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氨基酸的衍生物是什么

发布时间:2023-05-28 18:55:32

㈠ 氨基酸衍生物的化学本质是什么

氨基酸衍生物,意思就是氨基酸的R基上的氢原子被其他杂原子或含有杂原子的基团取代得到的物质。氨基酸的联合脱氨基作用合成氨基酸衍生物。
这类物质不在20种必需氨基酸之中。甲状腺素是典型的氨基酸衍生物。

㈡ 什么是氨基酸衍生物

氨基酸衍生物是由氨基酸通过一系列反应化合而成的物质,例如氨基酸的联合脱氨基作用合成氨基酸衍生物,也就是说氨基酸衍生物的前身是氨基酸。人体内多种物质,如肾上腺素、甲状腺激素就是氨基酸衍生物
肾上腺素是酪氨酸的衍生物。其衍生途径为:酪氨酸→多巴→多巴胺→去甲肾上腺素→肾上腺肾上腺素
甲状腺激素衍生物指母体化合物分子中的原子或原子团被其他原子或原子团取代所形成的化合物,称为该母体化合物的衍生物。甲状腺激素是氨基酸的四个氢被四个碘所取代,所以是氨基酸的衍生物。

㈢ 氨基酸衍生物的类别有哪些

衍生物指母体化合物分子中的原子或原子团被其他原子或原子团取代所形成的化合物,称为该母体化合物的衍生物。甲状腺激素是氨基酸的四个氢被四个碘所取代,所以是氨基酸的衍生物。氨基酸分类的方法有多种,目前常以氨基酸的R基团的结构和性质作为氨基酸分类的基础.如果按侧链R基团的结构分类,可将20种氨基酸分为七类:
(1)R为脂肪族基团的氨基酸;(2)R为芳香族基团的氨基酸;(3)R为含硫基团的氨基酸;(4)R为含醇基基团的氨基酸;(5)R为碱性基团的氨基酸;(6)R为酸性基团的氨基酸;(7)R为含酰胺基团的氨基酸.
根据R基团的极性可将氨基酸分为四大类:
(1)非极性R基团氨基酸;(2)极性不带电荷R基团氨基酸;(3)R基团带负电荷的氨基酸;(4)R基团带正电荷的氨基酸.这种分类方法更有利于说明不同氨基酸在蛋白质结构和功能上的作用.氨基酸的名称常使用三字母的简写符号表示,有时也使用单个字母简写符号表示.

㈣ 氨基酸的衍生物与蛋白质有什么区别

氨基酸衍生物是由氨基酸通过一系列反应化合而成的物质,例如氨基酸的联合脱氨基作用合成氨基酸衍生物,也就是说氨基酸衍生物的前身是氨基酸, 例如肾上腺素还有甲状腺激素 是氨基酸衍生物

蛋白质是有氨基酸脱水缩合形成多肽再经过加工得到的,由于胃里有蛋白质水解酶,故能将蛋白质水解为氨基酸。
氨基酸的衍生物不是蛋白质,由于酶具有特异性,故胃里的蛋白质水解酶只水解蛋白质,故对
氨基酸的衍生物无影响

㈤ 氨基酸衍生物是蛋白质吗

不是。 组成蛋白质的基本单位是氨基酸,氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质由一条或多条多肽链组成的生物大分子,每一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等;各种氨基酸残基按一定的顺序排列。产生蛋白质的细胞器是核糖体。只有核糖体翻译mRNA编码产生的多肽链经过一定的折叠形成的物质才是蛋白质。
胺类、氨基酸衍生物是小分子物质,蛋白质是大分子。

衍生物指母体化合物分子中的原子或原子团被其他原子或原子团取代所形成的化合物,称为该母体化合物的衍生物。
氨基酸衍生物-------氨基酸通过一系列反应(某些官能团取代氢)化合而成的物质,例如氨基酸的联合脱氨基作用合成氨基酸衍生物,也就是说氨基酸衍生物。蛋白质类-----氨基酸脱水缩合产物。
一般后者较前者分子量大。

当然不是,氨基酸衍生物和蛋白质类激素属不同类别。
激素主要分为:
①类固醇激素:如肾上腺皮质激素,性激素等。
②多肽及蛋白质激素,如生长激素,胰岛素等。
③胺类激素,如肾上腺素等,去甲肾上腺素等。
④氨基酸衍生物如甲状腺激素。

㈥ 氨基酸衍生物与氨基酸的区别

氨基酸衍生物与氨基酸的区别是氨基酸衍生物是由氨基酸通过一系列反应化合而成的物质,前身是氨基酸。
1、氨基酸的联合脱氨基作用合成氨基酸衍生物,也就是说氨槐稿升码基酸衍生物的前身是氨铅笑孝基酸。
2、人体内多种物质,肾上腺素、甲状腺激素就是氨基酸衍生物,肾上腺素肾上腺素是酪氨酸的衍生物。

㈦ 哪些物质是氨基酸衍生物(高考范围),怎么区别于蛋白质蛋白质与氨基酸衍生物有何区别

肾上腺素、甲状腺激素、多巴胺,都是氨基酸衍生物。 蛋白质广义上讲也是氨基酸衍生物。 氨基酸衍生物即氨基酸经过一系列化学反应化合而成的物质。 蛋白质是氨基酸衍生物中,由α-氨基、α羧基缩合而成的氨基酸链组成,并具有特定的立体空间。

㈧ 什么是氨基酸的衍生化

氨基酸衍生化是氨基酸通过一系列反应化合而成的物质,例如氨基酸的联合脱氨基作用合成氨基酸衍生物,也就是说氨基酸衍生物的前身是氨基酸, 例如肾上腺素就是氨基酸衍生物

㈨ 氨基酸类衍生物是不是通过肽键链接

氨基酸类衍生物是通过肽键链接。

氨基酸通过肽键链接形成肽。一分子氨基酸的α-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱水缩合形成的共价键(—CO—NH—)称为肽键(peptide bond)。两分子氨基酸缩合成为二肽,二肽仍有自由α-氨基和α-羧基,能同样借肽键与其他氨基酸缩合成三肽,相同的反应可继续进行,依次形成四肽、五肽......通常由10个以内氨基酸连成的肽称为寡肽(oligopeptide);更多的氨基酸可连成多肽(polypeptide),氨基酸相互连接,形成长链,称为多肽链(polypeptide chain)。

举例

肾上腺素

肾上腺素是酪氨酸的衍生物。其衍生途径为:酪氨酸→多巴→多巴胺→去甲肾上腺素→肾上腺素。

甲状腺激素

衍生物指母体化合物分子中的原子或原子团被其他原子或原子团取代所形成的化合物,称为该母体化合物的衍生物。甲状腺激素是氨基酸的四个氢被四个碘所取代,所以是氨基酸的衍生物。

㈩ 氨基酸衍生物代谢(三)

组氨酸脱羧酶(HDC)可催化组氨酸脱羧生成组胺。合成和释放组胺的主要细胞是免疫系统的肥大细胞和嗜碱性粒细胞,胃肠系统的肠嗜铬样细胞和神经元。其中免疫细胞合成的组胺占总量的90%以上。

人体有四种组胺受体(H1R-H4R),均属于GPCR。H1R在多种组织表达,如血管和气管平滑肌细胞、内皮细胞、免疫细胞和神经细胞等。H1R激活磷脂酶C并升高钙离子浓度,促进前列腺素I2合成,增加血管通透性。

H2R主要在免疫细胞和胃壁细胞表达,可促进胃酸分泌。H3R主要分布在中枢神经系统,可减少乙酰胆碱、5-羟色胺和去甲肾上腺素的产生和释放。H4R主要在胃肠道和免疫细胞。

组胺是大脑感觉神经递质,调节多种生理功能,如睡眠-觉醒周期、压力反应、食欲和记忆等。人脑中组胺能神经元约有6万多个,位于下丘脑的结节乳头核中,并将其轴突投射到大脑的各个区域,包括大脑皮层,下丘脑,基底神经节和杏仁核。

灭活组胺的酶有两种:二胺氧化酶(DAO)和组胺N-甲基转移酶(HNMT)。DAO(EC 1.4.3.22)也称为组胺酶,可以氧化脱氨多种胺类,包括组胺,腐胺,亚精胺等,主要在外周组织中起作用。HNMT(EC 2.1.1.8)主要分布在中枢神经系统。

释放到细胞外的神经递质会被邻近神经元或星形胶质细胞吸收,以免神经元过度活化。人类星形胶质细胞主要通过质膜单胺转运蛋白(PMAT)和有机阳离子转运蛋白3(OCT3)转运组胺。被转运到胞质的组胺由HNMT催化,利用SAM将组胺甲基化,然后从尿液排出。

谷胱甘肽是细胞内含量最高的还原剂,因为含有一个巯基而缩写为GSH。两个GSH以二硫键相连,就形成氧化型谷胱甘肽(GSSG)。谷胱甘肽还原酶(GR)可以利用NADPH将GSSG还原回GSH。GSH具有抗氧化、解毒、氨基酸转运等重要功能。

谷胱甘肽含有非标准肽键,所以其合成与分解过程较为独特。谷氨酸-半胱氨酸连接酶(glutamate-cysteine ligase, GCL)催化谷氨酸的侧链羧基与半胱氨酸的氨基相连,形成γ-谷氨酰半胱氨酸(γ-GC)。这是谷胱甘肽合成的限速步骤,所以GCL也是开发谷胱甘肽合成抑制剂的主要靶标。

第二步由GSH合酶(GSS)催化,将甘氨酸连接到γ-GC上。这两步反应各消耗一分子ATP。

谷胱甘肽的γ-酰胺键不能被正常肽酶降解,所以只能通过膜结合的γ-谷氨酰转移酶(GGT)在细胞外代谢。GGT催化γ-谷氨酰胺键的ATP依赖性裂解,并将谷氨酰基转移到某一个氨基酸上,生成γ-谷氨酰氨基酸。后者进入细胞后水解,谷氨酸部分以5-氧代脯氨酸的形式释放,需要再消耗一个ATP才能转化为谷氨酸。GGT生成的Cys-Gly则被细胞外二肽酶水解,然后各自进入细胞。

这个反应既用于降解,也用于氨基酸转运,称为γ-谷氨酰循环(γ-glutamyl cycle)。这种转运方式属于基团转运,虽然耗能高达4个ATP,但速度快,容量高。该循环主要在肾脏,特别是肾上皮细胞中起作用。

谷胱甘肽最重要的功能还是抗氧化,特别是对红细胞和线粒体。红细胞因为需要运输氧,所以是高度氧化环境,容易形成过氧化物。谷胱甘肽过氧化物酶(GPx)利用GSH还原过氧化物,生成GSSG,再由GR催化GSH再生,维持氧化-还原平衡。所以合成NADPH的磷酸戊糖途径对红细胞十分重要,高达10%的葡萄糖被用于此途径的消耗。

谷胱甘肽还参与有毒物质的生物转化过程,起到与葡萄糖醛酸类似的解毒作用,参见《糖醛酸途径与肝脏代谢》。谷胱甘肽S-转移酶(glutathione S-transferase,GST)催化谷胱甘肽与一些带有巯基、双键、卤素等基团的化合物反应,促进其排出。

黄曲霉毒素B1(AFB1)、4-羟基壬醛(4-HNE)、丙烯醛(acrolein)等毒物和medicine均可被GST催化解毒。当然medicine被解毒的问题是可能降低效果,这就需要有针对性的措施,比如开发相应的GST抑制剂等。

血红素(heme)也是氨基酸的衍生物。虽然分子较大,但它是由四个吡咯衍生物连接在一起构成的,合成原料是甘氨酸和琥珀酰辅酶A。

人体中存在三种不同的血红素,分别称为血红素a、b、c。血红蛋白中的是血红素b,呼吸链中的细胞色素C含有血红素C,细胞色素A含有血红素A。这里介绍的是血红素b的合成。

血红素b是由卟啉(porphyrin)与亚铁离子络合生成的,所以首先要合成卟啉。此过程的第一步是在线粒体,由甘氨酸和琥珀酰辅酶A缩合,生成5-氨基乙酰丙氨酸(ALA)。ALA合成酶(ALAS)是此途径的限速酶,受血红素反馈抑制。

ALA从线粒体进入细胞质,2个分子缩合成一个胆色素原,由ALA脱水酶催化。4分子胆色素原首尾相连,形成线性四吡咯,再环化,改变侧链和饱和度,生成粪卟啉原III后再回到线粒体,生成原卟啉IX,与Fe2+螯合,生成血红素。

最后一步由铁螯合酶(FECH)催化。重金属可以抑制铁螯合酶,导致原卟啉与锌结合,生成锌原卟啉,使血液能发出荧光。血中锌原卟啉含量可作为铅中毒和铁缺乏的指标。

血红素合成和降解的中间产物有些是有色的,有些则无色。这些物质的命名有个规律,无色的化合物英文名都以-gen结尾,中文译为某某原,如胆色素原(phorphobilinogen);有色的则称某某素,英文均以-in结尾,如胆红素(bilirubin)。

卟啉合成中某些酶的缺陷会导致中间物积累,称为卟啉症。卟啉症的常见症状包括贫血导致的面色苍白,卟啉中间物沉积造成的牙齿变红、皮肤对日光过敏,以及神经系统异常,如癫痫等。这就是吸血鬼传说的原型。因为血红素可以被肠道吸收,所以吸血对卟啉症的确是有效的。另外,某些卟啉症会导致毛发过度生长,称为“狼人综合症”。

人体红细胞的寿命约为120天,所以每天约更新6克血红蛋白。其中的血红素需要分解排出,铁则尽量回收利用。血红素单加氧酶使血红素断裂,形成线性的胆绿素,放出CO。这是人体内源性CO的唯一来源,通过肺排出。胆绿素被还原生成胆红素,这是青肿伤痕变色的原因。胆红素在肝脏与2个葡萄糖醛酸结合,增加溶解度,从胆汁进入肠道排出。

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