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原核生物如何分泌蛋白

发布时间:2022-05-28 05:43:06

Ⅰ 原核生物分泌蛋白合成和释放过程。

是线粒体,通过叫做“生物蛋白桥”的组织释放。

Ⅱ 高中生物 原核生物没有高尔基体 内质网 那怎么合成蛋白质

直接有由核糖体合成,内质网高尔基体只是参与分泌蛋白的合成分泌。

Ⅲ 单细胞的原核生物,大致上他只需要核糖体合成胞内蛋白吧他们是否基本上不会分泌蛋白出胞外

单细胞的原核生物以细菌为主。
细菌有核糖体,是用来合成蛋白质的。细菌合成的蛋白质要看用途,在细胞内用的,当然不会分泌到细胞外。但用于细胞外的蛋白质,就必须分泌到细胞外了。
比如,细菌需要依靠细胞膜的通透性从细胞外获得营养物质,但能够通过细胞膜的物质只能是小分子物质,如氨基酸、单糖等。如果在它的周围只有大分子的蛋白质和淀粉,它就不能吸收。这时,细菌就会在细胞内产生蛋白酶和淀粉酶,再把由核糖体合成的这些酶分泌到细胞外,分解大分子的蛋白质、淀粉等为小分子的氨基酸、单糖,然后吸收到细胞内。
蛋白酶和淀粉酶都是蛋白质。它们必需分泌到细胞外才能起作用。这类酶叫“胞外酶”。

Ⅳ 原核生物没有内质网和高尔基体,但可以合成蛋白质,那么可以合成分泌蛋白吗

答:你的问题很好,你的思路也是对的。原核生物没有内质网和高尔基体,但原核生物有核糖体,能合成蛋白质。如果是分泌蛋白质,确实需要内质网和高尔基体的加工。如果我们用大肠杆菌生产胰岛素,就得经过人工的加才能使用。

Ⅳ 原核生物能合成分泌蛋白吗

原核生物能合成分泌蛋白。你说的意思应该是原核生物都是单细胞生物。但是也有必要分泌蛋白。比如霍乱弧菌分泌的蛋白可以结合人肠上皮的GPCR,引起肠上皮细胞代谢紊乱,水分放出,引起腹泻。还有肉毒梭菌的毒蛋白也是分泌到细胞外的。还有Clostridium
stercorariu(中文译名:粪堆梭菌),分泌分解纤维素的蛋白到胞外,将纤维素分解成纤维二糖,才能进细胞利用。
再说一遍,原核生物能分泌蛋白。当然有些蛋白合成了不会被分泌(跟蛋白本身的序列有关),这样只要用破胞(实验室中通常用压力破胞或超声破胞)的方法,蛋白质就到溶液中了
非分泌蛋白在正常的细胞运输系统中不会到体外。但是如果通过基因工程的方法在这个蛋白的N端加一段信号肽,就可以使这个蛋白分泌。
神经递质分很多种,胆碱,儿茶酚胺,甘氨酸,去甲肾上腺素等等。每一种的合成都不太一样。
脂质的合成不需要模板。是靠六个酶来合成的。相关的知识可以去看大学的生物化学教材,讲的很详细。DNA里有些片段是编码这些酶的,通过调控这些酶对应的基因的转录和翻译就可以调控脂质的合成。
滑面内质网不是一个可以分离的细胞器,是内质网末梢不结合核糖体的部分。细胞中的脂质几乎全部是在滑面内质网合成,包括重要的磷脂。
我是一个大学生。本科大二,专业生物技术。英语和生物问题问我都不会有错。qq1848796505欢迎一起学习交流。

Ⅵ 原核生物如何合成蛋白质

氨基酸在核糖体上缩合成多肽链是通过核糖体循环而实现的。此循环可分为肽链合成的起始(intiation),肽链的延伸(elongation)和肽链合成的终止三个主要过程。原核细胞的蛋白质合成过程以E.coli细胞为例。
1.肽链合成的起始
1.三元复合物的形成。核糖体30S小亚基附着于mRNA的起始信号部位,该结合反应是由起始因子3(IF3)介导的,另外有Mg2+的参与。故形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。
2.30S前起始复合物的形成。在起始因子2(IF2)的作用下,甲酰蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)与mRNA分子中的起始密码子(AUG或GUG)相结合,即密码子与反密码子相互反应。同时IF3从三元复合物脱落,形成30S前起始复合物,即IF2-30S亚基-mRNA-fMet-tRNAMef复合物。此步亦需要fGTP和Mg2+参与。
3.70S起始复合物形成。50S亚基与上述的30S前起始复合物结合,同时IF2脱落,形成70S起始复合物,即30S亚基-mRNA-50S亚基-fMer-tRNA Met复合物。此时fMet-tRNA Met占据着50S亚基的肽酰位(peptidyl site,简称为P位或给位),而50S的氨基酰位(aminoacyl site,简称为A位或受位)暂为空位。原核细胞蛋白质合成的起始过程氨基酸活化(fMet-tRNAMet形成)
2.肽链合成的延长
这一过程包括进位、肽键形成、脱落和移位等四个步骤。肽链合成的延长需两种延长因子(Elongationfactor,简写为EF),分别称为EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻译过程。
1.进位即新的氨基酰-tRNA进入50S大亚基A位,并与mRNA分子上相应的密码子结合.在70S起始复合物的基础上,原来结合在mRNA上的fMet-tRNAMet占据着50S亚基的P位点(当延长步骤循环进行二次以上时,在P位点则为肽酰-tRNA)新进入的氨基酰-tRNA则结合到大亚基的A位点,并与mRNA上起始密码子随后的第二个密码子结合。此步需GTP、EF-T及Mg2+的参与。
2.肽键形成在大亚基上肽酰转移酶(见第四章)的催化下,将P位点上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰(或肽酰基)转移给A位上新进入的氨基酰-tRNA的氨基酸上,即由P位上的氨基
酸(或肽的3'端氨基酸)提供α-COOH基,与A位上的氨基酸的α-NH2基形成肽链。此后,在P位点上的tRNA成为无负载的tRNA,而A位上的tRNA负载的是二肽酰基或多肽酰基。此步需Mg2+及K+的存在。
3.脱落即50S亚基P位上无负载的tRNA(如tRNAMet)脱落。
4.移位指在EF-G和GTP的作用下,核糖体沿mRNA链(5'→3')作相对移动。每次移动相当于一个密码子的距离,使得下一个密码子能准确的定位于A位点处。与此同时,原来处于A位点上的二肽酰tRNA转移到P位点上,空出A位点。随后再依次按上述的进位、肽键形成和脱落步骤进行下一循环,即第三个氨基酰-tRNA进入A位点,然后在肽酰转移酶催化下,P位上的二肽酰tRNA又将此二肽基转移给第三个氨基酰-tRNA,形成三肽酰tRNA。同时,卸下二肽酰的tRNA又迅速从核糖体脱落。像这样继续下去,延长过程每重复一次,肽链就延伸一个氨基酸残基。多次重复,就使肽链不断地延长,直到增长到必要的长度。通过实验已经证明,mRNA上的信息的阅读是从多核苷酸链的5'端向3'端进行的,而肽链的延伸是从N端开始的。?
3.肽链合成的终止,需终止因子或释放因子(releasing factor简写为RF)参与。在E.coli中已分离出三种RF:RF1(MW36000),RF2(MW38000和RF3(MW46000)。其中,只有RF3与GTP(或GDP)能结合。它们均具有识别mRNA链上终止密码子的作用,使肽链释放,核糖体解聚。
1.多肽链的合成已经完毕,这时,虽然多肽链仍然附着在核蛋白体及tRNA上,但mRNA上肽链合成终止密码子UAA(亦可以是UAG或UGA)已在核蛋白体的A位点上出现。终止因子用以识别这些密码子,并在A位点上与终止密码子相结合,从而阻止肽链的继续延伸。RF3的作用还不能肯定,可能具有加强RF1和RF2的终止作用。RF1和RF2对终止密码子的识别具有一定特异性,RF1可识别UAA和UAG,RF2识别UAA和UGA。RF与EF在核糖体上的结合部位是同一处,它们重叠的结合部位与防止了EF与F同时结合于核糖体上,而扰乱正常功能。
2.终止因子可能还可以使核蛋白体P位点上的肽酰转移酶发生变构,酶的活性从转肽作用改变为水解作用,从而使tRNA所携带的多肽链与tRNA之间的酯键被水解切断,多肽链从核蛋白体及tRNA释放出来。

Ⅶ 细菌能产生分泌蛋白吗

原核生物也能合成分泌蛋白.
原核生物细胞膜内侧含有一些酶,与核糖体共同执行合成分泌蛋白质的功能,原核生物细胞膜上还有细胞色素酶与合成细胞壁成分的酶.也就是说,原核生物细胞膜执行了真核生物内质网与高尔基体的部分功能.

Ⅷ 原核生物会不会有分泌蛋白

答:从理论上讲,原核生物不会有分泌蛋白。解析:分泌蛋白指的是在细胞内合成,分泌到细胞外起作用的蛋白质,叫分泌蛋白。如胰岛素,抗体、生长激素等。要合成分泌蛋白,需要内质网的加工,高尔的修饰经细胞膜分泌到细胞外。而原生物都不具有这些结构。

Ⅸ 原核生物合成分泌蛋白的过程和蛋白是怎么运输出去的

所谓原核生物,根本就没有细胞核模,所以根本没有真核生物那么复杂的RNA运输过程,你直接理解成自由出入的关系就可以了同样,它们只是多了细胞壁而已,由于没有内质网这种高级细胞器,也就是直接用膜融合的方式直接就运输出去了,出了细胞膜,细胞壁就不用管了,那个是全透性的。

Ⅹ 原核生物会不会有分泌蛋白

答:从理论上讲,原核生物不会有分泌蛋白。解析:分泌蛋白指的是在细胞内合成,分泌到细胞外起作用的蛋白质,叫分泌蛋白。如胰岛素,抗体、生长激素等。要合成分泌蛋白,需要内质网的加工,高尔的修饰经细胞膜分泌到细胞外。而原生物都不具有这些结构。

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