1. 原核生物是怎样合成蛋白质的
这个涉及内容较多。带册轮 核糖体只负责将mRNA上的信息翻译成多肽单链。 要变成具有三维功能和结构的蛋白质，有一个翻译后加工过程。 1 蛋白质可以自发的折叠成其三维结构。 2 蛋白质可以在伴侣蛋白的协助下折叠成三维结构 3 蛋白质蠢信有一系列修饰，如糖基化，甲基化，乙酰基化，等等 是借助于酶进行修饰。 线粒体和叶绿体的蛋白质主要姿穗在细胞质内合成，通过信号肽在导入到线粒体或叶绿体内。
2. 原核生物能合成胞外蛋白吗
不能,
原核生物
只有
核糖体
,无含膜的
细胞器
,既不能对
多肽链
进行进一碰皮闹步加工,也不能产生笑罩囊泡将蛋白质握核转运出去.
3. 原核细胞仅有的细胞器 核糖体 那他其中的蛋白质是哪里来的 什么合成的 怎么合成的
蛋白质的合成依然是转录——翻译的过程，转录是在拟核中完成的，纤尺翻译是在核糖体里面完成的。原毁竖高核细胞核真核细胞的核糖体结构不同而已，但是其根本功能都是一样的纤老。
4. 原核生物体内怎样合成蛋白质
高尔基体主要是对来自粗面内质网的分泌蛋白进行空间结构的修饰则宴。因氏盯郑为原核生物有核糖歼颂体，所以也能够合成简单的蛋白质！
5. 单细胞的原核生物，大致上他只需要核糖体合成胞内蛋白吧他们是否基本上不会分泌蛋白出胞外
单细胞的原核生物以细菌为主。
细菌有核糖体，是用来合成蛋白质的。细菌合成的蛋白质要看用途，在细胞内用的，当然不会分泌到细胞外。但用于细胞外的蛋白质，就必须分泌到细胞外了。
比如，细菌需要依靠细胞膜的通透性从细胞外获得营养物质，但能够通过细胞膜的物质只能是小分子物质，如氨基酸、单糖等。如果在它的周围只有大分子的蛋白质和淀粉，它就不能吸收。这时，细菌就会在细胞内产生蛋白酶和淀粉酶，再把由核糖体合成的这些酶分泌到细胞外，分解大分子的蛋白质、淀粉等为小分子的氨基酸、单糖，然后吸收到细胞内。
蛋白酶和淀粉酶都是蛋白质。它们必需分泌到细胞外才能起作用。这类酶叫“胞外酶”。
6. 原核生物合成分泌蛋白的过程和蛋白是怎么运输出去的
所谓原核生物，根本就没有细胞核模，所以根本没有真核生物那么复杂的RNA运输过程，你直接理解成自由出入的关系就可以了同样，它们只是多了细胞壁而已，由于没有内质网这种高级细胞器，也就是团岩直接用膜融合的方式直接就运输出去巧模了，出了细胞膜，细胞壁就不用管了，塌宽御那个是全透性的。
7. 原核生物蛋白质的生物合成原理是啥
【原核生物的蛋白质生物合成】
氨基酸在核糖体上缩合成多肽链是通过核糖体循环而实现的。此循环可分为肽链合成的起始(intiation)，肽链的延伸(elongation)和肽链合成的终止三个主要过程。原核细胞的蛋白质合成过程以E.coli细胞为例。
【1】.肽链合成的起始
1.三元复合物的形成。核糖体30S小亚基附着于mRNA的起始信号部位，该结合反应是由起始因子3(IF3)介导的，另外有Mg2+的参与。故形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。
2.30S前起始复合物的形成。在起始因子2(IF2)的作用下，甲酰蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)与mRNA分子中的起始密码子(AUG或GUG)相结合，即密码子与反密码子相互反应。同时IF3从三元复合物脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-30S亚基-mRNA-fMet-tRNAMef复合物。此步亦需要fGTP和Mg2+参与。
3.70S起始复合物形成。50S亚基与上述的30S前起始复合物此明衫结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-fMer-tRNA Met复合物。此时fMet-tRNA Met占据着50S亚基的肽酰位（peptidyl site，简称为P位或给位），而50S的氨基酰位（aminoacyl site，简称为A位或受位）暂为空位。原核细胞蛋白质合成的起始过程氨基酸活化（fMet-tRNAMet形成森腔）
【2】.肽链合成的延长
这一过程包括进位、肽键形成、脱落和移位等四个步骤。肽链合成的延长需两种延长因子(Elongationfactor，简写为EF），分别称为EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻译过程。
1.进位即新的氨基酰-tRNA进入50S大亚基A位，并与mRNA分子上相应的密码子结合.在70S起始复合物的基础上，原来结合在mRNA上的fMet-tRNAMet占据着50S亚基的P位点(当延长步骤循环进行二次以上时，在P位点则为肽酰-tRNA)新进入的氨基酰-tRNA则结合到大亚基的A位点，并与mRNA上起始密码子随后的第二个密码子结合。此步需GTP、EF-T及Mg2+的参与。
2.肽键形成在大亚基上肽酰转移酶(见第四章)的催化下，将P位点上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰(或肽酰基)转移给A位上新进入的氨基酰-tRNA的氨基酸上，即由P位上的氨基酸(或肽的3'端氨基酸)提供α-COOH基，与A位上的氨基酸的α-NH2基形成肽链。此后，在P位点上的tRNA成为无负载的tRNA，而A位上的tRNA负载的是二肽酰基或多肽酰基。此步需Mg2+及K+的存在。
3.脱落即50S亚基P位上无负载的tRNA(如tRNAMet)脱落。
4.移位指在EF-G和GTP的作用下，核糖体沿mRNA链(5'→3')作相对移动。每次移动相当于一个密码子的距离，使得下一个密码子能准确的定位于A位点处。与此同时，原来处于A位点上的二肽酰tRNA转移到P位点上，空出A位点。随后再依次按上述的进位、肽键形成和脱落步骤进行下一循环，即第三个氨基酰-tRNA进入A位点，然后在肽酰转移酶催化下，P位上的二肽酰tRNA又将此二肽基转移给第三个氨基酰-tRNA，形成三肽酰tRNA。同时，卸下二肽酰的tRNA又迅速从核糖体脱落。像这样继续下去，延长过程每重复一次，肽链就延伸一个氨基槐缺酸残基。多次重复，就使肽链不断地延长，直到增长到必要的长度。通过实验已经证明，mRNA上的信息的阅读是从多核苷酸链的5'端向3'端进行的，而肽链的延伸是从N端开始的。
【3】.肽链合成的终止，需终止因子或释放因子(releasing factor简写为RF)参与。在E.coli中已分离出三种RF:RF1(MW36000)，RF2(MW38000和RF3(MW46000)。其中，只有RF3与GTP(或GDP)能结合。它们均具有识别mRNA链上终止密码子的作用，使肽链释放，核糖体解聚。
1.多肽链的合成已经完毕，这时，虽然多肽链仍然附着在核蛋白体及tRNA上，但mRNA上肽链合成终止密码子UAA(亦可以是UAG或UGA)已在核蛋白体的A位点上出现。终止因子用以识别这些密码子，并在A位点上与终止密码子相结合，从而阻止肽链的继续延伸。RF3的作用还不能肯定，可能具有加强RF1和RF2的终止作用。RF1和RF2对终止密码子的识别具有一定特异性，RF1可识别UAA和UAG，RF2识别UAA和UGA。RF与EF在核糖体上的结合部位是同一处，它们重叠的结合部位与防止了EF与F同时结合于核糖体上，而扰乱正常功能。
2.终止因子可能还可以使核蛋白体P位点上的肽酰转移酶发生变构，酶的活性从转肽作用改变为水解作用，从而使tRNA所携带的多肽链与tRNA之间的酯键被水解切断，多肽链从核蛋白体及tRNA释放出来。
最后，核蛋白体与mRNA分离;同时，在核蛋白体P位上的tRNA和A位上的RF亦行脱落。与mRNA分离的核蛋白体又分离为大小两个亚基，可重新投入另一条肽链的合成过程。核蛋白体分离为大小两个亚基的反应需要起始因子(IF3)的参与。必须指出，上述只是单个核蛋白体的循环，即单个核蛋白体的翻译过程。采用温和的条件小心地从细胞中分离核蛋白体时，可以得到3-4个甚至上百个成串的核蛋白体。称为多核蛋白体，即在一条mRNA链上同一时间内结合着许多个核蛋白体，两个核蛋白体之间有一定的长度间隔，是裸露的mRNA链段，所以多核蛋白体可以在一条mRNA链上同时合成几条多肽链，这就大提高了翻译的效率。在开始合成蛋白质时，一个核蛋白体先附着在mRNA链的起始部位，再沿着mRNA链由5'端向3'端移动，根据mRNA链的信息，有次序的接受携带基酰的各种tRNA，并合成多种肽链。当这一核蛋白体移动到足够远的位置时，另一核蛋白体又可附着此mRNA的起始部位，并开始合成另一条同样的多肽链。每当一个核蛋白体又可到此mRNA的终止密码子时，多肽链即合成完毕，并从核蛋白体及tRNA上释出。同时，此核蛋白体随之从mRNA链上脱落分离为两个亚基，而脱落下来的大小亚基又可重新投入核蛋白体循环的翻译过程。多核蛋白体中的核蛋白体个数，视其所附着的mRNA大小而定。例如，血红蛋白的多肽链约由150个氨基酸残基组成，相应的mRNA的编码区应有450个碱基组成的多核苷酸，长约150nm。网织红细胞核蛋白体的直径为22nm，所以每条mRNA足以容纳好几个核蛋白体。现已证明，网织红细胞多核蛋白体由5-6个核蛋白体串连而成，两个核蛋白体之间的间隔约为3nm。肌球蛋白（即肌凝蛋白）的重链由1800个氨基酸残基组成，相应的mRNA链的编码区应当是5400个核苷酸组成的长链，多核蛋白体由60多个核蛋白体串连而成。
8. 原核生物如何合成各种蛋白质
田润刚.《细胞生物学》（一）蛋白质合成
“蛋白质都是在核糖体上合成的，并且起始于细胞质基质，但是有些蛋白质在合成开始不久后便转在内质网上合成，这些蛋白质主要有：①向细胞外分泌的蛋白、如抗体、激素；②跨膜蛋白，并且决定膜蛋白在膜中的排列方式；③需要与其它细胞组合严格分开的酶，如溶酶体的各种水解酶；④需要进行修饰的蛋白，如糖蛋白。”
真核生物也并不是所有核糖体上合成的蛋白质都要到内质网、高尔基体去加工耐兄。有些蛋白质在细胞质中作简单的加工、修饰和折叠。
原核细胞内只有核糖体这种细胞器,但不是意味着原核细胞内的蛋白质都以肽链的形式存在。如细胞膜上的孔蛋白、RNA聚合酶等，形成一定的空间构象是在细胞质中的。
周德庆.《微生物学教程》：P269
“1978年美国的2个实验室合作，通过基因工程使E.coli合成了人胰岛素。在实验室中将人胰岛素基因A、B链的人工合成基因分别组合到E.coli的不同质粒上，然后再移至菌体内，这种重组质粒在E.coli细胞内进行正常的复行埋制和表达，从而使带有A、B链基因的工程菌株分别产生人胰岛素A、B链，然后再用人工的方法，在体外通过二硫键使这2条链连接成有活性的人胰岛素。”
周德庆.《微生物学教程》：P330
“干扰素是一种蛋白质，例如天然干扰素是糖蛋白，E.coli“工程菌”所产生的干扰素则档亩蚂是一种不带糖分子的蛋白质。”
E.coli“工程菌”所产生的干扰素与天然干扰素有相同的效果。
细菌只是不能产生糖蛋白，原因是没有内质网、高尔基体等内膜系统，
也没有二硫键异构酶，但在细胞质中仍然能形成一定的空间构象的蛋白质。
9. 原核生物如何合成蛋白质
原核生物合成蛋白质过程：
核糖体只负责将mRNA上的信息翻译蠢磨销成多肽单链.要变成具有三维功能和结构的蛋白质，有一个翻译后加工过程，蛋白质可以自发的折叠成其三维结构， 蛋白质可以在伴侣蛋白的协助带游下折游派叠成三维结构，蛋白质有一系列修饰,如糖基化，甲基化，乙酰基化，等等 是借助于酶进行修饰，线粒体和叶绿体的蛋白质主要在细胞质内合成，通过信号肽在导入到线粒体或叶绿体内。