Ⅰ “蛋白质磷酸化”的定义是什么
蛋白质的磷酸化反应是指通过酶促反应把磷酸基团从一个化合物转移到另一个化合物上的过程,是生物体内存在的一种普遍的调节方式,在细胞信号的传递过程中占有极其重要的地位。 已经发现在人体内有多达2000个左右的蛋白质激酶和1000个左右的蛋白质磷酸酶基因。蛋白质的磷酸化是指由蛋白质激酶催化的把ATP或GTP上γ位的磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的过程,其逆转过程是由蛋白质磷酸酶催化的,称为蛋白质脱磷酸化。 蛋白质的磷酸化修饰是生物体内重要的共价修饰方式之一,其磷酸化和去磷酸化这一可逆过程,受蛋白激酶和磷酸酶的协同作用控制.酶蛋白的磷酸化是在蛋白激酶的催化下,由ATP提供磷酸基及能量完成的,而去磷酸化则是由磷蛋白磷酸酶催化的水解反应.在哺乳动物细胞生命周期中,大约有1/3的蛋白质发生过磷酸化修饰;在脊椎动物基因组中,有5%的基因编码的蛋白质是参与磷酸化和去磷酸化过程的蛋白激酶和磷酸(酯)酶[1].真核细胞的蛋白质磷酸化位点主要发生在丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr)和酪氨酸(Tyr)残基侧链的羟基上,不同的蛋白激酶可识别和修饰不同蛋白质的不同位点,生物体内能被磷酸化修饰的蛋白质组成磷酸化蛋白质组(phos-phoproteome),磷酸化蛋白质组将是蛋白质翻译后修饰的研究热点.
Ⅱ 举例说明生物体内蛋白质磷酸化的生物学意义
磷酸化可以激活或抑制酶活,比如说 糖原磷酸化酶在体内糖含量低时 就会被磷酸化 形成有活力的磷酸化酶a 开始分解糖原了
Ⅲ 举例说明生物体蛋白质磷酸化的生物学意义
(催化)通过磷酸化激酶和去磷酸化()是由磷酸酶催化控制细胞周期的关??键。它们被用来控制由调控通路活动确定基板的活性和执行调控通路。通过一系列的方式到下一个底物磷酸化和去磷酸化的外部信号和检查点反应激酶和磷酸酶,细胞周期调控途径。通路最终显示是通过控制M期激酶的磷酸化状态(或S相激酶),以确定其活动。
M期激酶的活化引发的M阶段的开始,它的失活,离开M期。这表明,M相激酶活性的调节是转换:重新组织细胞的有丝分裂纺锤体底物磷酸化形成,返回到的间期细胞中的状态,需要在同一衬底的脱磷酸化。目标是什么
M期激酶的作用?重新组织的细胞有丝分裂,这些活动直接或间接引起的强积金引起的有丝分裂M期激酶。我们讨论后的结构重新组织,M期激酶探索出多种蛋白底物的作用是直接的还是间接的。它的示范作用,有两个假设:
它可能是主调控因子“的目标蛋白的磷酸化,反过来作用的靶蛋白在调节其他基本功能的一个典型的级联反应。
这可能是一个“工作室”,直接的细胞重新组织必须执行的监管功能或循环决定性的底物磷酸化。
M期激酶的磷酸化共享性质衬底有一对的Ser-Pro序列,位于一侧的碱性氨基酸残基(最常见的是丝氨酸及Pro-X-赖氨酸的形式),在衬底的潜力是在体M的能力的依赖性激酶制剂磷酸化的底物,这些基底包括组蛋白H1(其可以是染色体缩合的需要),核纤层蛋白的蛋白质(其可以是溶解核膜的需要)的素数(核仁,阻断核糖体合成的)和其他结构,核仁酶的活性。强度不同的证据,这取决于该基板是在一些循环的方式在体内磷酸化,和M期激酶是一个实际的激活酶。然而,从各种基板,M期激酶似乎直接涉及多种蛋白质在有丝分裂中的细胞结构的变化。
确定一个潜在的底物在细胞周期中,Cdc2的有效目标的标准,是什么呢?在体内相同的网站应该是Cdc2的在细胞周期中的磷酸化的磷酸化,当Cdc2的被激活,它被磷酸化。体内的Cdc2是周期性的磷酸化。理想情况下,CDC2激酶活性,在体内突变可能会导致磷酸化,但目前只在酵母中。要做出这样的结论,是一个显着的活性,该蛋白质的某些功能必须是一个磷酸基团的存在下发生变化。确定是否阻止有丝分裂的功能不磷酸化的磷酸化的氨基酸的突变,这可以被标记。
化Cdc2激酶研究基板H1组蛋白(一个五组的染色质蛋白的蛋白质组成,请参阅第19章)。长期以来被称为是在细胞周期于S期,有丝分裂,加上4个磷酸基团,加上两个磷酸基团的磷酸化的H1细胞H1激酶活动所提供的M期激酶。
细胞周期磷酸化的H1目的,是一个值得思考的问题,不直接表明其染色质结构的影响。可能与M期染色体的聚集,可进行复制(可能需要的解决方案旋转),或复制后的结果(有丝分裂开始做准备)做准备这些假设是合理的,但这些发生的时间是在S期仍然缺乏了解。然而,H1组蛋白的确是一个良好的基板中的Cdc2激酶的推出,因此已成为H1激酶活性检测体内激酶活性的一种常用的方法,例如,这种检测适用的酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)中,通过检测H1激酶活性评估周期活性激酶M期,尽管事实上这酵母通常不包含H1组蛋白。
Ⅳ 蛋白质磷酸化和去磷酸化分别是什么意思,功能分别是什么
磷酸化是指组成蛋白质的氨基酸的羟基被磷酸基团取带,去磷酸化就是磷酸集团在被复原成羟基。一般是很多酶磷酸化和去磷酸化的构造都不一样,导致功用会不一样,比如有的酶磷酸化以后有催化活性,去磷酸化后则没活性。
Ⅳ 蛋白质的磷酸化的作用
蛋白质磷酸化:指由蛋白质激酶催化的把ATP或GTPγ位的磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基(丝氨酸、苏氨酸)上的过程,是生物体内一种普通的调节方式,在细胞信号转导的过程中起重要作用。
在细胞信号传导途径中,蛋白质磷酸化可以使蛋白质变为活性。蛋白质可以为transcription factors, 激活后的transcription factor可以使基因转录为mRNA
Ⅵ 什么是磷酸化与去磷酸化
简单来说磷酸化就是通过磷酸转移酶在底物上加上一个磷酸基团.去磷酸化是上一个反应的逆反应.
磷酸化和去磷酸化可给与或去除某种酶或蛋白质的功能,在生物代谢调控过程中有重要作用.
Ⅶ 举例说明蛋白磷酸化与去磷酸化的作用
尼玛,这是大学课程,早忘了
Ⅷ 您好 想问一下 在生物体内 蛋白质磷酸化和去磷酸化有什么意义
磷酸化(由激酶催化)和去磷酸化(由磷酸酶催化)是控制细胞周期的关键。它们都被用来控制调控途径自身活性和执行调控途径决定的底物活性。细胞周期调控途径由一系列激酶和磷酸酶组成,它们通过将途径的下一个底物磷酸化和去磷酸化而对外来信号和检验点做出反应。途径最终显示的是通过控制M 期激酶(或S 期激酶)的磷酸化状态决定其活性。
M 期激酶的激活引发M 期的开始,它的失活是离开M 期必须的。这表明M 期激酶调控的活动是可转换的:细胞重新组织形成有丝分裂纺锤体要求底物磷酸化,返回到细胞间期状态要求同一底物去磷酸化。
M 期激酶作用的靶位是什么?细胞主要的重新组织发生在有丝分裂中,MPF 诱导有丝分裂的能力说明,M 期激酶直接或间接地引发这些活动。我们在后面讨论结构的重新组织,现在要探讨M 期激酶对多种蛋白质底物的作用是直接的还是间接的。对其作用有两种假设的模型:
它可能是磷酸化靶蛋白质的“主调控因子”,靶蛋白轮流作用调控其它必须的功能,一个典型的级联反应。
它可能是一个“工作室”,直接磷酸化执行调控功能或是周期中细胞重新组织所必须的决定性底物。
被M 期激酶磷酸化的底物唯一共有的性质是都存在一对Ser-Pro 序列,位于碱性残基的侧面(最常见的是Ser-Pro-X-Lys 形式)。潜在的底物依赖于体内M 期激酶准备磷酸化底物的能力,这些底物包括H1 组蛋白(可能是染色体凝集的需要)、核纤层蛋白质(可能是核膜溶解的需要)、核仁素(Nucleolin,阻断核糖体合成)和其它结构性酶活性。这些证据的力度不同,取决于在体内某种循环方式中哪个底物被磷酸化,以及M 期激酶是否是实际激活酶。然而,从多种底物中,M 期激酶似乎直接作用于那些有丝分裂中细胞结构改变涉及的多种蛋白质。
确定一个潜在底物在细胞周期中是Cdc2 的有效靶点的标准是什么呢?在体内相同的位点应被Cdc2 磷酸化,当Cdc2 被激活时,它就被磷酸化。体内Cdc2 被周期性磷酸化。理想情况下,体内Cdc2 激酶活性的突变可能阻止磷酸化,但目前仅在酵母中是这样。要做出这样的结论,磷酸化在细胞周期中是一个明显的活动,蛋白质的一些功能必须被磷酸基团的存在改变。这可以通过标记的磷酸化氨基酸的突变鉴定没有磷酸化是否阻止有丝分裂的功能。
Cdc2 激酶研究较多的底物是H1 组蛋白(组成染色质主要蛋白质的五种组蛋白质之一,见第19 章)。早就知道H1 在细胞周期中被磷酸化,在S 期加上两个磷酸基团,有丝分裂时再加上4 个磷酸基团。细胞主要的H1 激酶活性由M 期激酶提供。
细胞周期中磷酸化H1 的目的是一个值得思索的问题,因为没有直接表明它对染色质结构有影响。可能与M 期染色体凝集相关,可能为复制(可能需要解旋)或复制后的结果(为有丝分裂的开始做准备)做准备,这些假设是合理的,但在S 期这些修饰发生的时间尚缺乏了解。然而,H1 组蛋白的确是Cdc2 发动的激酶的很好底物,因此H1 激酶活性已成为检测体内激酶活性的常用方法。例如,这种检测对酿酒酵母很适用,通过检测H1 激酶活性评估M 期激酶的周期活性,尽管实际上这种酵母通常不含H1 组蛋白。
Ⅸ 什么是磷酸化与去磷酸化
磷酸化,将磷酸基团加在中间代谢产物上或加在蛋白质(protein)上的过程。其中除去磷酸基团的酶称为磷酸酶。 蛋白质磷酸化可发生在许多种类的氨基酸(蛋白质的主要单位)上,其中以丝氨酸为多,接着是苏氨酸。
去磷酸化:磷酸基团的除去,对许多生物起着“开/关”作用。防止质粒载体的自身连接,最常用于质粒进行单酶切连接时。
(9)蛋白质磷酸化和去磷酸化的生物学意义是什么扩展阅读
磷酸化在信号传导中的作用:
1、细胞内的信号蛋白主要分为两大类:一类在蛋白激酶的作用下磷酸化,共价结合ATP所提供的磷酸基团;另一类则在信号作用下结合GTP,通常以GTP取代GDP。
2、这两种胞内信号蛋白的共同特征是,在信号达到时通过获得一个或几个磷酸集团而被激活,而在信号减弱时能去除这些集团,从而失去活性。在信号中继网中,某个信号蛋白磷酸化通常造成下游的蛋白依次发生磷酸化,形成磷酸化级联反应。
3、蛋白质的磷酸化主要集中在肽链中的酪氨酸、丝氨酸、苏氨酸残基上,这些残基上具有游离的羟基,且本身不带电荷,当磷酸化作用后,蛋白质便具有了电荷,从而使结构发生变化,进一步引起蛋白质活性的变化,这也是蛋白质磷酸化的意义所在。
Ⅹ 生化中磷酸化与去磷酸化一般作用
生物体内部有一种酶,叫做蛋白激酶,它们的作用就是对目的蛋白的特定位点进行磷酸化。磷酸化本身只有一个作用,就是在氨基酸残基上(常为丝氨酸)共价连接一个磷酸集团。引入磷酸集团之后,目的蛋白的分子构象发生变化,造成酶活力的缺失或者获得。
与磷酸化和去磷酸化最为密切相关的,就是细胞内的信号级联放大系统。简单来说,就是细胞针对外界各种信号(物理或者化学)在体内引发一系列指数级的催化反应(多为磷酸化),导致核内特定基因的表达,成功完成对外界信号的应激性。当这种应激完成之后,再经由去磷酸化去除这些蛋白的活力,使细胞恢复到正常状态。