生物被膜中的蛋白如何提取

❶ 蛋白质的提取和分离

这个是大学
生物化学专业的内容
高中不要求的
告诉你几种分离方法好了
常用的有
1.根据蛋白质分子量大小不同
透析：找一张滤膜
滤膜孔径是一定的，分子量小的能通过，大分子的蛋白质不能通过。
分子排阻层析：让蛋白质跑层析柱，小分子会在柱中滞留后出柱，大分子先出柱。
2.电泳
是根据蛋白质的带电性不同分离

❷ 除了沉淀之外,还有哪些方法可以分离提取蛋白质,原理是什么

还可以用凝胶过滤的方法提取蛋白质，适用于分子量较大的蛋白。
基本原理是蛋白质混合物在凝胶中行进。小分子物质容易通过凝胶孔洞，洗脱路径长，而蛋白质分子较大则被阻挡在凝胶孔洞上从而达到分离目的。
另外还有透析、超滤等方法都可以达到纯化提取的目的

❸ 蛋白质分离提纯方法

1、盐析法：

盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐渐被破坏，最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。

2、有机溶剂沉淀法：

有机溶剂能降低蛋白质溶解度的原因有二：其一、与盐溶液一样具有脱水作用；其二、有机溶剂的介电常数比水小，导致溶剂的极性减小。

3、蛋白质沉淀剂：

蛋白质沉淀剂仅对一类或一种蛋白质沉淀起作用，常见的有碱性蛋白质、凝集素和重金属等。

4、聚乙二醇沉淀作用：

聚乙二醇和右旋糖酐硫酸钠等水溶性非离子型聚合物可使蛋白质发生沉淀作用。

(3)生物被膜中的蛋白如何提取扩展阅读：

吸附层析

1、吸附柱层析

吸附柱层析是以固体吸附剂为固定相，以有机溶剂或缓冲液为流动相构成柱的一种层析方法。

2、薄层层析

薄层层析是以涂布于玻板或涤纶片等载体上的基质为固定相，以液体为流动相的一种层析方法。这种层析方法是把吸附剂等物质涂布于载体上形成薄层，然后按纸层析操作进行展层。

3、聚酰胺薄膜层析

聚酰胺对极性物质的吸附作用是由于它能和被分离物之间形成氢键。这种氢键的强弱就决定了被分离物与聚酰胺薄膜之间吸附能力的大小。

层析时，展层剂与被分离物在聚酰胺膜表面竞争形成氢键。因此选择适当的展层剂使分离在聚酰胺膜表面发生吸附、解吸附、再吸附、再解吸附的连续过程，就能导致分离物质达到分离目的。