酶为什么可以成为生物催化剂

① 如何理解酶是生物催化剂

生物催化技术是利用酶或缺庆微生物细胞或动植物细胞作为生物催化谨姿剂进行催化反应的技术。酶作为生物催化剂比化学催化剂有许多优点：酶催化反应一般在常温、常压和近于中性条件下进行，所以投资少、能耗少且操作安全高； 生物催化剂具有极高的催化效率和反应速度，比化学催化反应的催化效率可高107~1013倍。
广义是指由生物产生用于自身新陈代谢，维持其生物的各种活动。
工业用生物催化剂是游离或固定化的酶或活细胞的总称。它包括从生物体，主要是微生物细胞中提取出的游离酶或经固定化技术加工后的，以上统称为；也包括统称为的游离的、以整体微生物为主的活细胞及固定化活细胞。酶催化剂用于催化某一类反应或某一类反应物（在酶反应中常称为底物或基质），其过程则称为；而以整个微生物用于系列的串联反应的过程称为。死的细胞或干细胞制剂也具有催化作用，但其细胞已无新陈代谢能力，往往不能进行辅酶或辅基（酶的组成部分）的再生，只能进行简单的酶反应，属于一种不纯的酶催化剂。催化剂可分为生物催化剂和与非生物催化剂。
与非生物催化剂相比，生物催化剂具有很大的优势，能在常温常压下反应，反应速率快，催化作用专一，价格较低等优点，但缺点是易受热、受某些化学物质及杂菌的破坏而失活，稳定性较差，反应时的温度和pH范围要求较高。用作固定化酶或固定化细胞时，使用寿命一般应不少于30批或连续使用3个月，否则经济上很难过关。
酶是生物催化剂。活的生物体利用它们来加速体内的化学反应。如果没有酶，生物体内的许多化学反应就会进行得很慢，难以维持生命。大约在37℃的温度中（人体的温度），酶的工作状态是最佳的。如果温度高于50℃或60℃，酶就会被破坏掉而不能再发生作用。因此，利用酶来分解衣物上的污渍的生物洗涤剂，在低温下使用最有效。
举例：]对于H2O2分解为水和氧气的反应，活化能为74kJ/mol；若用I-催化，活化能为59kJ/mol；祥扮绝若用酶催化，活化能为25kJ/mol。可见生物催化剂效果之明显。

② 酶为什么是催化剂

酶，指具有生物催化功能的高分子物质， 在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。与其他非生物催化剂相似，酶通过调节化学反应的吉布斯自由能，来改变反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子产生更多的有效碰撞，以产生更多的动能。根据热力学第一定律，其碰撞所得到的动能通过转化，加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。

虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，核酸类与氨基酸衍生物也是很多酶的组成

酶（E）与底物（S）形成酶-底物复合物（ES）
酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如离子键、氢键、疏水键等次级键，也包括范德华力。它们结合时产生的能量称为结合能，这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。
若酶只与底物互补生成ES复合物，不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酶的催化作用不能发生。这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键，生成酶与底物的过渡状态互补的复合物，才能完成酶的催化作用。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态。即底物分子成为活化分子，为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质，不同于反应过程中的中间产物。就分子的过渡状态而言，它转变为产物（P）或转变为底物（S）的概率是相等的。
当酶与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能，现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，于是加速化学反应的速度

钥锁模型与诱导契合模型：生物反应中，酶和底物结合时，底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合，犹如一把钥匙配一把锁。酶的这种互补形状，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物，这就是“锁钥学说”，是“诱导契合”学说的前身。不过经过研究与实践，“诱导契合”学说便被提出。
“诱导契合”学说指出，酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才形成互补的形状。底物一旦结合上扒段去,就能诱导酶蛋白的构像发生相应的变化,从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。

“诱导契合”学说的提出与模型的建立，使得人们对酶这种世间万物难以离弃的物质现出原形。之后，人类开始对酶进行仿生学研究，并研制出许多成本低廉，催化效率远大于无机催化剂的活性物质。现如今，酶系物质也真正运用于人类的日常生产生活中，在推进反应发生的过程中，也推进了人类社会的发展。然而关于酶及霉系的研究陪姿，关于其镜像相对作用等春乱誉延伸项目，仍然需要进一步的研究。控制好生命的变速器，方能使生命平稳运行。

③ 酶为什么可以起到催化剂作用酶活性调节的方式有哪些

(二)酶活性调节的方式
细胞内有五种控制酶催化活性的机制：
1.根据外界环境的变化,细胞可以增强或减弱酶的生产（即酶相关基因的转录和翻译）.这属于一种基因调控,被称为酶的诱导和抑制.例如,当环境中出现如青霉素这样的抗生素时,部分细菌可以对抗生素产生抗性,其原因就在于细菌体内的β-半乳糖苷酶被诱导而大量生产,这种酶可以水解青霉素分子上关键的β-乳胺环.另一个例子是在人体肝脏中存在一类酶对于药物代谢非常重要的酶,细胞色素P450氧化酶；对这一类酶的诱导或抑制,会导致药物相互作用.
2.通过在不同的细胞组分中进行不同的代谢途径,酶可以被分隔.例如,脂肪酸的合成是由细胞溶质、内质网和高尔基体中的一系列酶所完成,而脂肪酸的降解（以提供能量）是在线粒体中由另一系列酶通过β-氧化来完成.
3.酶可以被抑制剂与激活剂所调控.例如,一个代谢途径中的终产物常常是这一途径中第一个酶的抑制剂,从而调控这一代谢途径的产物量.这种调控机制被称为负反馈机制,因为终产物的合成量是受其自身浓度调控.负反馈机制可以根据细胞的需要,有效地调节中间代谢物的合成速率,从而使细胞的能量和物质的分配更为高效,并防止多余产物的合成.控制酶的作用,可以在生物体内维持一个稳定的内部环境（即体内平衡）.
4.翻译后修饰也可以调控酶的活性.这些修饰包括磷酸化、肉豆蔻酸化和糖基化.例如,细胞接受胰岛素信号后,对包括糖原合成酶在内的多个酶进行磷酸化,帮助控制糖原的合成或降解,使得细胞可以对血糖的变化产生反应.另一个翻译后修饰的例子是多肽链的剪切.胰凝乳蛋白酶,一种消化性蛋白酶,是产生于胰脏中的无活性的胰凝乳蛋白酶原,这一蛋白通过运输到达胃后才被激活.这种方式有效地防止了胰凝乳蛋白酶在进入肠之前消化胰脏或其他组织.这种无活性的酶的前体被命名为酶原.
5.还有一些酶可以通过定位到不同环境后而被激活,比如从还原态的环境（细胞质）到氧化态环境（细胞周质空间）,从高pH环境到低pH环境等.流感病毒的红血球凝集素蛋白就是一个例子：当它接触到宿主细胞囊泡的酸性环境时,它的构象立刻发生变化,导致其获得激活.

④ 酶为什么是催化剂你知道吗

实际上不需要考液桥虑特别具体的模型。整个反应过程是：S+E --> S·E --> P·E --> P+E其中S表示底物（substrate），E表示酶（Enzyme），P表示产物（Proct），加号表示混合而没有化学上的结合，圆点表示化学上的结合。

决定整个反中嫌应平衡位置的，只是S+E和P+E。在这个过程中，E的浓度不会改变。决定整个反应速率的，是三个转变过程的能垒。很显然，酶的加入不会改变平衡的位置。而酶的加入闹培猛确实会改变整个反应的”能量-进程“曲线，但是对正逆反应来说，这个曲线是一样的。所以简而言之，酶是催化剂，它不会改变平衡位置，而所谓”同等改变正逆反应速率“指的是加入酶后决定反应速率的能垒的”形状“对正逆反应依然是一样的。