㈠ 细胞质中发生的蛋白质修饰类型有哪些
在细胞质基质中发生的蛋白质修饰主要有N-端甲基化、糖基化、酰基化、磷酸化、去磷酸化。
望对你有帮助！
㈡ 能使蛋白质变性的物质有哪些
强酸、强碱、尿素、乙醇、丙酮、甲醛等有机溶剂化学物质、重金属盐等都能使蛋白质变性。
㈢ 组蛋白的修饰有哪些作用是什么
主要有甲基化，乙酰化，磷酸化等。一般甲基化与染色体的失活有关。乙酰化一般代表染色质的活性状态，有的组蛋白要先去甲基化，再乙酰化活化。磷酸化（如H1的）一般与细胞周期的状态有关，不能磷酸化，染色体不能进行。
㈣ 蛋白质中哪些氨基酸残基可能被修饰
精氨酸可被甲基化修饰
丝氨酸、苏氨酸可以被磷酸化修饰.
㈤ 生物化学中别构调节和化学修饰是什么意思
1,别构调节是指 别构物质作用于蛋白质,导致蛋白质空间结构发生改变,结构决定性质,进而引起蛋白质的功能改变（增强或者减弱）、举例：血红蛋白的 别构调节 （S型氧合曲线）
,2,共价修饰调节 直接化学修饰蛋白质上的氨基酸残基（入磷酸与丝氨酸的羟基共价相连）导致蛋白质的空间结构发生改变,进而引起蛋白质功能的改变
举例：糖原磷酸化酶（磷酸化后无活性到有活性） 糖原合酶（磷酸化后无活性）
丙酮酸脱氢酶（磷酸化后无活性）
㈥ 什么是内质网中最常见的蛋白质修饰
氨基化。根据查询相关信息显示，生物定义中氨基化是一种化学物质，是内质网中最常见的蛋白质修饰。内质网是细胞内除核酸以外的一系列重要的物质，如蛋白质、脂类(如甘油三酯)和糖类合成的基地。
㈦ 蛋白质中哪些氨基酸残基可能被修饰
R基具有羟基、巯基等集团的氨基酸可被修饰，修饰有糖基化、磷酸化、乙酰化等修饰。修饰就是共价结合上了其他集团。
举个例子，糖蛋白就是蛋白质氨基酸残基被糖基化的产物。
㈧ 蛋白质上常见的翻译后修饰有那些举例四种
蛋白质上常见的翻译后修饰有那些？举例四种？前体蛋白是没有活性的，常常要进行一个系列的翻译后加工，才能成为具有功能的成熟蛋白。加工的类型是多种多样的，一般分为以下几种：N-端fMet或Met的切除、二硫键的形成、化学修饰和剪切。当合成蛋白质时，20种不同的氨基酸会组合成为蛋白质。蛋白质的翻译后蛋白质其他的生物化学官能团（如醋酸盐、磷酸盐、不同的脂类及碳水化合物）会附在蛋白质上从而改变蛋白质的化学性质，或是造成结构的改变（如建立双硫键），来扩阔蛋白质的功能。
再者，酶可以从蛋白质的N末端移除氨基酸，或从中间将肽链剪开。举例来说，胰岛素是肽的激素，它会在建立双硫键后被剪开两次，并在链的中间移走多肽前体，而形成的蛋白质包含了两条以双硫键连接的多肽链。
其他修饰，就像磷酸化，是控制蛋白质活动机制的一部份。蛋白质活动可以是令酶活性化或钝化。
㈨ 蛋白质共价修饰的方法
共价修饰
许多的蛋白质可以进行不同的类型化学基团的共价修饰，修饰后可以表现为激活状态，也可以表现为失活状态。
（1）磷酸化：
磷酸化多发生在多肽链丝氨酸，苏氨酸的羟基上，偶尔也发生在酪氨酸残基上，这种磷酸化的过程受细胞内一种蛋白激酶催化，磷酸化后的蛋白质可以增加或降低它们的活性，例如：促进糖原分解的磷酸化酶，无活性的磷酸化酶b经磷酸化以后，变居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I经磷酸化以后变成无活性的糖原合成酶D，共同调节糖元的合成与分介。
（2）糖基化：
质膜蛋白质和许多分泌性蛋白质都具有糖链，这些寡糖链结合在丝氨酸或苏氨酸的羟基上，例如红细胞膜上的ABO血型决定簇。也可以与天门冬酰胺连接。这些寡糖链是在内质网或高尔基氏体中加入的。
㈩ 蛋白质的化学组成
蛋白质的基本单位就是氨基酸，由此可知氨基酸中的大多数官能团蛋白质也有。所以，蛋白质所含有的化学组成不外乎以下几种官能团：肽键，甲基，亚甲基，次甲基，羧基，氨基，苯基(苯丙氨酸特有)，甲硫基(蛋氨酸特有)，吲哚基(色氨酸特有)，酰胺基(天冬酰胺特有，也可以看做一个氨基酸内的肽键)，咪唑基(第二十一种儿童必需氨基酸，精氨酸特有)，苯酚基(酪氨酸特有)，亚吡咯烷基(脯氨酸特有)，就这么多了。蛋白质所含的元素只有五种：碳氢氧氮硫。