如何对丙氨酸化学修饰

‘壹’ 丙酸如何制 丙氨酸化学方程式

CH3CH2COOH + Br—P—CH3CHBrCOOH
CH3CHBrCOOH + NH3 ——CH3CHNH2COOH
第一步在磷的催化下溴化
第二步也可以用盖布瑞尔氨合成法，用联苯酰亚胺来反应制得丙氨酸

‘贰’ 简单化学方法鉴别水杨酸,乳酸,丙氨酸

水杨酸:2-羟基苯甲酸，因其含有酚羟基可用溴水看是否产生混浊液。乳酸:2-羟基丙酸,用高锰酸钾若褪色说明是乳酸若不褪色则为丙氨酸

‘叁’ 丙氨酸由哪种化学元素组成

丙氨酸的分子式：C3H7NO2
由C.H.O.N四种化学元素组成
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‘肆’ 如何定量分析蛋白质化学修饰水平的变化

摘要 磷酸化修饰是一种重要的蛋白质化学修饰, 对蛋白质功能的完成或改变起到重要作用。该领域的研究存在很多技术难点, 对该领域研究形成了挑战。近年来相关技术有了很多突破, 磷酸化研究也取得了很多新的成就。文章将从磷酸化蛋白的检出、磷酸化蛋白质和肽段的富集、生物质谱技术的改进以及磷酸化蛋白和多肽的定量与比较几个方面介绍该研究领域的技术进展。 关键词 磷酸化蛋白 磷酸化肽 生物质谱 定量分析 生命活动与蛋白质的动态变化密切相关, 很多情况下某些蛋白质的绝对量并不会发生明显变化, 而是通过各种翻译后修饰来完成或改

摘要 磷酸化修饰是一种重要的蛋白质化学修饰, 对蛋白质功能的完成或改变起到重要作用。该领域的研究存在很多技术难点, 对该领域研究形成了挑战。近年来相关技术有了很多突破, 磷酸化研究也取得了很多新的成就。文章将从磷酸化蛋白的检出、磷酸化蛋白质和肽段的富集、生物质谱技术的改进以及磷酸化蛋白和多肽的定量与比较几个方面介绍该研究领域的技术进展。 关键词 磷酸化蛋白 磷酸化肽 生物质谱 定量分析 生命活动与蛋白质的动态变化密切相关, 很多情况下某些蛋白质的绝对量并不会发生明显变化, 而是通过各种翻译后修饰来完成或改变其功能。在数量众多的蛋白质翻译后修饰中, 磷酸化修饰是非常重要的一种, 现今发现的所有蛋白质中超过30%可被磷酸化修饰。蛋白质的磷酸化修饰与多种生物学过程密切相关, 如DNA损伤修复[1]、转录调节[2]、信号转导[3]、细胞凋亡的调节[4]等。磷酸化蛋白质及多肽的研究可帮助我们阐明上述过程的机理, 进一步认识生命活动的本质。近年来不断出现的许多相关的新技术、新方法推动了该领域研究的进展。 1 磷酸化蛋白的检出 当前针对蛋白的研究绝大多数是基于电泳的, 胶上磷酸化蛋白点的检出是一个重要环节。较早期的研究中最常用的方法是用32P标记的磷酸根通过代谢进入细胞中并被利用, 使得细胞内的磷酸化蛋白带有放射性的32P, 从而可在电泳后被检出[5]。该方法需要接触大量的放射性物质, 并且只能应用于培养的细胞, 所以已经逐渐被淘汰。利用抗磷酸化蛋白的抗体进行Western blot检测, 具有特异性好、分辨率高的优点, 至今还是常用的手段[6], 但由于分析和制备不能用同一块胶, 有时检出的蛋白点与胶上的蛋白点很难对应, 使分析变得困难。Schulenberg 等[7]在2003年报道了一种小分子的荧光染料Pro-Q Diamond dye, 可对磷酸化蛋白质特异性染色, 该方法方便、快捷且具有较高的灵敏性, 兼容质谱鉴定, 随后还可再进行其它方法的染色。Martin 等[8]将一些蛋白质和肽段列阵在几种商业化的衬底上, 然后利用Pro-Q Diamond dye检验芯片上的蛋白质及多肽的磷酸化水平, 灵敏度可达到312-625fg, 这种芯片与高灵敏度检出方法的结合提供了一个强有力的研究信号通路及磷酸酶抑制物的平台。荧光双向差异凝胶电泳(Fluorescent two dimensional difference gel electrophoresis, 2D-DIGE)是近几年出现的一种基于双向电泳的荧光标记蛋白质差异比较的技术, 具有非常好的检出灵敏度, 并且由于所要比较的目的蛋白始终在相同的条件进行一向、二向电泳并展示在同一张胶上, 从而减少了实验误差引起的差异, 该技术已经成为比较蛋白质组研究的有力工具。磷酸化蛋白质只是某个蛋白质组中的一小部分, DIGE技术不能对其特异性标记, 所以利用DIGE技术对磷酸化蛋白的比较分析是困难的。Seisuke 等[9]很好的解决了这一问题, 他们在实验中利用磷酸化蛋白富集试剂盒富集磷酸化蛋白后, 利用DIGE技术进行差异分析, 扩展了DIGE技术的应用范围。 2 磷酸化蛋白质、肽段的富集 由于磷酸化肽段相对于非磷酸化肽段来说是非常少的, 在质谱鉴定时易被其它肽段掩盖, 所以常常需要对磷酸化蛋白质或肽段富集后再进行鉴定。用于富集磷酸化蛋白质、肽段的经典方法有金属离子亲和层析(IMAC)[10]、生物素―亲和素富集[11]、免疫沉淀[12]和磷酸化抗体亲和层析[13]等方法。上述方法大多是基于层析技术, 而层析柱填料的性质则是影响富集效果的关键因素。2004年, Pinkse等[14]利用TiO2填料自制层析柱, 将自磷酸化蛋白PKG酶切产物用此柱分离后进行在线ESI-MS/MS分析, 鉴定出PKG至少有8个磷酸化位点, 并发现Ser-26 和 Ser-44两个新的磷酸化位点。Pinkse等认为TiO2填料可与磷酸化肽段高效、特异的结合, 从而有效富集磷酸化肽段, 应用前景很好。利用反相柱脱盐、浓缩肽段之后进行质谱鉴定是比较常用的肽段鉴定方法, 但对于亲水肽段, 比如磷酸化后变为亲水的磷酸化肽段鉴定效果不好。Larsen等[15]比较反相树脂与石墨填料柱对磷酸化肽段的分离效果, 认为后者可有效的滞留磷酸化肽段, 更适合磷酸化肽段的富集、分离和鉴定。对于磷酸化肽段的富集, 一些学者并没有将目光仅仅局限在亲和填料的改进上, Steven等[16]发现在pH2.7左右大部分胰蛋白酶酶切肽段带有两个正电荷, 而肽段上有一个磷酸化修饰时则带有一个正电荷, 根据这一现象, 可利用强阳离子交换色谱将带有一个正电荷的磷酸化肽段富集。Steven等利用这一方法在Hela细胞核中鉴定出967个蛋白中的2 002个磷酸化位点, 得到了现今为止最大的磷酸化蛋白谱。 3 利用生物质谱确认磷酸化位点 利用一级质谱结合串联质谱可确定磷酸化位点。例如通过MALDI-TOF/TOF一级质谱可发现与肽段分子量理论值相差80 Da (HPO3=80 Da) 的质谱峰, 该峰的二级质谱图中如果母离子与旁边的最高强度的质谱峰相差98 Da (中性丢失H3PO4=98 Da), 则可确定该肽段为磷酸化肽段(图1), 进一步通过二级或多级质谱的谱图确认具体的磷酸化位点。此外, 利用β－消除反应使丝氨酸、苏氨酸磷酸化残基转化为氨乙基丙氨酸, 后者为赖氨酸的同形物, 此位点可被胰蛋白酶和Lys-C 肽链内切酶等酶特异性识别、酶切, 通过质谱即可很容易地判断磷酸化位点。所以磷酸化位点的确认有赖于简化的质谱谱图和串联质谱的应用以及质谱检测灵敏度的提高。近年来生物质谱技术的发展为蛋白质磷酸化位点的检测提供了更多可选择的仪器和方法。 3.1 傅立叶变换回旋共振质谱(Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry, FT-ICR MS) T-ICR MS是目前为止准确度最高的质谱, 可 得到1~2 ppm或更好的分辨率, 这样的高分辨率使其适合于磷酸化位点的分析。离子捕获解离(electroncapture dissociation, ECD)是应用于FT-ICR MS的一种技术, 是传统的串联质谱的补充。可以轻松打开二硫键, 而易断的翻译后修饰的共价键却可以在ECD破碎肽链时保存下来, 使得这一方法适合用于翻译后修饰的研究。 图1 利用MALDI-TOF/TOF谱图鉴定磷酸化肽段 a: 酶切产物的一级质谱图。磷酸化肽段的质谱峰用星号标出, 其相对未磷酸化肽段的理论分子量位移80 Da (HPO3 = 80 Da); b: a中标记星号的质谱峰的二级质谱分析。在图中可见比母离子小98 Da (H3PO4 = 98 Da)的中性缺失峰
具体http://www.intlpeptide.com/qwtz/show-133.html

‘伍’ 丙氨酸的化学式是什么

丙氨酸

丙氨酸(alanine)分子式:C3H7NO2结构式:相对分子质量：89.063英文名称:Alanine;3-Aminopropanoic

‘陆’ D-丙氨酸的化学性质

D-丙氨酸和L-丙氨酸都具有糖味，但味道不同。D-丙氨酸为右旋物质。与L-丙氨酸相对，L-丙氨酸相对为左旋物质。
生物通常只使用L-丙氨酸，即蛋白质的构成只采用了L-丙氨酸。D-丙氨酸一般不为生物所容，只在很少的情况下，作特殊的用途。

‘柒’ 丙氨酸结构式是什么

CH3—CH(NH2)—COOH0。

丙氨酸是一种氨基酸，是蛋白质的组成部分。所有的氨基酸都有一个相同的基本结构，但都有个别的部分附着在这个基本结构上。就丙氨酸而言，这部分是所有氨基酸中最简单的一种，丙氨酸只有一个碳原子和三个氢原子。丙氨酸的结构的确切外观可以根据丙氨酸是在自然界中存在还是人工合成的而有所不同。

丙氨酸含有13个不同的原子，其中包括7个氢原子、3个碳原子和2个氧原子，丙氨酸的大部分结构是由所有氨基酸共有的一组基本原子组成的。

丙氨酸使用禁忌

避免与强氧化剂接触。

本品无毒，但应避免接触眼睛和皮肤。

存在于烟叶、烟气中。

储存于阴凉、通风的库房。远离火种、热源。包装密封。应与氧化剂分开存放，切忌混储。配备相应品种和数量的消防器材。储区应备有合适的材料收容泄漏物。

以上内容参考网络-丙氨酸

‘捌’ 化学求解

1、B
把四种化合物变形后容易求解，变形可写成如下形式：FeO、FeO3/2 、FeO4/3、FeO2
则氧元素含量由高到低的顺序为：2O>3/2O>4/3O>O，
所以含铁的质量分数由大到小的顺序为：FeO>Fe3O4>Fe2O3>FeS
2、C
A、根据丙氨酸分子结构模型可知，一个丙氨酸分子由3个C原子、7个H原子、2个O原子和1个N原子所构成，而丙氨酸是由丙氨酸分子所构成，所以A不正确；
B、根据每个C原子含6个质子、每个O原子含8个质子、每个H原子含1个质子、每个N原子含7个质子，而一个丙氨酸分子由3个C原子、7个H原子、2个O原子和1个N原子所构成，则一个丙氨酸分子中质子数=6*3+1*7+8*2+7*1=48，所以B不正确；
C、根据丙氨酸的化学式可表示为C3H7O2N可知丙氨酸中氮元素和氢元素的质量比=14：1*7=2：1，所以C正确；
D、根据丙氨酸分子结构模型可知，丙氨酸分子由3个C原子、7个H原子、2个O原子和1个N原子所构成，故丙氨酸的化学式可表示为C3H7O2N而非C3H6O2N，所以D不正确。
3、C
A、由甜蜜素的化学式可知，甜蜜素是由碳、氢、氮、钠、氧、硫六种元素组成的，所以A说法错误．
B、该化合物中C、N两种元素的质量比为12*6：14=36：7，所以B说法错误．
C、由甜蜜素的化学式为C6H12NNaO3S，该物质中含有氮元素，根据元素守恒可知，则完全燃烧的产物中含有二氧化氮气体，所以C说法正确；
由甜蜜素的化学式可知，1个甜蜜素分子是由6个碳原子、12个氢原子、1个氮原子、1个钠原子、3个氧原子和1个硫原子构成的，每个甜蜜素分子是由24个原子构成的，所以D说法错误．
希望我的回答能对你的学习有帮助！

‘玖’ 丙氨酸的作用

丙氨酸的作用
1．调和食品风味，提高品质
L-丙氨酸是蛋白质中含量最高的氨基酸之一，有特殊甜味、香味，与其他呈香味的物质混合使之显出更高级的香味。DL-丙氨酸是甜味最强的氨基酸，比蔗糖甜，为甘氨酸的1.6倍。从很久以前，DL-丙氨酸与L-谷氨酸钠、甘氨酸一起就被作氨基缓和酸味的调味料使用。丙氨酸在赋予食物美味的同时，还具有引发出食品素材本身美味的效用，还可增强鲜味，调和食品的咸味、酸味，缓和辣味、苦味、涩味、刺激性等味道，起保持食品整体口感柔和的作用。DL-丙氨酸还有缓冲酸碱、螯合重金属以及防止其他氨基酸褐变的作用，在国外已被普遍用于营养强化和调味。
2. 丙氨酸在医药上的应用
丙氨酸在医药行业具有广泛的用途。具有降低酒精中毒、减肥、增强记忆和学习能力以及治疗认知或精神障碍等作用，同时还可以作为制备L-氨基丙醇、合成依那普利、VB6等的原料。
3. 丙氨酸在饲料中的应用
丙氨酸作为一种机体需要的氨基酸，对幼畜内脏氮循环具有一定的生理作用和积极意义，在动物体氨基酸代谢方面起到了非常重要的作用，在机体的生长中具有增强免疫和生糖的作用。饲粮中添加一定量的丙氨酸，可以促进动物生长，缓解应激，预防疾病。
4．丙氨酸在化妆品中的应用
丙氨酸在工业方面主要发挥其螯合作用，以L-丙氨酸为原料生产的MGDA，具有高效的螯合能力，而且对人类和环境都非常安全。良好的生态和毒理学特性、高效的清洁能力，对皮肤的无刺激性将引领新型螯合剂发展至新的高度。

‘拾’ 用化学方法鉴别蛋白质 丙氨酸 苯酚

1’苯酚遇三氯化铁溶液显紫色，原因是苯酚根离子与Fe形成了有颜色的配合物。
2’鉴定生物组织中是否含有蛋白质时,常用双缩脲法,使用的是双缩脲试剂.双缩脲试剂的成分是质量浓度为0．1g/mL的氢氧化钠溶液和质量浓度为0．01
g／mL的硫酸铜溶液.在碱性溶液（NaOH）中,双缩脲（H2NOC-NH-CONH2）能与铜离子作用,形成紫色或紫红色的络
3’丙氨酸——茚三酮反应.氨基酸与茚三酮水合物在弱酸条件下共加热时,氨基酸被氧化脱氨、脱羧,而茚三酮水合物被还原,其还原物可与氨基酸加热分解产生的氨结合,再与另一分子茚三酮缩合成为蓝紫色化合物,称为罗曼紫（Ruhemann's
purple）.
另外还有一个更简单的方法：
1912年法国化学家Maillard发现甘氨酸与葡萄糖混合加热时形成褐色的物质,这个反应叫美拉德反应机理
,也就是说你可以用上面的方法先鉴定出苯酚,然后将葡萄糖溶液分别加入到另外两个试管中加热,形成褐色物质的为丙氨酸,反之为蛋白质。
所以有4种方法可以鉴别
即1鉴别出苯酚和蛋白质
2鉴别出苯酚和丙氨酸
3鉴别出丙氨酸和蛋白质
4上述的那个简单的方法