氨基酸有哪些理化性质和生物学功能

1. 氨基酸的结构与性质

氨基酸结构与分类

（一）基本氨基酸
组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。
按照氨基酸的侧链结构，可分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。
1.脂肪族氨基酸 共15种。
侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile后三种带有支链，人体不能合成，是必需氨基酸。
侧链含有羟基：Ser, Thr许多蛋白酶的活性中心含有丝氨酸，它还在蛋白质与糖类及磷酸的结合中起重要作用。
侧链含硫原子：Cys,
Met两个半胱氨酸可通过形成二硫键结合成一个胱氨酸。二硫键对维持蛋白质的高级结构有重要意义。半胱氨酸也经常出现在蛋白质的活性中心里。甲硫氨酸的硫原子有时参与形成配位键。甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。
侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E）
侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q）
侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K）
2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。
3.杂环氨基酸
包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。
B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。
基本氨基酸也可按侧链极性分类：
非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种
极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种
带正电荷：Arg, Lys, His
带负电荷：Asp, Glu
（二）不常见的蛋白质氨基酸
某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。
（三）非蛋白质氨基酸
自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。
二、氨基酸的性质
（一）物理性质
α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可以用来鉴别各种氨基酸。除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中。脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇或乙醚中。
除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。从蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型。但在生物体内特别是细菌中，D-氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和某些抗菌素中都含有D-氨基酸。
三个带苯环的氨基酸有紫外吸收，F:257nm,ε=200; Y:275nm,ε=1400;
W:280nm,ε=5600。通常蛋白质的紫外吸收主要是后两个氨基酸决定的，一般在280nm。
氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在水溶液中以偶极离子的形式存在。所以氨基酸晶体是离子晶体，熔点在200℃以上。氨基酸是两性电解质，各个解离基的表观解离常数按其酸性强度递降的顺序，分别以K1'、K2'来表示。当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。等电点的值是它在等电点前后的两个pK'值的算术平均值。
氨基酸完全质子化时可看作多元弱酸，各解离基团的表观解离常数按酸性减弱的顺序，以pK1' 、pK2'
、pK3'表示。氨基酸可作为缓冲溶液，在pK'处的缓冲能力最强，pI处的缓冲能力最弱。
氨基酸的滴定曲线如图。
（二）化学性质
1.氨基的反应
（1）酰化
氨基可与酰化试剂，如酰氯或酸酐在碱性溶液中反应，生成酰胺。该反应在多肽合成中可用于保护氨基。
（2）与亚硝酸作用
氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成羟基羧酸和氮气。因为伯胺都有这个反应，所以赖氨酸的侧链氨基也能反应，但速度较慢。常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量。
（3）与醛反应
氨基酸的α-氨基能与醛类物质反应，生成西佛碱-C=N-。西佛碱是氨基酸作为底物的某些酶促反应的中间物。赖氨酸的侧链氨基也能反应。氨基还可以与甲醛反应，生成羟甲基化合物。由于氨基酸在溶液中以偶极离子形式存在，所以不能用酸碱滴定测定含量。与甲醛反应后，氨基酸不再是偶极离子，其滴定终点可用一般的酸碱指示剂指示，因而可以滴定，这叫甲醛滴定法，可用于测定氨基酸。
（4）与异硫氰酸苯酯(PITC)反应
α-氨基与PITC在弱碱性条件下形成相应的苯氨基硫甲酰衍生物（PTC-AA），后者在硝基甲烷中与酸作用发生环化，生成相应的苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-AA）。这些衍生物是无色的，可用层析法加以分离鉴定。这个反应首先为Edman用来鉴定蛋白质的N-末端氨基酸，在蛋白质的氨基酸顺序分析方面占有重要地位。
（5）磺酰化
氨基酸与5-(二甲胺基)萘-1-磺酰氯(DNS-Cl)反应，生成DNS-氨基酸。产物在酸性条件下(6NHCl)100℃也不破坏，因此可用于氨基酸末端分析。DNS-氨基酸有强荧光，激发波长在360nm左右，比较灵敏，可用于微量分析。
（6）与DNFB反应
氨基酸与2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。这一反应是定量转变的，产物黄色，可经受酸性100℃高温。该反应曾被英国的Sanger用来测定胰岛素的氨基酸顺序，也叫桑格尔试剂，现在应用于蛋白质N-末端测定。
（7）转氨反应
在转氨酶的催化下，氨基酸可脱去氨基，变成相应的酮酸。
2.羧基的反应
羧基可与碱作用生成盐，其中重金属盐不溶于水。羧基可与醇生成酯，此反应常用于多肽合成中的羧基保护。某些酯有活化作用，可增加羧基活性，如对硝基苯酯。将氨基保护以后，可与二氯亚砜或五氯化磷作用生成酰氯，在多肽合成中用于活化羧基。在脱羧酶的催化下，可脱去羧基，形成伯胺。
3茚三酮反应
氨基酸与茚三酮在微酸性溶液中加热，最后生成蓝色物质。而脯氨酸生成黄色化合物。根据这个反应可通过二氧化碳测定氨基酸含量。
4.侧链的反应
丝氨酸、苏氨酸含羟基，能形成酯或苷。
半胱氨酸侧链巯基反应性高：
（1）二硫键(disulfide bond)
半胱氨酸在碱性溶液中容易被氧化形成二硫键，生成胱氨酸。胱氨酸中的二硫键在形成蛋白质的构象上起很大的作用。氧化剂和还原剂都可以打开二硫键。在研究蛋白质结构时，氧化剂过甲酸可以定量地拆开二硫键，生成相应的磺酸。还原剂如巯基乙醇、巯基乙酸也能拆开二硫键，生成相应的巯基化合物。由于半胱氨酸中的巯基很不稳定，极易氧化，因此利用还原剂拆开二硫键时，往往进一步用碘乙酰胺、氯化苄、N-乙基丁烯二亚酰胺和对氯汞苯甲酸等试剂与巯基作用，把它保护起来，防止它重新氧化。
（2）烷化
半胱氨酸可与烷基试剂，如碘乙酸、碘乙酰胺等发生烷化反应。
半胱氨酸与丫丙啶反应，生成带正电的侧链，称为S-氨乙基半胱氨酸（AECys）。
（3）与重金属反应
极微量的某些重金属离子，如Ag+、Hg2+，就能与巯基反应，生成硫醇盐，导致含巯基的酶失活。
5. 以下反应常用于氨基酸的检验：
l酪氨酸、组氨酸能与重氮化合物反应(Pauly反应)，可用于定性、定量测定。组氨酸生成棕红色的化合物，酪氨酸为桔黄色。
l精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应，生成深红色，称为坂口反应。用于胍基的鉴定。
l酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应，生成白色沉淀，加热后变红，称为米伦反应，是鉴定酚基的特性反应。
l色氨酸中加入乙醛酸后再缓慢加入浓硫酸，在界面会出现紫色环，用于鉴定吲哚基。
在蛋白质中，有些侧链基团被包裹在蛋白质内部，因而反应很慢甚至不反应。
三、色谱与氨基酸的分析分离
1.色谱（chromatography）的发展史
最早的层析实验是俄国植物学家Цвет在1903年用碳酸钙分离叶绿素，属于吸附层析。40年代出现了分配层析，50年代出现了气相色谱，60年代出现HPLC，80年代出现了超临界层析，90年代出现的超微量HPLC可分离ng级的样品。
2.色谱的分类：
按流动相可分为气相、液相、超临界色谱等；
按介质可分为纸层析、薄层层析、柱层析等；
按分离机制可分为吸附层析、分配层析、分子筛层析等
3.色谱的应用
可用于分离、制备、纯度鉴定等。
定性可通过保留值、内标、标准曲线等方法，定量一般用标准曲线法。
氨基酸的分析分离是测定蛋白质结构的基础。在分配层析和离子交换层析法开始应用于氨基酸成分分析之后，蛋白质结构的研究才取得了显着的成就。现在这些方法已自动化。
氨基酸从强酸型离子交换柱的洗脱顺序如下：
Asp,Thr,Ser,Glu,Pro,Gly,Ala,Cys,Val,Met,Ile,Leu,Tyr,Phe,Lys,His,(NH3),Arg

2. 什么是氨基酸的分类和功能

生物体内普遍存在的一种主要由氨基酸组成的生物大分子。它与核酸同为生物体最基本的物质，担负着生命活动过程的各种极其重要的功能。蛋白质的基本结构单元是氨基酸。

氨基酸积木模型

氨基酸是含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。氨基酸以肽键相互连接，形成肽链。目前，各种生物体中发现的氨基酸已有180多种，但常见的构成动植物体蛋白质的氨基酸只有20种。植物能合成自己全部的氨基酸，动物蛋白虽然含有与植物蛋白同样的氨基酸，但动物不能全部自己合成。氨基酸的通式可表示为一个短链羧酸的α-碳原子上结合一个氨基，即R-CH-COOH，通常根据氨基酸所含R基团的种类以及氨基、羧基的数目，按酸碱性进行分类。R基团无环状结构，一般称脂肪族氨基酸，其中有分支的称为支链氨基酸，如缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸。天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。

氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类，像墨鱼、章鱼、鳝鱼、墨鱼、泥鳅，还有海参、蚕蛹、鸡肉、冻豆腐、紫菜等。另外，像豆类、豆类食品，花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比较多。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响抗体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基酸，会产生抗体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。

作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐（即矿物质，含常量元素和微量元素）、维生素、水和食物纤维，也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能，但在代谢过程中又密切联系，共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系，保持内在环境的相对恒定，并完成内外环境的统一与平衡。那么，氨基酸在这些营养素中究竟起什么作用呢？ 蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的

作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。 起氮平衡作用

当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量与从粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。 转变为糖或脂肪

氨基酸分解代谢所产生的a—酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a—酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成和，并放出能量。 产生一碳单位

某些氨基酸分解代谢过程中产生含有1个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等。一碳单位具有以下2个特点：①不能在生物体内以游离形式存在；②必须以四氢叶酸为载体。 能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。

一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。

参与构成酶、激素、部分维生素

酶的化学结构图

酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱酯酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。 人体必需氨基酸的需要量

氨基酸药物

成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。 在医疗中的应用。氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前，用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。

由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。 谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L—多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外，氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。

与衰老的关系。老年人体内的蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说，老年人比青壮年需要蛋白质数量多，而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60岁以上老人每天应摄入70克左右的蛋白质， 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配比适当，这样的优质蛋白有延年益寿的作用。

3. 氨基酸的主要性质有哪些

氨基酸分子中含有氨基(一NH2,具有碱的性质)和羧基(一COOH,具有酸的性质).既能与硫酸反应,又能与氢氧化钠反应,同时：多个氨基酸分子可脱水缩合形成多肽链
.

4. 氨基酸的主要成分

氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCHNH2COOH。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-，w-...氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十二种，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、硒半胱氨酸[1][2]和吡咯赖氨酸[3]（仅在少数细菌中发现），它们是构成蛋白质的基本单位。[4]氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
中文名
氨基酸
外文名
amino acid
化学式
RCHNH2COOH
解释
含有氨基和羧基的一类有机化合物
官能团
氨基、羧基
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理化性质氨基酸的发现工业发展历史氨基酸的制备氨基酸的分类根据侧链基团极性分类基本反应检测氨基酸的作用
作用
氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

5. 氨基酸的理化性质

八个非极性氨基酸

此类胺基酸 R 基是碳氢化合物，所以是疏水性，包括五个有脂肪性 R 基【丙胺酸 (alanine) ，缬胺酸 (valine) ，白胺酸 (leucine) 、异白胺酸 (isoleucine) 和脯胺酸 (proline) 】，二个有芳香环【苯丙胺酸 (phenylalanine) 和色胺酸 (tryptophan) 】和一个带硫的氨基酸【甲硫胺酸 (methionene) 】。 此类胺基酸 R 基是碳氢化合物，所以是疏水性，包括五个有脂肪性 R 基【丙胺酸 (alanine) ，缬胺酸 (valine) ，白胺酸 (leucine) 、异白胺酸 (isoleucine) 和脯胺酸 (proline) 】，二个有芳香环【苯丙胺酸 (phenylalanine) 和色胺酸 (tryptophan) 】和一个带硫的氨基酸【甲硫胺酸 (methionene) 】。 特别注意脯胺酸之α - 胺基并非游离，而是被它的 R 基取代形成一个环状结构。 特别注意脯胺酸之α - 胺基并非游离，而是被它的 R 基取代形成一个环状结构。

七个不带电的极性氨基酸 七个不带电的极性氨基酸

这一类氨基酸之 R 基可以和水形成氢键，所以可溶于水，也就是比较偏亲水性。 这一类氨基酸之 R 基可以和水形成氢键，所以可溶于水，也就是比较偏亲水性。 此类包括甘胺酸 (glycine) 、丝胺酸 (serine) 、酥胺酸 (threonine) 、半胱胺酸 (cysteine) 、酪胺酸 (tyrosine) 、天门冬酰胺 (asparagines) 和麸胺酰胺 (glutamine) 。 此类包括甘胺酸 (glycine) 、丝胺酸 (serine) 、酥胺酸 (threonine) 、半胱胺酸 (cysteine) 、酪胺酸 (tyrosine) 、天门冬酰胺 (asparagines) 和麸胺酰胺 (glutamine) 。 丝胺酸、酥胺酸、酪胺酸之极性的产生是由于羟基 (hydroxyl group) ，天门冬酰胺和麸胺酰胺是由于酰胺基 (amide group) ，半胱胺酸是由于硫氢基 (sulfhydryl group or thiol group) 。 丝胺酸、酥胺酸、酪胺酸之极性的产生是由于羟基 (hydroxyl group) ，天门冬酰胺和麸胺酰胺是由于酰胺基 (amide group) ，半胱胺酸是由于硫氢基 (sulfhydryl group or thiol group) 。 甘胺酸的 R 基为单一氢原子，因为太小而不能影响α - 胺基和α - 羧基 之高度极性。 甘胺酸的 R 基为单一氢原子，因为太小而不能影响α - 胺基和α - 羧基 之高度极性。

天门冬酰胺和麸胺酰胺分别是天门冬胺酸 (aspartic acid) 和麸胺酸 (glutamic acid) 的酰胺类，而前二者很容易被酸或碱水解成后二者。 天门冬酰胺和麸胺酰胺分别是天门冬胺酸 (aspartic acid) 和麸胺酸 (glutamic acid) 的酰胺类，而前二者很容易被酸或碱水解成后二者。 半胱胺酸和落胺酸的 R 基很容易游离出 H + 离子。 半胱胺酸和落胺酸的 R 基很容易游离出 H + 离子。 不过在 pH 7.0 时，只有少许解离。 不过在 pH 7.0 时，只有少许解离。

需特别注意的是半胱胺酸，它可以两种形式存在于蛋白质中，一种是半胱胺酸本身，另一种是二个半胱胺酸的硫氢基经氧化形成双硫共价键的胱胺酸 (cystine) 。 需特别注意的是半胱胺酸，它可以两种形式存在于蛋白质中，一种是半胱胺酸本身，另一种是二个半胱胺酸的硫氢基经氧化形成双硫共价键的胱胺酸 (cystine) 。 胱胺酸在一些蛋白质的结构中担任重要角色，例如胰岛素 (insulin) ，免疫球蛋白 (immunoglobulin) 和抗体 (antibodies) 。 胱胺酸在一些蛋白质的结构中担任重要角色，例如胰岛素 (insulin) ，免疫球蛋白 (immunoglobulin) 和抗体 (antibodies) 。 胱胺酸将这些蛋白质的两半用双硫键连在一起。 胱胺酸将这些蛋白质的两半用双硫键连在一起。 此种依靠胱胺酸连结的蛋白质在细胞内并不常见，而多见于被分泌到细胞外液的蛋白质中。 此种依靠胱胺酸连结的蛋白质在细胞内并不常见，而多见于被分泌到细胞外液的蛋白质中。

两个带负电荷的氨基酸 两个带负电荷的氨基酸

这两个在 pH 7.0 时有净负电荷的氨基酸是天门冬胺酸和麸胺酸。 这两个在 pH 7.0 时有净负电荷的氨基酸是天门冬胺酸和麸胺酸。 两者都具有第二个羧基。 两者都具有第二个羧基。 它们分别是天门冬酰胺和麸胺酰胺的起源氨基酸。 它们分别是天门冬酰胺和麸胺酰胺的起源氨基酸。

三个带正电荷的氨基酸 三个带正电荷的氨基酸

这三个在 pH. 7.0 时带正电的的氨基酸是离胺酸 (lysine) ，它的脂肪酸有第二个胺基；精胺酸 (arginine) 有一个带正电的胍基 (guanidine group) ；组胺酸 (histidine) 有弱解离的咪唑团 (imidazole) 。 这三个在 pH. 7.0 时带正电的的氨基酸是离胺酸 (lysine) ，它的脂肪酸有第二个胺基；精胺酸 (arginine) 有一个带正电的胍基 (guanidine group) ；组胺酸 (histidine) 有弱解离的咪唑团 (imidazole) 。

一些蛋白质含有的特殊氨基酸 一些蛋白质含有的特殊氨基酸

除了常见于蛋白质的二十种标准氨基酸外，在某些形式的蛋白质中亦可发现其他的特别氨基酸。 除了常见于蛋白质的二十种标准氨基酸外，在某些形式的蛋白质中亦可发现其他的特别氨基酸。 每一种特别的氨基酸都是从二十种常见的氨基酸衍生而来。 每一种特别的氨基酸都是从二十种常见的氨基酸衍生而来。 例如 4- 羟基脯胺酸 (4-hydroxyproline) 是脯胺酸的衍生物和 5- 羟基离胺酸 (5-hydroxylysine) ，二者可见于结缔组织的胶原蛋白中 (collagen) 。 例如 4- 羟基脯胺酸 (4-hydroxyproline) 是脯胺酸的衍生物和 5- 羟基离胺酸 (5-hydroxylysine) ，二者可见于结缔组织的胶原蛋白中 (collagen) 。 N- 甲基离胺酸 (N-methyllysine) 被发现于肌凝蛋白 (myosin) 中，为一种与肌肉收缩有关之蛋白质。 N- 甲基离胺酸 (N-methyllysine) 被发现于肌凝蛋白 (myosin) 中，为一种与肌肉收缩有关之蛋白质。 γ - 羧基麸胺酸 ( γ -carboxyglutamic acid) ，被发现于凝固血液的蛋白质 - 凝血酶原 (prothrombin) 和其他会与钙离子结合的蛋白质中。 γ - 羧基麸胺酸 ( γ -carboxyglutamic acid) ，被发现于凝固血液的蛋白质 - 凝血酶原 (prothrombin) 和其他会与钙离子结合的蛋白质中。 另一种更特殊的氨基酸是锁链素 (desmosine) ，它是离胺酸的衍生物，只存在于纤维蛋白质 - 弹性蛋白质 (elastin) 中。 另一种更特殊的氨基酸是锁链素 (desmosine) ，它是离胺酸的衍生物，只存在于纤维蛋白质 - 弹性蛋白质 (elastin) 中。

胺基酸在水溶液中解离 胺基酸在水溶液中解离

胺基酸在水溶液中会离子化，可作为酸或碱。 胺基酸在水溶液中会离子化，可作为酸或碱。 氨基酸之酸碱性质的知识对于了解许多蛋白质的性质很重要，甚至在决定蛋白质的氨基酸组成和序列时，有关于分离、鉴定和定量不同的氨基酸的技术，都是基于它们的酸碱特性。 氨基酸之酸碱性质的知识对于了解许多蛋白质的性质很重要，甚至在决定蛋白质的氨基酸组成和序列时，有关于分离、鉴定和定量不同的氨基酸的技术，都是基于它们的酸碱特性。

具有单一胺基和羧基的α - 氨基酸会从中性水溶液中结晶出来。 具有单一胺基和羧基的α - 氨基酸会从中性水溶液中结晶出来。 胺基酸存在于水溶液中时是一完全离子化的状态，称为双极性的离子 (dipolar ion) 或两性离子 (zwitter ion ，德文的 hybrid ion) 。 胺基酸存在于水溶液中时是一完全离子化的状态，称为双极性的离子 (dipolar ion) 或两性离子 (zwitter ion ，德文的 hybrid ion) 。 虽然这种双极性离子是电中性的而且在电场中不会移动，但是它们带有两个相反的电荷。 虽然这种双极性离子是电中性的而且在电场中不会移动，但是它们带有两个相反的电荷。 最初提出双极性质是由于胺基酸结晶体的熔点较之其他相同大小的有机分子高出许多。 最初提出双极性质是由于胺基酸结晶体的熔点较之其他相同大小的有机分子高出许多。 胺基酸结晶格子之形成是由于相邻分子间的正、负电荷之强烈静电引力，就像氯化钠的稳定离子化结晶格子。 胺基酸结晶格子之形成是由于相邻分子间的正、负电荷之强烈静电引力，就像氯化钠的稳定离子化结晶格子。 要分开正、负电荷的强烈作用必须加高热使晶体融化。 要分开正、负电荷的强烈作用必须加高热使晶体融化。 相对地，相仿分子量的非离子有机物具有相当低的熔点，与它们不稳定的非离子化结晶格子的性质相符合。 相对地，相仿分子量的非离子有机物具有相当低的熔点，与它们不稳定的非离子化结晶格子的性质相符合。

胺基酸可以作为酸或碱 胺基酸可以作为酸或碱

当胺基酸的结晶体在水中溶解时会形成双极性离子，它可以作为酸（提供质子者）或作为碱（接受质子者）。 当胺基酸的结晶体在水中溶解时会形成双极性离子，它可以作为酸（提供质子者）或作为碱（接受质子者）。 这种性质被称为酸碱兼性 (amphoteric) ，具有此种性质的物质被称为双性电解质 (ampholytes) ，从 amphoteric electrdytes 而来。 这种性质被称为酸碱兼性 (amphoteric) ，具有此种性质的物质被称为双性电解质 (ampholytes) ，从 amphoteric electrdytes 而来。 一个单胺基羧基α - 胺基酸，例如丙胺酸，当完全质子化时，是一个真正的双质子酸 (diprotic acid) ，也就是说，当它的胺基和羧基都接受一个质子时，在这种情况下，它可以解离出二个质子。 一个单胺基羧基α - 胺基酸，例如丙胺酸，当完全质子化时，是一个真正的双质子酸 (diprotic acid) ，也就是说，当它的胺基和羧基都接受一个质子时，在这种情况下，它可以解离出二个质子。

所有具有一个α - 胺基，一个羧基和一个不会离子化的 R 基之胺基酸都有与丙胺酸相似的滴定曲线。 所有具有一个α - 胺基，一个羧基和一个不会离子化的 R 基之胺基酸都有与丙胺酸相似的滴定曲线。 具有会解离的 R 基之胺基酸的滴定曲线更为复杂，有三个阶段相当于三个可能游离的步骤：所以它们有三个 pK’ 值。 具有会解离的 R 基之胺基酸的滴定曲线更为复杂，有三个阶段相当于三个可能游离的步骤：所以它们有三个 pK’ 值。

这一类胺基酸的等电点可以反映出它所具有的 R 基形式。 这一类胺基酸的等电点可以反映出它所具有的 R 基形式。 例如麸胺酸，它有两个羧基和一个胺基，等电点是 3.22 （两个羧基之 pK’ 值的平均），远低于丙胺酸的。 例如麸胺酸，它有两个羧基和一个胺基，等电点是 3.22 （两个羧基之 pK’ 值的平均），远低于丙胺酸的。 同样地，离胺酸有两个胺基，等电点是 9.74 ，远较丙胺酸的为高。 同样地，离胺酸有两个胺基，等电点是 9.74 ，远较丙胺酸的为高。

二十种标准胺基酸的酸碱行为有另一个重要的通则。 二十种标准胺基酸的酸碱行为有另一个重要的通则。 只有一个胺基酸，组胺酸，在细胞内液和血液的 pH 值时有显着的缓冲效应。 只有一个胺基酸，组胺酸，在细胞内液和血液的 pH 值时有显着的缓冲效应。 组胺酸之 R 基的 pK’ 为 6.0 ，所以在 pH 7.0 时有显着的缓冲能力。 组胺酸之 R 基的 pK’ 为 6.0 ，所以在 pH 7.0 时有显着的缓冲能力。 所有其它的胺基酸之 pK’ 值都太远离 pH 7.0 ，所以在 pH 7.0 时不能有良好的缓冲效应。 所有其它的胺基酸之 pK’ 值都太远离 pH 7.0 ，所以在 pH 7.0 时不能有良好的缓冲效应。 红血球中能携带氧气的蛋白质血红蛋白 (hemoglobin) ，其结构中含有大量的组胺酸，所以在 pH 7.0 时有相当的缓冲能力，这对于红血球在血液中输送氧气和二氧化碳的功能是很重要的。 红血球中能携带氧气的蛋白质血红蛋白 (hemoglobin) ，其结构中含有大量的组胺酸，所以在 pH 7.0 时有相当的缓冲能力，这对于红血球在血液中输送氧气和二氧化碳的功能是很重要的。

分析胺基酸必须基于它们的酸碱性质 分析胺基酸必须基于它们的酸碱性质

确立蛋白质结构的第一步是将它水解成胺基酸，然后决定胺基酸的种类。 确立蛋白质结构的第一步是将它水解成胺基酸，然后决定胺基酸的种类。 要分离、鉴定和定量混合物中每一种胺基酸似乎很困难，但是现在已经有非常精确而有效的方法，尤其是电泳法 (electrophoresis) 和离子交换色层分析法 (ion-exchange chromatography) 。 要分离、鉴定和定量混合物中每一种胺基酸似乎很困难，但是现在已经有非常精确而有效的方法，尤其是电泳法 (electrophoresis) 和离子交换色层分析法 (ion-exchange chromatography) 。 两种方法都是利用不同的胺基酸有不同的酸碱性质；也就是说，在一给定的 pH 值时，胺基酸的静电荷有不同的符号和大小，这可以从它们的 pK’ 值和滴定曲线预测而得知。 两种方法都是利用不同的胺基酸有不同的酸碱性质；也就是说，在一给定的 pH 值时，胺基酸的静电荷有不同的符号和大小，这可以从它们的 pK ’ 值和滴定曲线预测而得知。

6. 氨基酸的性质

酸碱两性化合物

7. 氨基酸的物理和化学性质有哪些

氨的物理性质: 氨气， NH3，无色气体。有强烈的刺激气味。密度 0.7710。相对密度0.5971(空气=1.00)。易被液化成无色的液体。在常温下加压即可使其液化(临界温度132.4℃，临界压力11.2兆帕，即112.2大气压)。沸点-33.5℃。也易被固化成雪状固体。