原核生物在哪里指导蛋白质合成

1. 原核生物如何合成蛋白质

氨基酸在核糖体上缩合成多肽链是通过核糖体循环而实现的。此循环可分为肽链合成的起始(intiation)，肽链的延伸(elongation)和肽链合成的终止三个主要过程。原核细胞的蛋白质合成过程以E.coli细胞为例。
1.肽链合成的起始
1.三元复合物的形成。核糖体30S小亚基附着于mRNA的起始信号部位，该结合反应是由起始因子3(IF3)介导的，另外有Mg2+的参与。故形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。
2.30S前起始复合物的形成。在起始因子2(IF2)的作用下，甲酰蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)与mRNA分子中的起始密码子(AUG或GUG)相结合，即密码子与反密码子相互反应。同时IF3从三元复合物脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-30S亚基-mRNA-fMet-tRNAMef复合物。此步亦需要fGTP和Mg2+参与。
3.70S起始复合物形成。50S亚基与上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-fMer-tRNA Met复合物。此时fMet-tRNA Met占据着50S亚基的肽酰位（peptidyl site，简称为P位或给位），而50S的氨基酰位（aminoacyl site，简称为A位或受位）暂为空位。原核细胞蛋白质合成的起始过程氨基酸活化（fMet-tRNAMet形成）
2.肽链合成的延长
这一过程包括进位、肽键形成、脱落和移位等四个步骤。肽链合成的延长需两种延长因子(Elongationfactor，简写为EF），分别称为EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻译过程。
1.进位即新的氨基酰-tRNA进入50S大亚基A位，并与mRNA分子上相应的密码子结合.在70S起始复合物的基础上，原来结合在mRNA上的fMet-tRNAMet占据着50S亚基的P位点(当延长步骤循环进行二次以上时，在P位点则为肽酰-tRNA)新进入的氨基酰-tRNA则结合到大亚基的A位点，并与mRNA上起始密码子随后的第二个密码子结合。此步需GTP、EF-T及Mg2+的参与。
2.肽键形成在大亚基上肽酰转移酶(见第四章)的催化下，将P位点上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰(或肽酰基)转移给A位上新进入的氨基酰-tRNA的氨基酸上，即由P位上的氨基
酸(或肽的3'端氨基酸)提供α-COOH基，与A位上的氨基酸的α-NH2基形成肽链。此后，在P位点上的tRNA成为无负载的tRNA，而A位上的tRNA负载的是二肽酰基或多肽酰基。此步需Mg2+及K+的存在。
3.脱落即50S亚基P位上无负载的tRNA(如tRNAMet)脱落。
4.移位指在EF-G和GTP的作用下，核糖体沿mRNA链(5'→3')作相对移动。每次移动相当于一个密码子的距离，使得下一个密码子能准确的定位于A位点处。与此同时，原来处于A位点上的二肽酰tRNA转移到P位点上，空出A位点。随后再依次按上述的进位、肽键形成和脱落步骤进行下一循环，即第三个氨基酰-tRNA进入A位点，然后在肽酰转移酶催化下，P位上的二肽酰tRNA又将此二肽基转移给第三个氨基酰-tRNA，形成三肽酰tRNA。同时，卸下二肽酰的tRNA又迅速从核糖体脱落。像这样继续下去，延长过程每重复一次，肽链就延伸一个氨基酸残基。多次重复，就使肽链不断地延长，直到增长到必要的长度。通过实验已经证明，mRNA上的信息的阅读是从多核苷酸链的5'端向3'端进行的，而肽链的延伸是从N端开始的。?
3.肽链合成的终止，需终止因子或释放因子(releasing factor简写为RF)参与。在E.coli中已分离出三种RF:RF1(MW36000)，RF2(MW38000和RF3(MW46000)。其中，只有RF3与GTP(或GDP)能结合。它们均具有识别mRNA链上终止密码子的作用，使肽链释放，核糖体解聚。
1.多肽链的合成已经完毕，这时，虽然多肽链仍然附着在核蛋白体及tRNA上，但mRNA上肽链合成终止密码子UAA(亦可以是UAG或UGA)已在核蛋白体的A位点上出现。终止因子用以识别这些密码子，并在A位点上与终止密码子相结合，从而阻止肽链的继续延伸。RF3的作用还不能肯定，可能具有加强RF1和RF2的终止作用。RF1和RF2对终止密码子的识别具有一定特异性，RF1可识别UAA和UAG，RF2识别UAA和UGA。RF与EF在核糖体上的结合部位是同一处，它们重叠的结合部位与防止了EF与F同时结合于核糖体上，而扰乱正常功能。
2.终止因子可能还可以使核蛋白体P位点上的肽酰转移酶发生变构，酶的活性从转肽作用改变为水解作用，从而使tRNA所携带的多肽链与tRNA之间的酯键被水解切断，多肽链从核蛋白体及tRNA释放出来。

2. 简述原核生物蛋白质的合成过程 rt 简述

基因指导蛋白质的合成，通过转楼和翻译在核糖体上合成蛋白质

3. 试述原核生物复制、转录及蛋白质生物合成的基本过程

DNA的复制是一个边解旋边复制的过程.复制开始时,DNA分子首先利用ATP提供的能量,在解旋酶的作用下,把DNA双链解开,这个过程叫解旋.然后,以解开的每一段母链作为模板,以周围环境中的四种脱氧核苷酸为原料,按照碱基互补配对原则,在DNA聚合酶的作用下,各自合成与母链互补的一段子链.随着解旋过程的进行,新合成的子链也不断地延伸,同时,每条子链与其母链盘绕成双螺旋结构,从而各形成一个新的DNA分子.这样,复制结束后,两个DNA分子,通过细胞分裂分配到两个子细胞中。
原核生物边转录边翻译。
1、解旋：DNA双链在RNA聚合酶的作用下，局部解开为两条单链，以其中的一条单链为模板。
2、配对与连接：游离的核糖核苷酸以氢键与模板DNA上互补的碱基配对，在RNA聚合酶的作用下（形成磷酸二酯键）连接成链。
3、转录的方向：从DNA模板链的3‘向5’；RNA链的合成与延伸是由5‘向3’。
4、释放：合成的RNA从DNA上释放；DNA双链恢复成双螺旋结构。
核糖体在进行的蛋白质生物合成分为起始,延伸和终止3个阶段.除了核糖体组成、各种因子、起始tRNA不同外,其余环节在真核生物和原核生物基本类似。 蛋白质合成是指生物按照从脱氧核糖核酸 （DNA）转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。蛋白质生物合成亦称为翻译，即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。
这是基因表达的第二步，产生基因产物蛋白质的最后阶段。不同的组织细胞具有不同的生理功能，是因为它们表达不同的基因，产生具有特殊功能的蛋白质，参与蛋白质生物合成的成份至少有200种，其主要体是由mRNA、tRNA、核糖核蛋白体以及有关的酶和蛋白质因子共同组成。

(3)原核生物在哪里指导蛋白质合成扩展阅读
生物体内蛋白质合成的速度，主要在转录水平上，其次在翻译过程中进行调节控制。它受性别、激素、细胞周期、生长发育、健康状况和生存环境等多种因素及参与蛋白质合成的众多的生化物质变化的影响。
由于原核生物的翻译与转录通常是偶联在一起的，且其mRNA的寿命短，因而蛋白质合成的速度主要由转录的速度决定。弱化作用是一个通过翻译产物的过量与不足首先影响转录，从而调节翻译速度的一种方式。mRNA的结构和性质也能调节蛋白质合成的速度。

4. 真核生物与原核生物蛋白质合成

真核生物与原核生物蛋白质都是在核糖体上合成.核糖体的功能就是将mRNA上的遗传密码(核苷酸顺序)翻译成多肽链上的氨基酸顺序。因此,它是肽链的装配机,即细胞内蛋白质合成的场所,高尔基体负责对细胞合成的蛋白质进行加工

5. 原核生物怎样把多肽合成蛋白质

核糖体可以合成多肽链。原核生物没有其他复杂的细胞器。但可能有其他可以多肽链盘曲折叠的生物酶。在这些酶的作用下，多肽链盘曲、螺旋、折叠，构成蛋白质。

6. 原核生物蛋白质合成体系由哪些物质组成各起什么作用

一）蛋白质合成体系的重要组分
翻译：蛋白质的生物合成,即翻译,就是将核酸中由 4 种核苷酸序列编码的遗传信息,通过遗传密码破译的方式解读为蛋白质一级结构中20种氨基酸的排列顺序 .
1.mRNA与遗传密码；
mRNA分子上从5’至3’方向,由AUG开始,每3个核苷酸为一组,决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号,称为三联体密码.
从mRNA 5’端起始密码子AUG到3’端终止密码子之间的核苷酸序列,各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链,称为开放阅读框架(ORF).
密码子特点：
①阅读方向：5’→3’；②无标点符号；③密码子不重叠；④密码子的简并性；⑤密码子与反密码子的作用；⑥起始密码子AUG,终止密码子UAA,UAG,UGA；⑦密码子的通用性和例外.
2.tRNA
蛋白质合成过程中,起着运输氨基酸的作用.有如下的功能：
①3’末端携带氨基酸；②识别氨基酰-tRNA合成酶的位点；③核糖体识别位点；④反密码子的位点.
3.rRNA与核糖体
⑴.rRNA的主要功能是形成核糖体,是蛋白质合成的场所.
⑵.核糖体的活性中心：
二位点模型：A位（氨酰基部位）,氨基酰-tRNA进入部位.
P位（肽基部位）,为起始tRNA或正在延伸中的肽酰-tRNA结合部位.
三位点模型：除了A位和P位外,还有E位,空载tRNA离开的位点.
⑶.多核糖体：mRNA同时与若干个核糖体结合形成的念珠状结构,称为多核糖体
4.辅助因子
⑴.起始因子：参与蛋白质生物合成起始的蛋白因子；
⑵.延伸因子：参与蛋白质生物合成过程中肽链延伸的蛋白因子；
⑶.释放因子：作用是与终止密码子结合终止肽链的的合成并使肽链从核糖体上释放出来.
（二）蛋白质的生物合成过程
翻译过程从阅读框架的5´-AUG开始,按mRNA模板三联体密码的顺序延长肽链,直至终止密码出现.
1.氨基酸的活化；
⑴.氨基酰-tRNA合成酶
⑵.过程：
氨基酰-tRNA合成酶
ATP + AA -----------------→ AA-AMP-酶 + PPi
tRNA + AA-AMP-酶 -----------------→ 氨基酰-tRNA + 酶
①氨基酰-tRNA合成酶对底物氨基酸和tRNA都有高度特异性.
②氨基酰-tRNA合成酶具有校正活性.
③氨基酰-tRNA的表示方法：
Ala-tRNAAla 、Ser-tRNASer 、Met-tRNAMet
2.肽链合成的起始 ：
⑴.SD序列和起始因子
SD序列：mRNA 5’翻译起始区富含嘌呤的序列
起始因子：
原核生物：IF-1、IF-2、IF-3
真核生物：eIF-1、eIF-2、eIF-2A、eIF-3等
⑵.起始氨酰-tRNA
真核生物： Met-tRNAiMet
原核生物： fMet- tRNAifMet
⑶.起始复合物的形成
①核蛋白体大小亚基分离；
②mRNA在小亚基定位结合；
③起始氨基酰-tRNA的结合；
④核蛋白体大亚基结合.
3.肽链的延伸：
⑴.延伸过程所需蛋白因子称为延长因子；
原核生物：EF-T(EF-Tu, EF-Ts)、EF-G
真核生物：EF-1 、EF-2
⑵.过程
进位：指根据mRNA下一组遗传密码指导,使相应氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位,消耗1分子ATP；
转肽：是由转肽酶催化的肽键形成过程；
移位：肽酰-tRNA由A位→P位的过程,消耗1分子ATP；
4.肽链合成的终止和释放
⑴.原核生物释放因子：RF-1,RF-2,RF-3
真核生物释放因子：eRF
⑵.释放因子的功能：
一是识别终止密码,如RF-1特异识别UAA、UAG；而RF-2可识别UAA、UGA.
二是诱导转肽酶改变为酯酶活性,相当于催化肽酰基转移到水分子-OH上,使肽链从核蛋白体上释放.
5.GTP在蛋白质的生物合成中的作用
蛋白质合成过程是一个大量消耗能量的过程.除去氨基酸活化是消耗ATP外,此外消耗的都是GTP.原因是GTP使一些蛋白质因子与tRNA或核糖体易于以非共价键结合.
（三）肽链合成后的加工与定向运输
从核蛋白体释放出的新生多肽链不具备蛋白质生物活性,必需经过不同的翻译后复杂加工过程才转变为天然构象的功能蛋白.
⑴.加工的方式：
①多肽链折叠为天然的三维结构：新生肽链的折叠在肽链合成中、合成后完成,新生肽链N端在核蛋白体上一出现,肽链的折叠即开始.可能随着序列的不断延伸肽链逐步折叠,产生正确的二级结构、模序、结构域到形成完整空间构象；一般认为,多肽链自身氨基酸顺序储存着蛋白质折叠的信息,即一级结构是空间构象的基础；细胞中大多数天然蛋白质折叠都不是自动完成,而需要其他酶、蛋白辅助.
几种有促进蛋白折叠功能的大分子：
a.分子伴侣：分子伴侣是细胞一类保守蛋白质,可识别肽链的非天然构象,促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠.
b. 蛋白二硫键异构酶：多肽链内或肽链之间二硫键的正确形成对稳定分泌蛋白、膜蛋白等的天然构象十分重要,这一过程主要在细胞内质网进行.
二硫键异构酶在内质网腔活性很高,可在较大区段肽链中催化错配二硫键断裂并形成正确二硫键连接,最终使蛋白质形成热力学最稳定的天然构象.
c.肽-脯氨酰顺反异构酶：多肽链中肽酰-脯氨酸间形成的肽键有顺反两种异构体,空间构象明显差别.
肽酰-脯氨酰顺反异构酶可促进上述顺反两种异构体之间的转换.
肽酰-脯氨酰顺反异构酶是蛋白质三维构象形成的限速酶,在肽链合成需形成顺式构型时,可使多肽在各脯氨酸弯折处形成准确折叠.
②肽链一级结构的修饰
a.肽链N端的修饰
b.个别氨基酸的修饰
c.多肽链的水解修饰
③高级结构修饰.
a.亚基聚合
b.辅基连接
c.疏水脂链的共价连接
⑵.运输
①蛋白质合成后需要经过复杂机制,定向输送到最终发挥生物功能的细胞靶部位,这一过程称为蛋白质的靶向输送.
②所有靶向输送的蛋白质结构中存在分选信号,主要为N末端特异氨基酸序列,可引导蛋白质转移到细胞的适当靶部位,这一序列称为信号序列 .
③各种新生分泌蛋白的N端有保守的氨基酸序列称信号肽.
输送的方式有两种：“翻译转运同步机制”和“翻译后转运机制”
详情见：
http://www.foodmate.net/lesson/48/14.php
otwCVps 2014-11-05
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7. 原核细胞的蛋白质在哪合成原核细胞都不遵循孟德尔遗传定律吗

原核细胞的蛋白质在细胞质中的核糖体上合成多肽链，进而合成所需要的蛋白质

8. 简述原核生物蛋白质的合成过程

原核生物的蛋白质合成分为四个阶段：氨基酸的活化、肽链合成的起始、延伸和终止。

①氨基酸的活化：游离的氨基酸必须经过活化以获得能量，才能参与蛋白质的合成，活化反应由氨酰tRNA合成酶催化，最终氨基酸连接在tRNA3ˊ端AMP的3ˊ-OH上，合成氨酰-tRNA。

②肽链合成的起始：首先IF1和IF3与30S亚基结合，以阻止大亚基的结合；接着，IF2和GTP与小亚基结合，以利于随后的起始tRNA的结合；形成的小亚基复合物经由核糖体结合点附着在mRNA上，起始tRNA和AUG起始密码子配对并释放IF3，并形成30S起始复合物。

大亚基与30S起始复合物结合，替换IF1和IF2+GDP，形成70S起始复合物。这样在mRNA正确部位组装成完整的核糖体。

③肽链的延伸：延伸分三步进行，进位：负载tRNA与EF-Tu和GTP形成的复合物被运送至核糖体，GTP水解，EF-TuGDP释放出来，在EF-Ts和GTP的作用下，EF-Tu GDP可以再次利用。转肽：肽酰转移酶将相邻的两个氨基酸相连形成肽键，该过程不需要能量的输入。

移位：移位酶（EF-G）利用GTP水解释放的能量，使核糖体沿mRNA移动一个密码子，释放出空载的tRNA并将新生肽链运至P位点。

④肽链的终止与释放：释放因子（RF1或RP2）识别终止密码子，并在RP3的作用下，促使肽酰转移酶在肽链上加上一个水分子并释放肽链。核糖体释放因子有助于核糖体亚基从mRNA上解离。

原核生物特点：

① 核质与细胞质之间无核膜因而无成形的细胞核（拟核或类核）；RNA转录和翻译同时进行。

② 遗传物质是一条不与组蛋白结合的环状双螺旋脱氧核糖核酸（DNA）丝，不构成染色体（有的原核生物在其主基因组外还有更小的能进出细胞的质粒DNA）。

③ 以简单二分裂方式繁殖，不存在有丝分裂或减数分裂。

④ 没有性行为，有的种类有时有通过接合、转化或转导，将部分基因组从一个细胞传递到另一个细胞的准性行为。

⑤ 没有由肌球、肌动蛋白构成的微纤维系统，故细胞质不能流动，也没有形成伪足、吞噬作用等现象。

⑥鞭毛并非由微管构成，更无“9+2”的结构，仅由几条螺旋或平行的蛋白质丝构成。

⑦ 细胞质内仅有核糖体而没有线粒体、高尔基体、内质网、溶酶体、液泡和质体（植物）、中心粒（低等植物和动物）等细胞器。

9. 原核生物蛋白质怎么加工，场所在哪里

原核生物的蛋白质都是一些短肽，都在核糖体上合成，在细胞质中加工