生物上Ig功能有哪些

❶ 免疫球蛋白具有哪些生物学功能

免疫球蛋白又称Ig，在体内，抗体和抗原结合后可直接发挥效应，如抗毒素可中和外毒素，病毒的中和抗体可阻止病毒感染靶细胞，分泌型IgA可抑制细菌黏附宿主细胞等。在体外，抗体与抗原结合后可出现凝集、沉淀等现象。

免疫球蛋白能激活补体，结合细胞表面的Fc受体，（Fc即可结晶片段。用木瓜蛋白酶水解IgG分子，可得到两个Fab和一个Fc段。该片段能与效应分子和效应细胞相互作用，但不能与抗原结合。）从而表现出不同的生物学作用。

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免疫球蛋白分类：

免疫球蛋白分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。免疫系统由免疫组织、器官、免疫细胞及免疫活性分子等组成。免疫球蛋白是免疫活性分子中的一类。

免疫球蛋白与抗体的区别：

抗体是机体免疫细胞被抗原激活后，B细胞分化成熟为浆细胞后所合成、分泌的一类能与相应抗原特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。抗体是生物学功能上的概念，而免疫球蛋白是化学结构上的概念。所有抗体的化学基础都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白并不都具有抗体活性。

❷ Ig的生物学功能

Ig是体液免疫应答中发挥免疫功能最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能区的特点所决定的。
（一）特异性结合抗原
Ig最显着的生物学特点是能够特异性地与相应的抗原结合，如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物。Ig的这种特异性结合抗原特性是由其V区（尤其是V区中的高变区）的空间构成所决定的。Ig的抗原结合点由L链和H链超变区组成，与相应抗原上的表位互补，借助静电力、氢键以及范德华力等次级键相结合，这种结合是可逆的，并受到pH、温度和电解浓度的影响。在某些情况下，由于不同抗原分子上有相同的抗原决定簇，或有相似的抗原决定簇，一种抗体可与两种以上的抗原发生反应，此称为交叉反应（cross reaction）。
抗体分子可有单体、双体和五聚体，因此结合抗原决定簇的数目（结合价）也不相同。Fab段为单价，不能产生凝集反应和沉淀反应。F（ab'）2和单体Ig（如IgG、IgD、IgE）为双价。双体分泌型IgA有4价。五聚体IgM理论上应为10价，但实际上由于立体构型的空间位阻，一般只有5个结合点可结合抗原。B细胞表面Ig(SmIg)是特异性识别抗原的受体，成熟B细胞主要表达SmIgM和SmIgD，同一B细胞克隆表达不同类SmIg其识别抗原的特异性是相同的。
（二）活化补体
1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体。当抗体与相应抗原结合后，IgG的CH2和IgM的CH3暴露出结合C lq的补体结合点，开始活化补体。由于Clq6个亚单位中一般需要2个C端的球与补体结合点结合后才能依次活化Clr和Cls，因此IgG活化补体需要一定的浓度，以保证两个相邻的IgG单体同时与1个Clq分子的两个亚单位结合。当Clq一个C端球部结合IgG时亲和力则很低，Kd为10-4M，当Clq两个或两个以上球部结合两个或多个IgG分时，亲合力增高Kd为10-8M。IgG与Clq结合点位于CH2功能区中最后一个β折叠股318～322位氨基酸残基（Glu-x-Lys-x-Lys）。IgM倍以上。人类天然的抗A和抗B血型抗体为IgM，血型不符合引韦的输血反应发生快而且严重。
2．凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体。
（三）结合Fc受体

不同细胞表面具有不同Ig的Fc受体，分别用FcγR、FcεR、FcαR等来表示。当Ig与相应抗原结合后，由于构型的改变，其Fc段可与具有相应受体的细胞结合。IgE抗体由于其Fc段结构特点，可在游离情况下与有相应受体的细胞（如嗜碱性粒细胞、肥大细胞）结合，称为亲细胞抗体（cytophilic antibody）。抗体与Fc受体结合可发挥不同的生物学作用。1．介导I型变态反应变应原刺激机体产生的IgE可与嗜碱性粒细胞、肥大细胞表面IgE高亲力受体细胞脱颗粒，释放组胺，合成由细胞FcεRI结合。当相同的变应原再次进入机体时，可与已固定在细胞膜上的IgE结合，刺激细胞脱颗粒，释放组受，合成由细胞脂质来源的介质如白三烯、前列腺素、血小板活化因子等，引起Ⅰ型变态反应。
2．调理吞噬作用 调理作用（opsonization）是指抗体、补体C3b、C4b等调理素(opsonin)促进吞噬细菌等颗粒性抗原。由于补体对热不稳定，因此又称为热不稳定调理素（heat-labile opsonin）。抗体又称热稳定调理素（heat-stable opsonin）。补体与抗体同时发挥调理吞噬作用，称为联合调理作用。中性粒细胞、单核细胞和巨噬细胞具有高亲和力或低亲和力的FcγRI（CD64）和FcγRⅡ（CD32），IgG尤其是人IgG1和IgG3亚类对于调理吞噬起主要作用。嗜酸性粒细胞具有亲和力FcγRⅡ，IgE与相应抗原结合后可促进嗜酸性粒细胞的吞噬作用。抗体的调理机制一般认为是：①抗体在抗原颗粒和吞噬细胞之间“搭桥”，从而加强了吞噬细胞的吞噬作用；②抗体与相应颗粒性抗原结合后，改变抗原表面电荷，降低吞噬细胞与抗原之间的静电斥力；③抗体可中和某些细菌表面的抗吞噬物质如肺炎双球菌的荚膜，使吞噬细胞易于吞噬；④吞噬细胞FcR结合抗原抗体复合物，吞噬细胞可被活化。 抗体的调理吞噬作用。
3．发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用 当IgG抗体与带有相应抗原的靶细胞结合后，可与有FcγR的中性粒细胞、单核细胞、巨噬细胞、NK细胞等效应细胞结合，发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作（antibodydependent cellmediated cytotoxicity,ADCC）。目前已知。NK细胞发挥ADCC效应主要是通过其膜表面低亲和力FcγRⅢ（CD16）所介导的，IgG不仅起到连接靶细胞和效应细胞的作用，同时还刺激NK细胞合成和分泌肿瘤坏死因子和γ干扰素等细胞因子，并释放颗粒，溶解靶细胞。嗜酸性粒细胞发挥ADCC作用是通过其FcεRⅡ和FcαR介导的，嗜酸性粒细胞可脱颗粒释放碱性蛋白等，在杀伤寄生虫如蠕虫中发挥重要作用。 抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（ADCC）。
此外，人IgGFc段能非特异地与葡萄菌A蛋白（staphylococcus proteinA,SPA)结合，应用SPA可纯化IgG等抗体，或代替第二抗体用。

❸ 各类ig的主要特征及功能

各类ig的主要特征及功能如下：

IG可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。

由两条相同的轻链和两条相同的重链所组成，是一类重要的免疫效应分子;由高等动物免疫系统淋巴细胞产生的蛋白质，经抗原的诱导可以转化为抗体。

因结构不同可分为IgG、IgA、IgM、IgD和IgE 5种，多数为丙种球蛋白。 可溶性免疫球蛋白存在于体液中，参与体液免疫;膜型免疫球蛋白是B淋巴细胞抗原受体。

免疫球蛋白的常见知识点

免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的一类球蛋白，是体液免疫反应的主要反应物质。Ig由浆细胞产生，广泛存在于血液、组织液和外分泌液中，约占血浆蛋白总量的20%。目前已发现人体内有5类Ig，分别为IgA、IgG、IgM、IgE、IgD。

IgG由浆细胞合成，是唯一能通过胎盘的抗体，婴儿出生后3个月开始合成。IgG在正常人血清中含量最多，占血清Ig总量的3/4，是体液中最重要的抗病原微生物的抗体（再次免疫应答抗体），也是自身免疫病时自身抗体的主要类别。

❹ 简述Ig的功能区与其功能

一、结构： Ig 分子的基本结构是由四肽链组成的,即由二条相同的分子量较小的轻链（L 链）和二条相同的分子量较大的重链（H 链）组成的.L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子免疫球蛋白,称为Ig分子的单体,是构成免疫球蛋白分子的基本结构.现已知5 种免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2 和CH3）共四个功能区.IgM和IgE 的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3 和CH4）共五个功能区.VL和VH 是与抗原结合的部位,单体由一对L链和一对H链组成的基本结构,只有2 个与抗原结合的位点,如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体,有4 个与抗原结合的位点,如分泌型IgA（SIgA）,所以SigA 结合抗原的亲合力要比血清型IgA 高.五聚体由J 链和二硫键连接五个单体,如IgM.五聚体IgM 理论上应为10 个与抗原结合的位点,但实际上由于立体构型的空间位阻,—般只有5 个结合点可结合. H和L链上都有可变区,同类重链和同型轻链的近N端约110个氨基酸序列的变化很大,其他部分的氨基酸序列相对恒定,据此可将轻链和重链区分为可变区(V)和恒定区(C).VH和VI.各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化,称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR),分别为CDRl、CDR2和CDR3.CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化,称为骨架区(FR).VH和VI.各有113和107个氨基酸残基,组成4个FR(分别为FRl、FR2、FR3和FR4)和3个CDRs.VH和VI-中的各氨基酸可编号,一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置,将不同序列和已编号的序列进行对比以后,在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等,如27A、27B、27C、106A等.VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位,识别及结合抗原,并决定抗体识别的特异性. 免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号 重链和轻链的C区分别称为CH和CL,不同型别(x或入)CI.的长度基本一致．但不同类别IgCH的长度不一,有的包括CHl～CH3,有的为CHl～CH4.同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定,其抗原性是相同的,但V区各有不同.C区与抗体的效应功能相关,可激活补体,介导穿过胎盘和黏膜屏障,结合细胞表面的Fc受体从而介导调理作用、ADCC作用和I型超敏反应. 在Ig分子伸出的两臂和主干之间(CHl与CH2之间)还有个可弯曲的区域,称为铰链区.该区含有丰富的脯氨酸,因此易伸展弯曲,能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离,两臂之间的角度可自0到90变化,这样有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位.虽然IgD、IgG、IgA有绞链区,而IgM和IgE没有,但这并不说明它们完全不能弯曲,实际上还有相对的弯曲性.各类抗体的铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同；人IgD的可伸展的距离最大,IgG4和两种IgA的弯曲度则有限.人体血清免疫球蛋白的主要成分是IgG ,它占总的免疫球蛋白的70-75%,分子量约15万,含糖2～3%.尽管免疫球蛋白千变万化,但都有类似的结构.抗体分子是由两对长短不同的多肽链所组成,四条链通过链间二硫键构成Y型基本结构（H2L2）.IgG分子由4条肽链组成.其中分子量为2.5万（23kD）的肽链,称轻链（L链）,分子量为5万的肽链（50～60kD）,称重链（H链）.轻链与重链之间通过二硫键（—S—S—）相连接.
二、免疫球蛋白的作用人体血清免疫球蛋白IgG是初级免疫应答中最持久、最重要的抗体,它仅以单体形式存在.大多是抗菌性、抗毒性和抗病毒抗体属于IgG,它在抗感染中起到主力军作用,它能够促进单核巨噬细胞的吞噬作用（调理作用）,中和细菌毒素的毒性（中和毒素）和病毒抗原结合使病毒失去感染宿主细胞的能力（中和病毒）.IgG 在机体合成的年龄要晚于IgM,在出生后第3 个月开始合成,3-5 岁接近成年人水平.它是唯一能通过胎盘的Ig,在自然被动免疫中起重要作用.此外,IgG 还具有调理吞噬和结合SPA等作用.IgA 分血清型和分泌型两种,血清型多为单体,也有二聚体,分泌型的都是二聚体,且含有分泌片.血清型IgA可介导调理吞噬ADCC 作用；分泌型IgA（SIgA）是机体粘膜防御系统的主要成分,覆盖在鼻、咽、气管、肠和膀胱粘膜的表面,它能抑制微生物在呼吸道上皮附着,减缓病毒繁殖,是粘膜重要屏障,对某些病毒、细菌和—般抗原具有抗体活性,是防止病原体入侵机体的第一道防线.外来抗原进入呼吸道或消化道,局部免疫系统受到刺激后,无需中央免疫系统的参与,自身就可进行免疫应答,产生分泌型抗体,即SIgA.已有研究证明,呼吸道分泌液中SigA 含量的高低直接影响呼吸道粘膜对病原体的抵抗力,两者呈正相关.初乳中含有分泌型的sIgA.IgA的凝聚物可以通过经典途径激活补体.IgM 是抗原刺激诱导体液免疫应答中最先产生的Ig ,IgM 不是细胞,但可结合补体,主要分布于血清中.由于IgM 有较高的结合价,所以是高效能的抗生物抗体,其杀菌、溶菌、促吞噬和凝集作用比IgG 高500- 1000 倍,IgM 在机体的早期防御中起着重要的作用[2].