生物的四聚体是什么

⑴ SOD的全称是什么

SOD（超氧化物歧化酶）是一种源于生命体的活性物质，能消除生物体在新陈代谢过程中产生的有害物质。对人体不断地补充 SOD具有抗衰老的特殊效果。超氧化物歧化酶（Superoxide Dismutase, EC1.15.1.1, SOD）是1938年Marn等人首次从牛红血球中分离得到超氧化物歧化酶开始算起，人们对SOD的研究己有七十多年的历史。1969年McCord等重新发现这种蛋白，并且发现了它们的生物活性，弄清了它催化过氧阴离子发生歧化反应的性质，所以正式将其命名为超氧化物歧化酶。

人体中SOD的位置
概述
在人体中（与其他哺乳动物和大多数脊索动物相似），超氧化物歧化酶也含有三类：SOD1位于细胞质中；SOD2位于线粒体；SOD3位于细胞外。SOD1为二聚体，其他两类为四聚体。SOD1和SOD3的活性位点含有铜和锌，SOD2含有锰。它们的基因分别定位于21号、6号和4号染色体（21q22.1, 6q25.3 and 4p15.3-p15.1）。
SOD
超氧化物岐化酶(SuperoxideDismutase)，简称SOD，ECl.15.1.1，是1969年美国Dude大学I．Fridovich教授和他的研究生McCoard发现的。
它催化如下的反应：202+2H+→H2O2+O2 O2-称为超氧阴离子自由基，是生物体多种生理反应中自然生成的中间产物。它是活性氧的一种，具有极强的氧化能力，是生物氧毒害的重要因素之一。
1、自由基（Free Radical） 自由基是一类非常活跃的化学物质，是个有不成对（奇数）电子的原子、原子团、分子和离子。其中最重要的是氧自由基，它可聚集体表、心脏、血管、肝脏和脑细胞中。如果沉积在血管壁上，会使血管发生纤维性病变，导致动脉管硬化，高血压，心肌梗塞；沉积在脑细胞时，会引起老年人神经官能不全，导致记忆、智力障碍以及抑郁症，甚至老年性痴呆等，是造成人类衰老和疾病的元兇。
2、氧自由基可分为两类： (1)无机氧自由基：超氧自由基、羟基自由基 (2)有机氧自由基：过氧自由基、烷氧自由基、多元不饱和脂肪酸自由基RUFA、半醌自由基。另外，单线态氧1O2、H2O2、NO2、NO等分子虽然没有奇数电子，但氧化能力强，因此有人把它们和上述氧自由基放在一起，统称为活性氧。
3、自由基的产生及性质 人体正常的新陈代谢就会产生自由基、是人体活动所需要的，但在某些特殊的情况下，体内会产生过量的自由基。 ★人体利用氧气的过程就会产生活性氧 ★辐射线：日光、核能、X光、复印机、计算机 ★电磁波：微波炉、吹风机、手机 ★污 染：汽车尾气、工业废气、废水、香烟(二手烟)、农药残留、杀虫剂 ★摄入物：药物滥用，某些食品添加剂 ★体 况：疾病、体力透支。精神压力、郁闷、焦躁
4．自由基可能参与的疾病 ◇眼睛：白内障、退化性眼底病变，新生儿视网膜病变 ◇皮肤：异位性皮肤炎、色素沉着黑斑、老人斑、皮肤过敏 ◇心血管：高血压、动脉硬化、心肌梗塞、心肌无力、心律不整 ◇呼吸系统：鼻子过敏、气喘、肺气肿、肺纤维化、成人呼吸窘迫症 ◇脑：老年痴呆、帕金森氏症、脑循环障碍 ◇红血球：镰刀型贫血、蚕豆症、铅中毒 ◇泌尿系统：肾脏病、蛋白尿、膀胱炎、摄护腺肥大、肾丝球发炎 ◇其它：便秘、口臭、糖尿病及共并发症、风湿性关节炎、癌症、化疗副作用手术、器官移植、肝炎、更年期。

⑵ 生物学SSB是什么意思

SSB在生物学中是单链结合蛋白的英文缩写。其功能在于稳定DNA解开的单链,阻止复性和保护单链部分不被核酸酶水解。

单链结合蛋白（SSB，single strand DNA-binding protein）：又称DNA结合蛋白，是DNA复制所必须酶。DNA解旋后，DNA分子只要碱基配对，就有结合成双链的趋向。

(2)生物的四聚体是什么扩展阅读

单链DNA型结合蛋白（SSBP）

单链DNA型结合蛋白又称单链结合蛋白，是专门负责与DNA单链区域结合的一种蛋白质，为DNA复制、重组和修复所必需的成分。结合于螺旋酶沿复制叉方向向前推进产生的单链区，防止新形成的单链DNA重新配对形成双链DNA或被核酸酶降解的蛋白质。

螺旋酶沿复制叉方向向前推进产生了一段单链区，但是这种单链DNA不会长久存在，会很快重新配对形成双链DNA或被核酸酶降解。然而，在细胞内有大量单链DNA结合蛋白能很快地和单链DNA结合，防止其重新配对形成双链DNA或被核酸酶降解。SSBP与螺旋酶不一样，它不具备酶的活性，不和ATP结合。

参考资料来源：网络-单链结合蛋白

⑶ 是否所有的蛋白质都具有1234级结构,为什么

你好，如果你和我一样是学生物的话，你会发现这个问题太难太大太难回答，首先你要明白，蛋白质是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，最有代表性的蛋白质四聚体(四级结构)蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上。

⑷ 四聚体的简介

由于可溶性MHC单体分子与TCR的亲和力很低，解离快，而多价分子可与一个特异性T细胞上的多个TCR结合，使其解离速度大大减慢。为此Altman等提出借助生物素—亲和素级联反应放大原理构建MHC I类分子四聚体。该方法通过基因工程技术把长度为15个氨基酸残基的生物素酶底物肽(Bio A substrate peptide，BSP)加在MHCI类分子如HLA-A2重链的羧基端形成融合蛋白，在体外按一定比例与日微球蛋白及特异的抗原短肽共孵育，使其折叠成正确的构象，成为pMHC复合物。将生物素标记在底物肽的赖氨酸残基上，使得一个标记荧光素的链亲和素与四个生物素标记的pMHC复合物结合形成四聚体，MHC-抗原肽四聚体与抗原特异性CFI-上的TCR结合后，即可以通过流式细胞仪定量检出体内抗原特异性CTL，并能将其分选出以供体外培养扩增和功能分析之用。

⑸ 四聚体酶属于寡聚酶

属于。寡聚体，是一种由数量较少的单体以共价键重复的连接而成的短多聚体,常是指氨基酸、糖、核苷酸的短多聚体。其单体的数目一般在20以下,常为2～10个。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性，四聚体酶属于寡聚酶。

⑹ 高中生物

B啊。高中水算自由扩散。但真正来说，应该不算吧。放心，高考不会考有争议的。采纳哦，亲

⑺ 两种肽链组成的四聚体有多少种类型

两种肽链组成的四聚体有2种类型。2种类型分别是乳酸脱氢酶和寡聚蛋白。其中每一条多肽链称为亚基，每个亚基都有自己的一、二、三级结构。亚基单独存在时没有完整生物活性，只有相互聚合成特定构象时才具有完整的生物活性。四级结构就是寡聚蛋白天然构象中各个亚基的空间排布方式。

⑻ 生物化学蛋白质的三级结构和四级结构的区别

一.蛋白质的三级结构具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围广泛的盘曲和折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子三维空间的整体排布称为三级结构(teriary structure)。以肌红蛋白为例，该蛋白是由153个氨基酸残基构成的单链蛋白质，含有一个血红素辅基，能够进行可逆的氧合和脱氧。X射线衍射法测定了它的空间构象：a-螺旋占75%,形成A至H 8个螺旋区，两个螺旋之间有一段无规卷曲。由于侧链R基团的相互作用;多肽链盘绕、折叠成紧密的球状结构。亲水R基团大部分分布在球状分子的表面;疏水R基团位于分子内部，形成一个疏水"口袋"。血红素位于“口袋"中，它的Fe原子配位与F8组氨酸相连。二.蛋白质的四级结构许多有生物活性的蛋白质是由两条或多条肽链构成，具有一、二和三级结构的肽链称为亚基(subunit)。亚基与亚基之间呈特定的空间结构排布，并以非共价键连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构(quaternary structure)。在蛋白质的四级结构中，各亚基之间靠次级键来维系。单独的亚基一般没有生物学功能，只有具有完整四级结构的蛋白质才具有生物学功能。以血红蛋白为例，血红蛋白是由2个a亚基和2个b亚基组成的四聚体，两种亚基的三级结构颇为相似，且每个亚基都结合有1个血红素辅基。4个亚基通过8个离子键相连，形成血红蛋白的四聚体，具有运输氧和CO2的功能。每个亚基单独存在时，虽也可结合氧并与氧亲和力增强，但在体内组织中难于释放氧。

⑼ 生物学SSB是什么意思

单链结合蛋白（SSB，single strand DNA-binding protein）：又称DNA结合蛋白，是DNA复制所必须酶。DNA解旋后，DNA分子只要碱基配对，就有结合成双链的趋向。

SSB结合于螺旋酶沿复制叉方向向前推进产生的单链区，防止新形成的单链DNA重新配对形成双链DNA或被核酸酶降解的蛋白质。ssb作用时表现协同效应，保证SSB在下游区段的继续结合。它不像聚合酶那样沿着复制方向向前移动，而是不停的结合，脱离。

(9)生物的四聚体是什么扩展阅读：

SSB蛋白的作用：

1、保证被解链酶解开的保持单链结构，它以四聚体形式存在于复制叉处，待单链复制后才掉下，重新循环。所以，SSB蛋白只保持单链的存在，并不能起解链的作用。

2、可以保护单链DNA不被酶水解。

3、它与酶不同，不具催化活性，但能改变复制过程中的平衡状态和反应速度。

⑽ 什么是蛋白质的组成、性质、分类及其与人体的关系

与其他生物分子一样，蛋白质是人类及所有动物赖以生存的营养要素。蛋白质是细胞组织的重要组成部分，是生命的物质基础，是人体内一些生理活动性物质（如酶、激素、抗体）的重要组成部分，是维持体液酸碱平衡和正常渗透压的重要物质。蛋白质占人体重量的16.3%，即一个60千克重的成年人其体内约有蛋白质9.8千克。

蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊”。蛋白质是由氨基酸分子呈线性排列所形成，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过形成肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以在一起，往往是通过结合形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。

蛋白质四聚体(四级结构)

蛋白质主要由碳、氢、氧、氮四种化学元素组成，多数蛋白质还含有硫和磷，有些蛋白质还含有铁、铜、锰、锌等矿物质。蛋白质内4种主要化学元素的含量为：碳 15％～55％、氢67％、氧21％～23.5％、氮15％～18.6％。在人体内只有蛋白质含有氮元素，其他营养素不含氮。因此，氮成了测量体内蛋白质存在数量的标志。

蛋白质具有以下性质：

(1)溶解性：有些蛋白质和鸡蛋白能溶解在水里形成溶液。蛋白质分子的直径很大，达到了胶体微粒的大小，所以，蛋白质溶液具有胶体的性质。有的难溶于水(如丝、毛等)。

(2)水解：我们从食物摄取的蛋白质，在胃液中的胃蛋白酶和胰液中的胰蛋白酶作用下，经水解反应，生成氨基酸。氨基酸被人体吸收后，重新结合成人体所需的各种蛋白质。人体内各种组织的蛋白质也不断地被分解，最后主要生成尿素，排出体外。

(3)盐析：少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解，但如向蛋白质溶液中加入浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出。这种作用叫做盐析。这样析出的蛋白质在继续加水时，仍能溶解，并不影响原来蛋白质的性质。采用多次盐析，可以分离和提纯蛋白质。

(4)变性：蛋白质受热、紫外线、X射线、强酸、强碱、重金属(如铅、铜、汞等)盐、一些有机物(甲醛、酒精、苯甲酸)等的作用会凝结。这种凝结是不可逆的，即凝结后不能在水中重新溶解，这种变化叫做变性。

蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。运用变性原理可以用于消毒，但也可能引起中毒。

(5)颜色反应：蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。例如，有些蛋白质跟浓硝酸作用时呈黄色。有这种反应的蛋白质分子中一般有苯环存在。在使用浓硝酸时，不慎溅在皮肤上而使皮肤呈现黄色，就是由于浓硝酸和蛋白质发生了颜色反应的缘故。

(6)蛋白质的灼烧：蛋白质被灼烧时，产生具有烧焦羽毛的气味。

常见蛋白质有以下几种。

纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典型的球蛋白含有能特异的识别其他化合物的凹陷或裂隙部位的功能。

角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95纳米，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。

肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

当饮食中蛋白质不足时，可引起儿童生长发育迟缓或体重减轻、肌肉萎缩；成人容易产生疲劳、贫血、创伤不易愈合、对传染病抵抗力下降和病后恢复缓慢等症状。严重缺乏时，还可导致营养不良性水肿。因此，保持健康所需的蛋白质含量要因人而异。普通健康成年男性或女性每千克（2.2 磅）体重大约需要 0.8 克蛋白质。 随着年龄的增长，合成新蛋白质的效率会降低，肌肉块（蛋白质组织）也会萎缩，而脂肪含量却保持不变甚至有所增加。这就是为什么在老年时期肌肉会看似“变成肥肉”。 婴幼儿、青少年、怀孕期间的妇女、伤员和运动员通常每日可能需要摄入更多蛋白质。