组蛋白修饰的有哪些生物学意义

A. 组蛋白的修饰有哪些作用是什么

主要有甲基化，乙酰化，磷酸化等。一般甲基化与染色体的失活有关。乙酰化一般代表染色质的活性状态，有的组蛋白要先去甲基化，再乙酰化活化。磷酸化（如H1的）一般与细胞周期的状态有关，不能磷酸化，染色体不能进行。

B. 【细胞生物学】组蛋白的主要功能

您好
组蛋白（histones），是真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白的甲基化修饰主要是由一类含有SET结构域的蛋白来执行的，组蛋白甲基化修饰参与异染色质形成、基因印记、X染色体失活和转录调控等多种主要生理功能，组蛋白的修饰作用是表观遗传学研究的一个重要领域。
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C. 组蛋白的修饰的种类和对基因表达的影响

组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5类。

真核生物细胞核中组蛋白的含量约为每克DNA 1克，大部分真核生物中有5种组蛋白，两栖类、鱼类和鸟类还有H5以替代或补充H1。染色质是由许多核小体组成的，H2A，H2B，H3和H4各2个分子构成的8聚体是核小体的核心部分，H1的作用是与线形 DNA结合以帮助后者形成高级结构。组蛋白是已知蛋白质中最保守的，例如，人类和豌豆的H4氨基酸序列只有两个不同，人类和酵母的H4氨基酸序列也只有8个不同，这说明H4的氨基酸序列在约109年间几乎是恒定的。早在1888年德国化学家科塞（A.Kossel）已从细胞核中分离出组蛋白，并认识到它们作为碱性物质应在核中与核酸结合，但直到1974年才了解组蛋白的确切作用。一些实验室随后证明组蛋白以独特的方式构成核小体的组分。

表格中所有数据均来自小牛胸腺组蛋白，只有H1例外，其数据来自兔组蛋白。
组蛋白的分类和特征；

D. 简述真核生物染色体上组蛋白的种类，组蛋白修饰的种类及其生物学意义

组蛋白的种类：H1 H2A H2B H3 H4组蛋白修饰的种类：在细胞周期特定时间可发生甲基化、乙酰化、磷酸化和ADP核糖基化等。H3、H4修饰作用较普遍，H2B有乙酰化作用、H1有磷酸化作用。组蛋白修饰的生物学意义：一是改变染色体的结构，直接影响转录活性；二是核小体表面发生改变，使其他调控蛋白易于和染色质相互接触，从而间接影响转录活性。

E. 组蛋白修饰的作用

最新研究结果显示：球形组蛋白修饰模式可预测低分级前列腺癌的复发危险。结果发表在《自然》杂志上。该研究第一作者加利福尼亚大学的Siavash K. Kurdistani表示：这种修饰模式最终可作为前列腺或其他类型癌症的预后或诊断指标，也可作为预测何种患者患者会对一类组蛋白去乙酰酶抑制剂新药产生反应的指标。
Kurdistani解释：某些组蛋白修饰模式会在一定水平上影响基因的表达，但具体机制尚不清楚。Kurdistani等人研究了五种组蛋白修饰模式，包括三种乙酰化作用，两种二甲基化作用，用组织芯片技术对原发前列腺癌组织样品中的组蛋白修饰水平进行检测。研究者对104例Gleason评分小于7的样本进行染色组蛋白修饰检测，结果将研究对象分为两组，第一组十年内复发危险为17%，第二组为42%。该预测指标与肿瘤分期，术前PSA水平或是否包膜外侵犯相独立。研究者对另外的39例低分级前列腺癌样本的组蛋白修饰模式进行了确认，结果也分为两组，一组的复发危险为4%，另一组为31%。
研究者最后表示：考虑到组蛋白修饰模式的多样性，其他组蛋白修饰位点的信息将有助于我们对患者进行进一步分类，包括那些高分极组的患者。应用免役组化及越来越多的的抗体检测组蛋白修饰将有助于这种检测指标在其他肿瘤中的应用。

F. 组蛋白进化上的特点及其意义。

组蛋白进化上的特点：组蛋白基因非常保守。4个组蛋白（H2A、H2B、H3、H4）的氨基酸序列在远缘属中非常相似。例如，海如海胆组织H3的氨基酸序列与来自小牛胸腺的H3的氨基酸序列间只有一个氨基酸的差异，小牛胸腺的H3的氨基酸序列与豌豆的H3也只有4个氨基酸不同。

不同生物的H1序列变化较大，在一些组织中，H1被一种特殊的组蛋白取代。例如，在成熟的鱼和鸟的红细胞中，H1被h5取代，在精子细胞中，组蛋白被鱼精蛋白取代。染色质中的组蛋白与DNA的含量之比为1:1。

组蛋白的意义：组蛋白甲基转移酶的作用对象不仅仅限于组蛋白，而且一些非组蛋白可以被组蛋白甲基化，这将为探索基因转录、信号转导乃至个体发育分化的机制提供更广阔的空间。

考虑到组蛋白修饰模式的多样性，其他组蛋白修饰位点的信息将有助于我们对患者进行进一步分类，包括那些高分极组的患者。应用免役组化及越来越多的的抗体检测组蛋白修饰将有助于这种检测指标在其他肿瘤中的应用。

(6)组蛋白修饰的有哪些生物学意义扩展阅读：

组蛋白的发现：

1884年，艾布瑞契·科塞尔首先发现组蛋白。直到20世纪90年代初，组蛋白才被更多地认为是纯核的惰性填充物，部分基于马克·普塔什尼和其他人的模型，认为转录在很大程度上是由蛋白质DNA和蛋白质相互作用激活的，如细菌，由裸DNA模板激活。从而发现其调节功能。

在1980年代，Yahli Lorch和罗杰·科恩伯格(Roger Kornberg)表明，核心启动子上的核小体阻断了体外转录的启动，迈克尔·格伦斯坦(Michael Grunstein)证明组蛋白抑制了体内转录，导致核小体成为一般的基因抑制因子。

G. 简述组蛋白修饰种类、位点及其意义

1、种类：染色质的共价修饰主要是组蛋白的修饰。
2、组成核小体的组蛋白八聚体的组蛋白H3和H4是蛋白酶修饰的主要位点。
3、意义：M
i22NHRD
由核心(HDAC1、HDAC2、RBA
P46öRBA
P48)
+
M
i2、M
TA
1öM
TA
2、MBD3
组成,
其中MBD3
含有MBD
样序列,
与甲基化DNA有低亲和力,
分析发现MBD3
与甲基化有关的氨基酸被置换,
由此推测MBD3
与MBD2
相互作用而使M
i22NURD
与甲基化DNA
结合。由此看出,
DNA
甲基化和组蛋白去乙酰化协同作用共同参与转录阻遏。此外,M
i22NURD
还有染色质重塑活性,
所以S
IN
3
和M
i22
NURD
可能分别在长期和短期转录阻遏调节中起作用。

H. 染色质有组蛋白染色体没有组蛋白 高中生物

染色体也有组蛋白。
组蛋白的种类有：H1 H2A H2B H3 H4组蛋白修饰的种类：在细胞周期特定时间可发生甲基化、乙酰化、磷酸化和ADP核糖基化等。其中，H3、H4修饰作用较普遍，H2B有乙酰化作用、H1有磷酸化作用。
组蛋白修饰的生物学意义：一是改变染色体的结构，直接影响转录活性；二是使表面发生改变，使其他调控蛋白易于和染色体相互接触，从而间接影响转录活性。

I. 组蛋白修饰的意义

通过影响组蛋白与DNA双链的亲和性，从而改变染色质的疏松或凝集状态，或通过转录因子与结构基因启动子的亲和性来发挥基因调控作用。这些修饰之间存在协同和级联效应，更为灵活地影响染色质的结构与功能，通过多种修饰方式的组合发挥其调控功能。