论述生物是如何调控体内酶的活性

‘壹’ 酶活性的调节机制是什么

1变（别）构效应
调节物或效应物与酶别构中心结合后，诱导或稳定酶分子的某一构象，使酶活性中心的催化作用受到调节，从而调节酶反应速率及代谢过程。又叫协同效应。
2共价修饰
通过在酶蛋白某些氨基酸残基上增、减基团的方法，调节酶的活性态与非活性态间的相互转化，从而调节酶的活性。是可逆的
3酶原激活
酶原从无活性酶转变成有活性酶，是不可逆共价修饰。（酶原：活性中心被掩埋在分子的内部或尚未形成，使底物不可接触，需要经过一定的剪切，使肽链重新盘绕方能暴露或形成活性中心的一类无活性酶的前体）
4酶分子的聚合和解聚
大多数情况下，酶与一些小分子调节因子结合，从而引起酶的聚合和解聚，实现酶的活性与无活性态间的相互转化。是一种非共价结合。
5抑制剂和激活剂
酶活性受到多种离子和有机分子（大分子或小分子物质）的影响，尤其是特异的蛋白质激活剂和抑制剂在酶活性的调节中起重要作用

‘贰’ 酶活性调节的主要方式

包括酶活性的激活和抑制两个方面，抑制主要通过反馈抑制。
酶活力的激活：酶活力的激活是指代谢途径中催化后面反应的酶活力被前面的中间代谢产物（分解代谢时）或前体（合成代谢时）所促进的现象。例如，粪肠球菌的乳酸脱氢酶活力为1，6-二磷酸果糖所促进，粗糙脉孢菌的异柠檬酸脱氢酶活力为柠檬酸所促进，这是分解代谢途径中酶活力激活的例子。在大肠杆菌、节杆菌和深红红螺菌等合成糖原时，1-磷酸葡萄糖对焦磷酸酶促反应有激活作用。
酶活力的抑制：酶活力的抑制主要为产物抑制，它发生在酶促反应的产物没有被后面反应用去的时候。一个酶与其底物结合在一起便发生酶促反应，同时有反应产物释放出来。因为酶促反应通常都是平衡反应，所以如果有反应产物积累，催化该步反应的酶活力就受到抑制。抑制大多属反馈抑制类型。

反馈抑制是指生物合成途径的终产物反过来对该途径中第一个酶(调节酶)活力的抑制作用。例如，当细胞内氨基酸或核苷酸等终产物过量而积累的时候，积累的终产物反过来直接抑制该途径中第一个酶的活力，使整个合成过程减慢或停止。从而避免了不必要能量和养料浪费。反馈抑制是酶活力调节的一种主要方式，它具有调节精细、快速以及需要这些终产物时可以消除抑制再重新合成等优点。在从苏氨酸合成异亮氨酸的途径中，异亮氨酸的过多合成抑制该合成途径第一个酶一一苏氨酸脱氨酶便是最简单的一个例子。

‘叁’ 酶活性调节的两种方式

酶活性调节的两种方式：共价调节和别构调节。

共价调节酶是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性。共价调节酶一般都存在相对无活性和有活性两种形式，两种形式之间互变的正、逆向反应由不同的酶催化。

别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。有些酶分子在空间至少有两个不同的部位，一个为催化部位，一个为调节部位。

(3)论述生物是如何调控体内酶的活性扩展阅读：

酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。

放射测量法是酶活力测定中较常用的一种方法。一般用放射性同位素标记底物，在反应进行到一定程度时，分离带放射性同位素标记的产物并进行测定，就可测知反应进行的速度。

常用的同位素有3H，14C，32P，35S，131I等。如脲酶，将底物尿素用14C标记，产生的带放射性的CO₂气体可用标准计数法进行测定。

‘肆’ 生物化学中酶活性调节的主要方式有哪些

酶活性其他调节方式通过别够调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性

‘伍’ 在生物体内存在很多通过改变酶的结构从而调节其活性的方法，请分别举例说明

在生物体内存在很多通过改变酶的结构从而调节其活性的方法，请列举这些方法并分别举例说明。
解答：（1）别构调控：寡聚酶分子与底物或非底物效应物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，从而使酶活性受到调节。例如天冬氨酸转氨甲酰酶的部分催化肽链结合底物后，使酶的整体构象发生改变，提高了其他催化肽链与底物的亲和性，CTP可以与该酶的调节肽链结合，导致酶构象发生改变，降低了催化肽链与底物的亲和性，使酶活力降低，起别构抑制剂的作用。
（2）酶原的激活：在蛋白水解酶的专一作用下，没有活性的酶原通过其一级结构的改变，导致其构象发生改变，形成酶的活性部位，变成有活性的酶，这是一种使酶获得活性的不可逆调节方法。例如在小肠内，无催化活性的胰凝乳蛋白酶原在胰蛋白酶的作用下，特定肽键被断裂，由一条完整的肽链被水解为三段肽链，并发生构象的改变，形成活性部位，产生蛋白水解酶活性。
（3）可逆的共价修饰：由其他的酶（如激酶、磷酸酶等）催化共价调节酶进行共价修饰或去除修饰基团，使其结构发生改变，从而在活性形式和非活性形式之间相互转变，以调节酶的活性。例如糖原磷酸化酶可以两种形式存在，一种是Ser14被磷酸化的、高活力的糖原磷酸化酶a，一种是非磷酸化的、低活力的糖原磷酸化酶b，在磷酸化酶激酶的催化作用下，糖原磷酸化酶b的Ser14被磷酸化，形成高活力的糖原磷酸化酶a；在磷酸化酶磷酸酶的催化作用下，糖原磷酸化酶a的Ser14-PO32-被脱磷酸化，形成低活力的糖原磷酸化酶b。
（4）对寡聚酶活性的调节可以通过改变其四级结构来进行，这种作用既包括使无活性的寡聚体解离，使部分亚基获得催化活性，也包括使无活性的单体聚合形成有催化活性的寡聚体。前者的例子是蛋白激酶A，该酶由2个调节亚基与2个催化亚基组成，是没有酶活性的寡聚酶，胞内信使cAMP与调节亚基结合可导致寡聚酶解离成一个调节亚基复合体和两个催化亚基，此时自由的催化亚基可获得酶活性。后者的例子是表皮生长因子受体，其在细胞膜上通常以无活性的单体存在，当作为信使的表皮生长因子结合到受体的胞外部分之后，两个单体结合形成二聚体，从而使酶被激活。

‘陆’ 酶的活性靠什么调节如何使酶激活

可以靠调节因子调节酶的活性：
如激活因子、阻遏因子或是一些辅酶与酶的结合可以改变酶的构象或活性。
同时地物与酶的结合也可以调节酶的活性，
或是一段肽链把酶的活性中心掩盖住，激活时去掉这段肽链，暴露活性中心。。

‘柒’ 生物体内的酶促反应是如何受到调控的

生物体内的酶促反应受多种因素的调节和控制。主要是PH值、温度、激活剂和抑制剂四大类。
在生物体内，温度因素的影响主要表现在植物和变温动物方面。一般来说，温度升高有利于酶促反应进行，但温度高于酶的稳定温度，酶活性反而会降低，甚至酶会失活，酶促反应会停止。而温度因素对于恒温动物则基本没有影响。

每一种酶都有其最适PH值，小于或大于该PH值，都会影响酶的活性和酶促反应的进行。如在动物消化道中，胃中的各种酶适用于在酸性条件下发生作用，而小肠中的各种酶适用于在近中性的条件下发生作用。
酶的激活剂有许多类，如金属离子、小分子有机物、反应底物的存在与浓度等。

酶的抑制剂也有许多种类，如金属离子、变构效应物（通常是反应产物）的浓度等。

‘捌’ 为什么生物体内要自发地调节酶的活性

因为生物体内在不同时间需要进行不同的生化反应。
比如，植物白天才进行光合作用，所以只有在有光的时候才能激活和光反应相关的酶。再比如，细胞在间期需要DNA复制，所以DNA聚合酶只有在细胞分裂间期才被激活。

‘玖’ 生物体中物质代谢途径的关键酶的活性与量的调节方式有哪些

高等生物体内酶的活性受温度影响，植物、变温动物的温度受环境影响；恒温动物的体温由生物自身调节维持，正常情况下酶处于最适温度，活性最高。酶的量主要是受遗传决定。如果是微生物，则有：酶活性的调节、酶合成的调节。总之不同的调节方式都是使生物更适应环境、减少自身的物质和能量的消耗。

‘拾’ 酶活性的因素有哪些，这些因素如何影响酶的活性

1、酶浓度

酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。

2、底物浓度

在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。

3、温度

各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。

最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。这也就是为何人在发烧时，不想吃东西的原因。

4、pH

酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。一方面会改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；另一方面过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。

5、激活剂

能激活酶的物质称为酶的激活剂。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。

6、抑制剂

能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。