⑴ 急求 生物化学 查锡良版 的重点！
糖类重点：
1、糖类中Glc大多是D型，构成蛋白质的氨基酸都是L型。D型存在，但不参与蛋白质合成。2、甲携来一本亮色书精组。
酶类重点：
3、大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶
4、酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。
5、是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。
6、酶就是由细胞合成的，具有高效率、高度专一性、活性可调节的生物催化剂，在机体内行使催化功能。
7、酶的反应速率：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。
8、最适温度不是酶的特征常数，它与底物种类、作用时间、pH、离子强度 等因素有关
9、Michaels—Menten曲线：酶反应速度与底物浓度的关系曲线
10、米氏方程成立的前提：反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其它因素的干扰；酶底物复合物处于稳态即ES浓度不发生变化；符合质量作用定律。
11、凡阻抑酶反应速率的化合物叫酶的抑制剂（inhibitor），其作用称为酶的抑制作用。
12、竞争性抑制：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。Km 升高vmax 不变
13、非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。Km 不变vmax 降低
14、 反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。、Km 降低vmax 降低斜率不变
15
16、酶催化某一特定反应的能力来表示酶活力，国际单位（IU）: 1μmoL变化量 / 分钟
17、每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位：U/mg蛋白质。量度酶纯度
18、酶的性质：高效性、酶在活性中心与底物结合、专一性、对反应条件敏感（最适温度、最适pH），容易失活、反应条件温和、酶活性受到调控、许多酶的活性还需要辅助因子的存在，作为辅
助因子的多为维生素或其衍生物
19、国际系统命名基本原则：明确标明酶的底物及催化反应的性质（底物为水时可略去不写）。
20、国际系统分类法及编号（EC编号）氧、转、水、裂、异、合
21、国际分类的盲区：忽略了酶的物种差异和组织差异
22、pH的影响：过酸过碱导致酶蛋白变性、影响底物分子解离状态、影响酶分子解离状态、影响酶的活性中心构象
23、米氏方程: 米氏常数:
24、. 解读Km
(1) Km即是米氏常数,是酶反应初速度为Vmax一半时底物的浓
度。
当v=Vmax/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位）
(2) 在一定条件下，可以使用它来表示酶与底物的亲和力。
一个酶的Km越大，意味着该酶与底物的亲和力越低；反之，Km越小，
该酶与底物的亲和力越高。
(3) 是酶在一定条件下的特征物理常数，不同的酶有不同的
Km值，通过测定Km的数值，可鉴别酶。
(4) Km可以帮助判断体内一个可逆反应进行的方向。
如果酶对底物的Km值小于对产物的Km值，则反应有利于正反应。否则
，有利于逆反应。
25、基本原则：将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程。双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的双倒数形式：
激素重点：
1、动物而言，分泌激素的细胞被称为内分泌细胞，受激素作用的细胞被称为靶细胞。
2、激素的高度特异性由受体决定。
4、受体的性质：高度专一性，与配体结合的可逆性、高亲和性、饱和性、可产生强大的生物学效应。
5、调解受体数目的因素：激素浓度的提高和激素长时间与靶细胞接触都可引起受体数目的下调。
6、细胞膜受体的跨膜区一般富含疏水氨基酸，常形成a螺旋。膜受体可分为：（1）G蛋白偶联受体（GPCR或7TM）（2）离子通道受体（水溶性通道）（3）酶受体（受体和配体结合后，酶活性被激活）（4）无酶活性但直接与细胞质内的酪氨酸蛋白质激酶相联系的受体（5）其他受体
7、激素的细胞内受体至少含有两个活性部位：一个与激素结合，一个与DNA上特殊的激素反应元件（HRE）碱基序列结合。
8、G蛋白（鸟苷酸结合蛋白）G蛋白是一个界面蛋白，处于细胞膜的内侧， G蛋白与激素受体偶连，它作为一种中间接受体,在受体和效应器之间传递信息. 所有的G蛋白与GDP结合的构象不同于与GTP结合的构象。与GTP结合的G蛋白才有活性。
9、三聚体G蛋白中α能与激素受体、腺苷酸环化酶、GTP、氟化物等结合
10、小分子G蛋白中：Ras（参与生长因子信号传递），Ran（帮助蛋白进出细胞核），Rho（调节肌动蛋白细胞骨架）Rab，ARF，起始因子、延伸因子、终止因子
11、一旦α亚基结合GTP，它与β和γ亚基立即解离，其活性被激活，通常由α亚基去激活效应器。
12、G蛋白偶联受体的信号转导：受体 → G蛋白 → 效应器 → 第二信使 → 蛋白激
酶 → 靶酶或靶蛋白 → 终止
13、 AC系统的信号终止：HR*→H + R cAMP 被磷酸二酯酶水解 G蛋白的GTP酶
磷蛋白磷酸酶
14、PLC系统：G 蛋白-Gplc-β 或Gq； 效应器- PLC –β； 第二信使-DG, IP3 ,Ca2+；PKC 和钙调蛋白
15、钙调蛋白的结构与功能：CaM是一种对热稳定的酸性蛋白，由148个氨基酸残基组成，它存在于所有的真核细胞，在进化上具有高度的保守性，在三维结构上像一个哑铃，一段7圈长的α-螺旋将两个球叶相连，每一个球叶具有两个α-螺旋-环-α-螺旋这种结构模体，每一个α-螺旋-环-α-螺旋能结合一个钙离子。
功能：
(1) 作为糖原磷酸化酶的δ亚基
(2)直接激活其他蛋白
(3)通过依赖CaM蛋白质激酶间接激活其他蛋白
16、PKC系统的信号终止：
I. HR*→H + R
II. G 蛋白的 GTP酶
III. 第二信使的降解Li+ －IP3→IP2→IP→I→PI→PIP2
IV. 磷蛋白磷酸酶
17、嗅觉信号传导系统 Golf 蛋白
气味 → 嗅觉受体 → Golf 蛋白→ AC → cAMP →打开离子通道（Na+,Ca2+内流）→ 膜去极化→神经传导
18、RTK 系统
一般性质：
（1）通过该系统发挥作用的激素主要是一些生长因子
（2）受体具有潜在的酪氨酸蛋白激酶的活性
（3）受体具有高度保守的结构
（4）一般会激活特定基因的表达，是将胞外信息转导到核内的最重
要途径。
（5）酪氨酸残基的脱磷酸化由专门的蛋白质酪氨酸磷酸酶催化完成
。磷酸酶的作用是逆转由激酶引发的反应，其中某些磷酸酶也
作为受体(如CD45抗原)定位在细胞膜上。
（6）该系统与细胞的癌变有密切联系
蛋白质重点：
1、所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质。
2、Sanger 反应
2.4一二硝基氟苯（DNFB）
DNP-氨基酸，黄色，层析法鉴定，被Sanger用来测定多肽的
NH2末端氨基酸
3、双缩脲：至少两个肽键。
4、酰胺平面的存在，使得肽链中的任何一个氨基酸残基只有2个角度可以旋转。
5、Mb；一条肽链，非共价结合一分子血红素辅基。血红素由原卟啉和Fe2+组成。Fe2+可以形成6个配位键
6、Hb: 成人： HbA： α2β2 98% ，
HbA2： α2δ2 2%
胎儿： HbF α2γ2
早期胚胎： α2ε2
四条肽链 正协同效应
接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基
血红蛋白上有CO2和2,3-BPG （2,3-二磷酸甘油酸）结合部位，因此，血红蛋白还能运输CO2 。
增加CO2的浓度、降低pH能显着提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2的释放，反之，高浓度的O2也能促使血红蛋白释放H+ 和CO2 。产生波尔效应的原因是H+和CO2能够与Hb特定位点结合而促进Hb从R态转变为T态。
BPG是血红蛋白的负效应物。
BPG（2,3-二磷酸甘油酸）通过与它的两个β亚基形成盐键
稳定了血红蛋白的脱氧态的构象，因而降低脱氧血红蛋白的氧
亲和力。BPG进一步提高了血红蛋白的输氧效率。在组
织中，PO2低，BPG降低血红蛋白的氧亲和力，加大血红蛋白
的卸氧量。（1）高山适应和肺气肿的生理补偿变化；BPG升高。
（2）血库储血时加入肌苷可防止BPG下降。
核酸重点：
1、影响DNA的Tm值的因素
DNA均一性 均一性高，变性的温度范围越窄，据此可分析DNA的均一性 。
G-C含量
介质中离子强度高，Tm高
结构：
T3，T4，肾上腺素，去甲肾上腺素
葡萄糖，半乳糖，甘露糖，核糖，阿拉伯糖，木糖，果糖。NAG(N-乙酰葡萄胺)
B-D-吡喃葡萄糖。蔗糖（葡萄糖-a-1,4-果糖）
甘油磷脂的结构通式 磷脂酰胆碱 磷脂酰乙醇胺 磷脂酰肌醇
神经鞘氨醇 神经酰胺 鞘磷脂的结构通式
天然固醇的通式 20个氨基酸
嘌呤 嘧啶 AMP ADP ATP GMP GDP GTP TMP TDP TTP UMP UDP UTP CMP CDP CTP GMP GDP GTP (c d)
蛋白质：1、肽就是氨基酸之间通过α-氨基和α-羧基缩合以酰胺键或肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
2、构成肽的每一个氨基酸单位被称为氨基酸残基
3、多肽链中氨基酸的连接方式和排列顺序，包括二硫键的位置和数目称为蛋白质的一级结构(primary structure)。
4、蛋白质的二级结构（secondary structure）指多肽链的主链骨架本身（不包括R基团）在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。
5、结构模体: 又称功能模体 ,表示具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体，
6、蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。
7、当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点。
8、蛋白质受到某些理化因素的作用，其高级结构受到破坏、生物活性随之丧失的现象称为变性。变性的实质：次级键（有时包括二硫键）被破坏，天然构象解体。变性不涉及一级结构的破坏
9、蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性
10、核苷是由戊糖和碱基通过β-N糖苷键形成的糖苷。 核苷酸是核苷的戊糖羟基的磷酸酯。
酶：11、常用酶催化某一特定反应的能力来表示酶量，用酶的活力表示
12、酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。国际单位（IU）: 1μmoL变化量 / 分钟
13、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位：U/mg蛋白质。
14、酶的转换数：一个酶分子在底物饱和时每单位时间（如每秒钟）所能转换的底物分子数。
酶的反应速率：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。单位：浓度/单位时间
15、凡阻抑酶反应速率的化合物叫酶的抑制剂（inhibitor），其作用称为酶的抑制作用。
16、竞争性抑制：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。Km 升高vmax 不变
17、非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。Km 不变vmax 降低
18、反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。、Km 降低vmax 降低斜率不变
19辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。
20、酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。
21、专一性是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。
糖类：22、糖是指多羟基醛或多羟基酮以及它们的缩合物和某些衍生物。
单糖：多羟醛或多羟酮，不能被水解成更小分子的糖。
多糖：由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。
变旋现象：一个有旋光性的溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。
23、在各种旋光异构体之中，互为镜像的一对异构体称为对映异构体；
一个或一个以上的手性C原子构型相反，但并不呈镜像关系的一对异构体称为非对映异构体；
只有一个手性C原子的构型不同的一对异构体称为差向异构体，如D-葡萄糖与D-甘露糖，D-葡萄糖与D-半乳糖就互为差向异构体。
脂类：24、脂类的概念：不溶或微溶于水而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性有机溶剂的化合物,一般由醇和脂肪酸组成。简单脂：脂肪酸与醇类形成的酯。
25、异戊二烯类脂不含脂肪酸
26、脂肪酸由一条长链的烃基（尾）和一个末端羧基（头）组成。烃基不含双键（或三键）的为饱和脂肪酸，含一个或多个双键（或三键）的为不饱和脂肪酸。
27、蜡：高级脂酸与高级一元醇生成的脂，一般为固体，不溶于水
维生素：27重要的水溶性维生素及相应辅酶
1 维生素C
2 维生素B1：焦磷酸硫胺素（TTP）
3 维生素pp：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）
4 维生素B2：黄素单核苷酸（FMN） 黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
5 泛酸： 辅酶 A（CoA）
6 叶酸： 四氢叶酸（FH4）
7 生物素
8 硫辛酸
9维生素B6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺
10 维生素B12
28、主要脂溶性维生素的辅酶形式及主要功能
维生素 辅酶 功能
1. 维生素A 11－顺视黄醛视循环
2. 维生素D 1，2－二羟胆钙甾醇调节钙、磷代谢
3. 维生素E 保护膜脂质，抗氧化剂
4. 维生素K 促进血液凝固
激素：29、激素的定义：激素是由特定的组织产生并分泌到血流之中，通过血液的运输到达特定器官或组织，而引发这些器官或组织产生特定的生理生化反应的一类化学物质。
30、受体的定义：存在于细胞中的一种特殊成份。能够识别并结合来源于细胞外被称为配体的信号分子。受体主要是蛋白质，特别是糖蛋白，也有糖脂。
31、G蛋白（鸟苷酸结合蛋白）G蛋白是一个界面蛋白，处于细胞膜的内侧， G蛋白与激素受体偶连，它作为一种中间接受体,在受体和效应器之间传递信息.
核酸：32、核酸一级结构的概念：DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3´-5´磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5´→3´。不同的DNA分子具有不同的核苷酸排列顺序，因此携带有不同的遗传信息。一级结构的表示方式：
33、DNA的二级结构主要是各种形式的螺旋，特别是B-型双螺旋，此外还有A-型双螺旋、Z-型双螺旋、三链螺旋和四链螺旋等
34、B型双螺旋结构：1）DNA由两条呈反平行的多聚核苷酸链组成，两条链相互缠绕形成右手双螺旋；
2） 组成右手双螺旋的两条链是互补的，它们通过特殊的碱基对结合在一起，碱基配对规则是一条链上的A总是与另一条链的T，G总是和C以氢键配对。其中AT碱基对有二个氢键， GC碱基对有3个氢键；
3） 碱基对位于双螺旋的内部，并垂直于暴露在外的脱氧核糖磷酸骨架, 糖环平面与双螺旋纵轴平行. 碱基对之间通过疏水键和范德华力相互垛叠在一起 ，对双螺旋的稳定起一定的作用；
4） 双螺旋的表面含有明显的大沟和小沟，其宽度分别为2.2nm和 1.2nm；
5） 双螺旋的其它常数包括相邻碱基对距离为0.34nm，并相差约36°。螺旋的直经为2nm，每一转完整的螺旋含有10个碱基对，其高度为3.4nm。
35、构成RNA的三级结构的主要元件有假节结构、“吻式”发夹结构和发夹环突触结构（等三种形式。tRNA则可形成倒L型三级结构
36、tRNA的结构
70-90bp，分子量在25kd左右，沉降系数4S左右 有较多稀有碱基 3’末端为…CCA-OH 5’末端大多为pG…或pC… 二级结构是三叶草形 倒L形的三级结构
二级结构特征：单链、三叶草叶形、四臂四环
三级结构 特征： 在二级结构基础上进一步折叠扭曲形成倒L型
37、mRNA的结构（DNA的转录产物，蛋白质的翻译模板）
原核生物多为多顺反子；真核生物多为单顺反子，5′-端具有帽子，3′-端具有多聚腺苷酸尾巴。；出现在mRNA分子上最多的二级结构部件也是茎环结构。mRNA分子的二级结构，特别是两端的二级结构对于翻译有影响，而某些mRNA借助于末端特殊的二级结构对基因的表达进行调控。
mRNA的结构特点：
38、核酸的变性是指核酸受到加热、极端的pH或离子强度的降低等因素或特殊的化学试剂的作用，其双螺旋区的氢键断裂，变成单链的过程，其中并不涉及共价键断裂。
39、变性因素 ：热变性；酸碱变性（pH小于4或大于11）；变性剂（尿素、盐酸胍、甲醛）
40、 变性后的理化性质 ： 260nm吸收值升高。粘度降低，浮力密度升高。二级结构改变，部分失活。
41、DNA的变性发生在一个很窄的温度范围内，通常把热变性过程中A260 达到最大值一半时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。 DNA的Tm一般在82—95℃之间
42、核酸的复性：在一定条件下，变性DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
42、热变性DNA在缓慢冷却时可以复性，快速冷却不能复性。 DNA片段越大，复性越慢 DNA浓度越大，复性越快。复性速度可用Cot衡量。
43、核酸分子杂交：不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交（hybridization）制备特定的探针（probe）通过杂交技术可进行基因的检测和定位研究。
44、原核生物中存在着一类能识别外源DNA双螺旋中4-8个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列，并在此序列的某位点水解DNA双螺旋链，产生粘性末端或平末端，这类酶称为限制性内切酶
⑵ 求生物化学名词解释
第一章
1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成
不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱
11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15，凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
19，Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
20，同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
第二章
1，构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
2，构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
4，蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
6，蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.
8, β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。
9，β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。
10，超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
11，结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
12，纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
13，球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
14,角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
15,胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。
17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
18，二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
19，范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。
20，蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
21，肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
22，复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
23，波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。
24，血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
25,别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
26，镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。
第三章
1，酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是
通过降低活化能加快反应的速度。
2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
4，酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
5，比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。
6，活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
7，活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
8，酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
9，共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
10，靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
11，初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
13，米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
14，催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
15，双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
16，竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而
υmax不变。
17，非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。
18，反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。
19，丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。
20，酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
21，调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。
22，别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。
23，别构调节剂（allosteric molator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。
24，齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。
25，序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。
26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。
27，别构调节酶（allosteric molator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。
第四章
1,维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。
2，水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
3，脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。
4，辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。
5，辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。
6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。
7，黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。
8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。
9，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。
10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。
11，生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。
12，辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。
13，类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。
14，转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。
第五章
1，醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
2，酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
3，异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
4，异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。
5，变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。
9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。
11，还原糖（recing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。
12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
14，极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。
15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。
17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。
第六章
1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。
3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。
4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。
5，三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。
7，鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。
8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。
9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。
10，脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。
11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。
12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。
13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。
14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。
15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。
16，通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。
19，被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。
20，主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
21，协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。
22，胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。
第七章
1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。
2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。
3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。
4，磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。
5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。
6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA .
8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA .
9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。
10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。
11，转导（作用）（transction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。
12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。
13，夏格夫法则（Chargaff’s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。
14，DNA的双螺旋（DNAdouble helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。
15．大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。
16．DNA超螺旋（DNAsupercoiling）:DNA本身的卷曲一般是DNA双`螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。
17．拓扑异构酶（topoisomerse）:通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。拓扑异构酶Ⅰ、通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数。某些拓扑异构酶Ⅱ也称为DNA促旋酶。
18．核小体（nucleosome）:用
⑶ 生物化学，免疫方面
没能完全明白你这道题的意思，能把上下文一起发过来吗？
所有Ig，包括IgM的抗原受体都在V区（可变区），具体为H链和L链的3个CDR；
所有能够结合补体的Ig，其补体结合区域都在C区（恒定区），对于IgM，具体为H链的CH2和CH3结构域。
专长回答免疫学问题，祝你进步！
⑷ 人和动物新陈代谢中的化学反应主要发生在哪里
大分子转化为小分子在小肠,胃（非主要）,简单的化学反应
而最主要是其供能过程,在线粒体,发生三羧酸循环,复杂的化学反应,将能量转为ATP
三羧酸循环在大学《生物化学》中.具体可网络三羧酸循环
⑸ 请教生物化学物质的命名
有机化合物的命名
命名是学习有机化学的"语言",因此,要求学习者必须掌握.有机合物的命名包括俗名,普通命名(习惯命名),系统命名等方法,要求能对常见有机化合物写出正确的名称或根据名称写出结构式或构型式.
一,有机合物的命名方法
1.俗名及缩写 有些化合物常根据它的来源而用俗名,要掌握一些常用俗名所代表的化合物的结构式,如:木醇是甲醇的俗称,酒精(乙醇),甘醇(乙二醇),甘油(丙三醇),石炭酸(苯酚),蚁酸(甲酸),水杨醛(邻羟基苯甲醛),肉桂醛(β-苯基丙烯醛),巴豆醛(2-丁烯醛),水杨酸(邻羟基苯甲酸),氯仿(三氯甲烷),草酸(乙二酸),苦味酸(2,4,6-三硝基苯酚),甘氨酸(α-氨基乙酸),丙氨酸(α-氨基丙酸),谷氨酸(α-氨基戊二酸),D-葡萄糖,D-果糖(用费歇尔投影式表示糖的开链结构)等.还有一些化合物常用它的缩写及商品名称,如:RNA(核糖核酸),DNA(脱氧核糖核酸),阿司匹林(乙酰水杨酸),煤酚皂或来苏儿(47%-53%的三种甲酚的肥皂水溶液),福尔马林(40%的甲醛水溶液),扑热息痛(对羟基乙酰苯胺),尼古丁(烟碱)等.
2.普通命名(习惯命名)法
要求掌握"正,异,新","伯,仲,叔,季"等字头的含义及用法.
正:代表直链烷烃;
异:指碳链一端具有结构的烷烃;
新:一般指碳链一端具有结构的烷烃.
伯:只与一个碳相连的碳原子称伯碳原子.
仲:与两个碳相连的碳原子称仲碳原子.
叔:与三个碳相连的碳原子称叔碳原子.
季:与四个碳相连的碳原子称季碳原子.
如在下式中:
C1和C5都是伯碳原子,C3是仲碳原子,C4是叔碳原子,C2是季碳原子.
要掌握常见烃基的结构,如:烯丙基,丙烯基,正丙基,异丙基,异丁基,叔丁基,苄基等.
例如:
3.系统命名法 系统命名法是有机化合物命名的重点,必须熟练掌握各类化合物的命名原则.其中烃类的命名是基础,几何异构体,光学异构体和多官能团化合物的命名是难点,应引起重视.要牢记命名中所遵循的"次序规则".
二,例题解析
1.烷烃的命名 烷烃的命名是所有开链烃及其衍生物命名的基础.
例1,
命名的步骤及原则:
(1)选主链 选择最长的碳链为主链,有几条相同的碳链时,应选择含取代基多的碳链为主链.
(2)编号 给主链编号时,从离取代基最近的一端开始.若有几种可能的情况,应使各取代基都有尽可能小的编号或取代基位次数之和最小.
(3)书写名称 用阿拉伯数字表示取代基的位次,先写出取代基的位次及名称,再写烷烃的名称;有多个取代基时,简单的在前,复杂的在后,相同的取代基合并写出,用汉字数字表示相同取代基的个数;阿拉伯数字与汉字之间用半字线隔开.
根据此原则,上面的化合物命名为:2,3,4,7-四甲基辛烷.
2.几何异构体的命名 烯烃几何异构体的命名包括顺,反和Z,E两种方法.
简单的化合物可以用顺反表示,也可以用Z,E表示.用顺反表示时,相同的原子或基团在双键碳原子同侧的为顺式,反之为反式.
例2,
如果双键碳原子上所连四个基团都不相同时,不能用顺反表示,只能用Z,E表示.按照"次序规则"比较两对基团的优先顺序,两个较优基团在双键碳原子同侧的为Z型,反之为E型.必须注意,顺,反和Z,E是两种不同的表示方法,不存在必然的内在联系.有的化合物可以用顺反表示,也可以用Z,E表示,顺式的不一定是Z型,反式的不一定是E型.例如:
脂环化合物也存在顺反异构体,两个取代基在环平面的同侧为顺式,反之为反式.
3,
化合物的母体是环丁烷,在1,3位上有两个甲基分别在环平面的两侧,因此为反式异构体.命名为:反-1,3-二甲基环丁烷.
3.光学异构体的命名 光学异构体的构型有两种表示方法D,L和R,S,
D ,L标记法以甘油醛为标准,有一定的局限性,有些化合物很难确定它与甘油醛结构的对应关系,因此,更多的是应用R,S标记法,它是根据手性碳原子所连四个不同原子或基团在空间的排列顺序标记的.光学异构体一般用投影式表示,要掌握费歇尔投影式的投影原则及构型的判断方法.
例4,
根据投影式判断构型,首先要明确,在投影式中,横线所连基团向前,竖线所连基团向后;再根据"次序规则"排列手性碳原子所连四个基团的优先顺序,在上式中:
-NH2 >-COOH >-CH2-CH3 >-H ;将最小基团氢原子作为以碳原子为中心的正四面体顶端,其余三个基团为正四面体底部三角形的角顶,从四面体底部向顶端方向看三个基团,从大到小,顺时针为R,逆时针为S .在上式中,从-NH2 -> -COOH -> -CH2-CH3为顺时针方向,因此投影式所代表的化合物为R构型,命名为R-2-氨基丁酸.
4.双官能团和多官能团化合物的命名 双官能团和多官能团化合物的命名关键是确定母体.常见的有以下几种情况:
① 当卤素和硝基与其它官能团并存时,把卤素和硝基作为取代基,其它官能团为母体.
② 当双键与羟基,羰基,羧基并存时,不以烯烃为母体,而是以醇,醛,酮,羧酸为母体.
③ 当羟基与羰基并存时,以醛,酮为母体.
④ 当羰基与羧基并存时,以羧酸为母体.
⑤ 当双键与三键并存时,应选择既含有双键又含有三键的最长碳链为主链,编号时给双键或三键以尽可能低的数字,如果双键与三键的位次数相同,则应给双键以最低编号.
例5,
步骤及原则:(1)确定母体:对于硝基和卤素取代的烃类,一般以烃类为母体,把硝基和卤素作为取代基.因此,上面化合物应以甲苯为母体.
(2)编号:从甲基开始,使取代基位次之和最小.
(3)书写名称:不同取代基的排列顺序,按照次序规则,较优的基团写在后面.
因此,化合物被命名为:2-硝基-3-氯甲苯.
例6,
步骤及原则:
(1)确定母体 化合物中含有两个官能团,按照"次序规则",羧基优于羰基,应以羧酸为母体,羰基作为取代基.
(2)编号 从羧基一端开始编号.
(3)书写名称 化合物被命名为:4-甲基-5-羰基己酸.
5.杂环化合物的命名 由于大部分杂环母核是由外文名称音译而来,所以,一般采用音译法.要注意取代基的编号,一般从杂原子开始沿着环编号,要使带有取代基的碳原子编号最小;也可将杂原子两边的杂原子依次编为a,b.
例
例7.
步骤及原则:
(1)确定母体 化合物以吡咯为母体,羰基作为取代基.
(2)编号 从氮原子开始编号.
(3)书写名称 化合物被命名为:2-硝基吡咯或a-硝基吡咯.
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⑹ 考研生物化学和分子生物学与生物信息学区别在哪里
生物化学更注重分子后期的一些工序，例如代谢途径、蛋白的结构等；分子生物学更注重分子水平的介绍，例如DNA的结构、翻译的过程等；这两者是有共通点的，知识有交叉。而生物信息学主要是利用软件对各种生物结果进行分析，例如对测序结果进行拼接、比对等，通常来说，生物信息学更难。
⑺ 生物化学！！高手进
。。你说哪里有出入，我们才能对症下药
让我们写出一堆东西来，怎么分析
看到你的问题了
NADH变成NAD＋是在复合体I上，也称NADH脱氢酶复合体，这里有两个电子传递到辅酶Q上，同时转运四个质子到膜间隙。然后辅酶Q就运行到复合体III上，也称辅酶Q细胞色素Cxx酶（忘记了，你查一下书，不好意思），电子从辅酶Q传递到细胞色素C，同时转运4个质子；最后是在复合体IV上，应该是细胞色素C氧化酶，这时候会用掉膜内四个质子，其中两个用来生成水，同时泵出2个。
整个过程消耗膜内12个质子，泵出10个，用掉两个。
所谓的三个，可能是指这条链有三个位置会泵出质子，与FADH的不同（FADH传递到辅酶Q是不伴随泵出质子的，所以两套穿梭系统产生的ATP为什么一个是36一个是38，区别就在这里）。当然不排除你们老师不懂或者不负责。
名词解释不是我擅长的，最后一个问题不查书我也解释不了，三羧酸循环我倒是很熟，只是这个东西讲了也不能讲得比书里详细，如果你们老师讲了什么和书里不一样的我可以帮你分辨。
⑻ 生物，ATP水解放出的能量用不完储存在哪里 ADP为什么还要消耗能量变成ATP目的是什么
ATP水解释放的能量用于生物化学反应对能量的需求。在一般情况下，生化反应需要多少能量，ATP就消解释放多少能量。但有时，会有多一些的ATP水解，如剧烈运动时，当运动停止时，少量ATP仍在水解释放能量。这时，多余的能量就会以热的形式表现出来，不会再次储存起来。这也是剧烈运动后身体会发热、会大汗淋淋的原因。
ADP转变成ATP时，不是消耗能量，而是糖代谢或脂肪等产能物质代谢产生的还原型NAD（P）、FAD等物质，在呼吸链中，逐级释放能量，并使ADP转化为ATP，把释放的能量贮存在高能磷酸的酯键里面。
ADP转化为ATP的目的就是储存能量，以备生物化学反应所需。
⑼ 植物细胞的新陈代谢主要在哪里进行。
新陈代谢主要指光和和呼吸作用。前者场所为叶绿体。后者场所是细胞质基质和线粒体（呼吸作用的三过程）。
⑽ 生物化学名解
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生物化学名词解释
第一章 氨基酸和蛋白质
氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱
透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析（gel filtrationchromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
第二章 蛋白质的空间结构
构形（configuration）:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.
β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。
β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。
超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。
伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。
蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。
血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。
第三章 酶
酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是
通过降低活化能加快反应的速度。
脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。
非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。
反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。
丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。
酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。
别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。
别构调节剂（allosteric molator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。
齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。
序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。
同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。
别构调节酶（allosteric molator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。
第四章 维生素和辅酶
维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。
水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。
辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。
辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。
黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。
硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。
黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。
磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。
生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。
辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。
类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。
转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。
第五章 糖类
醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。
变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。
寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。
还原糖（recing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。
淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。
肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。
蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。
第六章 脂类化合物
脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。
不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。
必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。
三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。
鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。
鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。
卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。
脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。
脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。
生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。
内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。
外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。
流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。
通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。
被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。
主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。
胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。
第七章 核酸
核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。
核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。
cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。
磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。
脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。
核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA .
信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA .