渡态。

当底物未与酶结合时，活性中心的催化基团还未能与底物十分靠近，但由于酶活性中心的结构有一种可适应性，即当专一性底物与活性中心结合时，酶蛋白会发生一定的构象变化，使反应所需要的酶中的催化基团与结合基团正确地排列并定位，以便能与底物楔合，使底物分子可以“靠近”及“定向”于酶，这也就是前面提到的诱导楔合。这样活性中心局部的底物浓度才能大大提高。酶构象发生的这种改变是反应速度增大的一种很重要的原因。反应后，释放出产物，酶的构象再逆转，回到它的初始状态。对溶菌酶及羧肽酶进行的X-衍射分析的实验结果证实了以上的看法。Jenck等人指出“靠近“及“定向”可能使反应速度增长108倍，这与许多酶催化效率的计算是很相近的。

2．酶使底物分子中的敏感键发生“变形”(域张力)(distortion或strain)，从而促使底物中的敏感键更易于破裂。

前面曾经提到，当酶遇到它的专一性底物时，发生构象变化以利于催化。事实上，不仅酶构象受底物作用而变化，底物分子常常也受酶作用而变化。酶中的某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，更易于发生反应。有时甚至使底物分子发生变形，见图4-20A，这样就使酶-底物复合物易于形成。而且往往是酶构象发生改变的同时，底物分子也发生形变，见图 4-20 B，从而形成一个互相楔合的酶-底物复合物。羧肽酶A的X-衍射分析结果就为这种“电子张力”理论提供了证据。

3．共价催化(covalent catalysis)

还有一些酶以另一种方式来提高催化反应的速度，即共价催化。这种方式是底物与酶形成一个反应活性很高的共价中间物，这个中间物很易变成过渡态，因此反应的活化能大大降低，底物可以越过较低的“能阈”而形成产物。

共价催化可以提高反应速度的原因需要从有机模式反应的某些原理谈起，共价催化的最一般形式是催化剂的亲核基团(nucleophilic group)对底物中亲电子的碳原子进行攻击。亲核基团含有多电子的原子，可以提供电子。它是十分有效的催化剂。亲核基团作为强有力的催化剂对提高反应速度的作用可由下面亲核基团催化酰基的反应中看出：第一步，亲核基团(催化剂Y)攻击含有酰基的分子，形成了带有亲核基团的酰基衍生物，这种催化剂的酰基衍生物作为一个共价中间物再起作用；第二步，酰基从亲核的催化剂上再转移到最终的酰基受体上，

(1)亲核基团(Y)催化的反应：

(2)非催化的反应：

这种受体分子可能是某些醇或水。第一步反应有催化剂参加，因此必然比没有催化剂时底物与酰基受体的反应更快一些；而且，因为催化剂是易变的亲核基团，因此如此形成的酰化催化剂与最终的酰基受体的反应也必然地要比无催化剂时的底物与酰基受体的反应更快一些，此两步催化的总速度要比非催化反应大得多。因此形成不稳定的共价中间物可以大大加速反应。酶反应中可以进行共价催化的、强有力的亲核基团很多，酶蛋白分子上至少就有三种，即图4-21中所指出的丝氨酸羟基、半胱氨酸巯基及组氨酸的咪唑基。此外，辅酶中还含有另外一些亲核中心。共价结合也可以被亲电子基团(electrophilic group)催化，最典型的亲电子

等也都属于此类，它们可以接受电子或供出电子。

下面将通过共价催化而提高反应速度的酶，按提供亲核(或亲电子)基团的氨基酸种类，分别归纳如表4-13：

丝氨酸类酶与酰基形成酰基-酶；或与磷酸基形成磷酸酶，如磷酸葡萄糖变位酶。半胱氨酸类酶活性中心的半胱氨酸巯基与底物酰基形成含共价硫酯键的中间物。组氨酸类酶活性中心的组氨酸咪唑基在反应中被磷酸化。赖氨酸类酶的赖氨酸ε-氨基与底物羰基形成西佛碱中间物。

4．酸碱催化(acid-base ctatlysis)

有机模式反应指出，酸碱催化剂是催化有机反应的最普遍的最有效的催化剂。

有两种酸碱催化剂，一是狭义的酸碱催化剂(specific acid-base catalyst)，即H+与OH-，由于酶反应的最适pH一般接近于中性，因此H+及OH-的催化在酶反应中的重要性是比较有限的。另一种是广义的酸碱催化剂(general acid-base catalyst)，指的是质子供体及质子受体的催化，它们在酶反应中的重要性大得多，发生在细胞内的许多种类型的有机反应都是受广义的酸碱催化的，例如将水加到羰基上、羧酸酯及磷酸酯的水解，从双键上脱水、各种分子重排以及许多取代反应等。

酶蛋白中含有好几种可以起广义酸碱催化作用的功能基，如氨基、羧基、硫氢基、酚羟基及咪唑基等。见表4-14。其中组氨酸的咪唑基值得特别注意，因为它既是一个很强的亲核基团，又是一个有效的广义酸碱功能基。

影响酸碱催化反应速度的因素有两个，第一个是酸碱的强度，在这些功能基中，组氨酸咪唑基的解离常数约为6.0，这意味着由咪唑基上解离下来的质子的浓度与水中的[H+]相近，因此它在接近于生物体液pH的条件下，即在中性条件下，有一半以酸形式存在，另一半以碱形式存在。也就是说咪唑基既可以作为质子供体，又可以作为质子受体在酶反应中发挥催化作用。因此，咪唑基是催化中最有效最活泼的一个催化功能基。第二个是这种功能基供出质子或接受质子的速度，在这方面，咪唑基又是特别突出，它供出或接受质子的速度十分迅速，其半寿期小于10-10秒。而且，供出或接受质子的速度几乎相等。由于咪唑基有如此的优点，所以虽然组氨酸在大多数蛋白质中含量很少，却很重要。推测它很可能在生物进化过程中，不是作为一般的结构蛋白成分，而是被选择作为酶分子中的催化结构而存在下来的。

广义的酸碱催化与共价催化可使酶反应速度大大提高，但是比起前面两种方式来，它们提供的速度增长较小。尽管如此，还必须看到它们在提高酶反应速度中起的重要作用，尤其是广义酸碱催化还有独到之处：它为在近于中性的pH下进行催化创造了有利条件。因为在这种接近中性pH的条件下，H+及OH-的浓度太低，不足以起到催化剂的作用。例如牛胰核糖核酸酶及牛凝乳蛋白酶等都是通过广义的酸碱催化而提高酶反应速度的。

5．酶活性中心是低介电区域

上面讨论了提高酶反应速度的四个主要因素。此外，还有一个事实必须注意，即某些酶的活性中心穴内相对地说是非极性的，因此，酶的催化基团被低介电环境所包围，在某些情况下，还可能排除高极性的水分子。这样，底物分子的敏感键和酶的催化基团之间就会有很大的反应力，这是有助于加速酶反应的。酶活性中心的这种性质也是使某些酶催化总速度增长的一个原因。

为什么处于低介电环境中的基团之间的反应会得到加强？可以用水减弱极性基团间的相互作用来解释。水的极性和形成氢键能力使它成为一种具有高度作用力的分子，水的介电常数非常高(表4-15)。它的高极性使它在离子外形成定向的溶剂层(oriented solvent shell)，产生自身的电场，结果就大大减弱了它所包围的离子间的静电相互作用或氢键作用。

上面介绍了实现酶反应高效率的几个因素，但是并不能指出哪一种因素可以影响所有酶的全部催化活性。更可能的情况是：不同的酶，起主要影响的因素可能是不同的，各自都有其特点，可以受一种或几种因素的影响。
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催化剂（化学中）的作用：
酶作用在于降低反应活化能（Energy of activation EACT）：
酶促反应速度比非催化反应高108~1020倍，比一般催化反应高107~1013。
化学反应速率依赖三个因素：碰撞频率、能量因素、概率因素（有效碰撞）。
有效碰撞：能发生化学反应的分子间碰撞。
活化分子：能发生有效碰撞的分子。
活化能：在任何化学反应中，反应物分子必须超过一定的能阈，成为活化的状态，才能发生变化，形成产物。这种比一般分子高出的能量或提高低能分子达到活化状态的能量，称为活化能。

❺ 生物催化的生物催化的优缺点

作用条件温和，基本上在常温、中性、水等环境中完成；
独特、高效的底物选择性（因为催化过程中的酶具有专一性的特点，即一种酶只能催化一种特定的底物发生反应，但是一种底物则可能被多种酶催化）；
对于手性活性药物成分的合成具有独特的优点。 生物催化剂在反应介质中往往不稳定；
目前可用于工业化应用的生物催化剂还太少；
生物催化剂开发的周期较长。