酶化学法包括哪些

㈠ 酶的组成酶的化学组成

概念:酶（enzyme）是活细胞产生的具有催化作用的有机物，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶催化作用实质：降低化学反应活化能
酶与无机催化剂比较：
1、相同点：1）改变化学反应速率，本身不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。
2、不同点：即酶的特性
酶的特性
1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；3、多样性：酶的种类很多，大约有4000多种；4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有得酶最适温度可高达70摄氏度。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。
酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切.

㈡ 酶的化学组成上包括哪些东西

酶的化学本质 的化学本质是蛋白质。具有酶活性的蛋白质分为简单蛋白质类和结合蛋白质类。简单蛋白质类的酶是由氨基酸组成的，不含任何其他物质，如胃蛋白酶。结合蛋白质类的酶是由简单蛋白质与辅基组成的，如乳酸脱氢酶、转氨酶。组成酶的简单蛋白质部分叫做酶蛋白或主酶，辅基部分叫做辅酶。一般是主酶与辅酶相结合，成为全酶，才能起到酶的作用。蛋白质所具有的理化性质，酶都具有。

㈢ 酶的固定化方法有哪些各有何分缺点

固定化酶的制备方法有物理法和化学法两大类。物理方法包括物理吸附法、包埋法等。物理法固定酶的优点在于酶不参加化学反应,整体结构保持不变,酶的催化活性得到很好保留。但是,由于包埋物或半透膜具有一定的空间或立体阻碍作用,因此对一些反应不适用。化学法是将酶通过化学键连接到天然的或合成的高分子载体上,使用偶联剂通过酶表面的基团将酶交联起来,而形成相对分子量更大、不溶性的固定化酶的方法.

㈣ 什么叫酶化学修饰它的特点有哪些

酶化学修饰是通过对酶蛋白分子的主链进行“切割”、“剪切”以及在侧链上进行化学修饰来达到改造酶分子的目的。这种应用化学方法对酶分子施行种种“手术”的技术称为酶化学修饰。包括磷酸化和去磷酸化等。
酶化学修饰特点：
（1）绝大多数酶化学修饰的酶都具有无活性（或低活性）与有活性（或高活性）两种形式。它们之间的互变反应，正逆两向都有共价变化，由不同的酶进行催化，而催化这互变反应的酶又受机体调节物质（如激素）的控制。
（2）存在瀑布式效应。由于酶化学修饰是酶所催化的反应，故有瀑布式（逐级放大）效应。少量的调节因素就可通过加速这种酶促反应，使大量的另一种酶发生化学修饰星恒教育搜集整理。因此，这类反应的催化效率常较变构调节为高。
（3）磷酸化与脱磷酸是常见的酶化学修饰反应。一分子亚基发生磷酸化常需消耗一分子ATP，这与合成酶蛋白所消耗的ATP相比，显然是少得多；同时酶化学修饰又有放大效应，因此，这种调节方式更为经济有效。
（4）此种调节同变构调节一样，可以按着生理的需要来进行。在前述的肌肉糖元磷酸化酶的化学修饰过程中，若细胞要减弱或停止糖元分解，则磷酸化酶a在磷酸化酶a磷酸酶的催化下即水解脱去磷酸基而转变成无活性的磷酸化酶b，从而减弱或停止了糖元的分解。

㈤ 酶法是什么

酶法是一种酶的分析方法。

酶法分析
酶分析法是一种生物药物分析方法。酶是一种专一性强、催化效率高的生物催化剂。利用酶的这些特点来进行分析的酶法分析，与其他分析方法相比有许多独特的优点。当待测样品中含有结构和性质与待测物十分相似(如同分异构体)的共存物时，要找到被测物特有的特征性质或者要将被测物分离纯化出来，往往非常困难。
主要内容
酶分析法在生物药物分析中的应用主要有两个方面：第一，以酶为分析对象，根据需要对生物药物生产过程中所使用的酶和生物药物样品所含的酶进行酶的含量或酶活力的测定，称为酶分析法；第二，利用酶的特点，以酶作为分析工具或分析试剂，用于测定生物药物样品中用一般化学方法难于俭测的物质，如底物、辅酶、抑制剂和激动剂(活化剂)或辅助因子含量的方法称为酶法分析。
特点及优势
而如果有仅作用于被测物质的酶，利用酶的特异性，不需要分离就能辨别试样中的被测组分，从而对被测物质进行定性和定量分析。所以，酶法分析常用于复杂组分中结构和物理化学性质比较相近的同类物质的分离签定和分析，而且样品一般不需要进行很复杂的预处理。酶法分析具有特异性强，干扰少，操作简便，样品和试剂用量少，测定快速精确，灵敏度高等特点。通过了解酶对底物的特异性。可以预料可能发生的干扰反应并设法纠正。在以酶作分析试剂测定非酶物质时，也可用偶联反应；而且偶联反应的特异性，可以增加反应全过程的持异性。此外，由于酶反应一般在温和的条件下进行，不需使用强酸强碱，它还是一种无污染或污染很少的分析方法。很多需要使用气相色谱仪、高压液相色谱仪等贵重的大型精密分析仪器才能完成的分析检验工作，应用酶法分析方法即可简便快速地进行。酶法分析目前主要广泛应用于医药、临床、食品和生化分析检测中，如尿素、各种糖类、氨基酸类、有机酸类、维生素类、毒素等物质的定性和定量分析。

㈥ 各种酶的生产方法是什么简要概括。

酶工程(Enzyme Engineering))又称为酶技术。随着酶学研究的迅速发展，特别是酶应用的推广，使酶学基本原理与化学工程相结合，从而形成了酶工程.酶工程是酶制剂的大批量生产和应用的技术。它从应用的目的出发，将酶学理论与化学工程相结合研究酶，并在一定的反应装置中利用酶的催化特性，将原料转化为产物的一门新技术,就酶工程本身的发展来说，包括下列主要内容：
2．1酶的产生
酶制剂的来源，有微生物、动物和植物，但是，主要的来源是微生物。由于微生物比动植物具有更多的优点，因此， —般选用优良的产酶菌株，通过发酵来产生酶。为了提高发酵液中的酶浓度，选育优良菌株、研制基因工程菌、优化发酵条件。工业生产需要特殊性能的新型酶，如耐高温的α—淀粉酶、耐碱性的蛋白酶和脂肪酶等，因此，需要研究、开发生产特殊性能新型酶的菌株。
2． 2 酶的制备
酶的分离提纯技术是当前生物技术“后处理工艺”的核心。采用各种分离提纯技术，从微生物细胞及其发酵液，或动、植物细胞及其培养液中分离提纯酶，制成高活性的不同纯度的酶制剂，为了使酶制剂更广泛地应用于国民经济各个方面，必须提高酶制剂的活性、纯度和收率，需要研究新的分离提纯技术。
2． 3 酶和细胞固定化
酶和细胞固定化研究是酶工程的中心任务。为了提高酶的稳定性，重复使用酶制剂，扩大酶制剂的应用范围，采用各种固定化方法对酶进行固定化，制备了固定化酶，如固定化葡萄糖异构酶、固定化氨基酰化酶等，测定固定化酶的各种性
质，并对固定化酶作各方面的应用与开发研究。目前固定化酶仍具有强大的生命力。它受到生物化学、化学工程、微生物、高分子、医学等各领域的高度重视。
固定化细胞是在固定化酶的基础发发展起来的。用各种固定化方法对微生物细胞、动物细胞和植物细胞进行固定化，制成各种固定化生物细胞.研究固定化细胞的酶学性质，特别是动力学性质，研究与开发固定化细胞在各方面的应用，是当今酶工程的一个热门课题。
固定化技术是酶技术现代化的一个重要里程碑，是克服天然酶在工业应用方面的不足之处，而又发挥酶反应特点的突破性技术。可以说没有固定化技术的开发，就没有现代的酶技术。
2．4．酶分子改造
又称为酶分子修饰。为了提高酶的稳定性，降低抗原性，延长药用菌在机体内的半衰期，采用各种修饰方法对酶分子结构进行改造，以便创造出天然酶所不具备的某些优良特性(如较高的稳定性、无抗原性、抗蛋白酶水解等)，甚至于创造出新的酶活性，扩大酶的应用，从而提高酶的应用价值，达到较大的经济效益和社会效益。
酶分子改造可以从两个方面进行：
(1)用蛋白质工程技术对酶分子结构基因进行改造，期望获得一级结构和空间结构较为合理的具有优良特性、高活性的新酶(突变酶)。
(2)用化学法或酶法改造酶蛋白的一级结构，或者用化学修饰法对酶分子中侧链基团进行化学修饰．以便改变酶学性质。这类酶在酶学基础研究上和医药上特别有用。

㈦ 酶的化学公式

酶（enzyme）是生物体内多数反应的一种生物催化剂，除少数rna外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，它只是通过降低活化能加快化学反应的速度。酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类反应。除此以外，还具有高效性、温和性。

㈧ 酶的化学本质及其组成有谁能告诉我，详细点

指由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。大多数由蛋白质组成（少数为RNA）。能在机体中十分温和的条件下，高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢。生命活动中的消化、吸收、呼吸、运动和生殖都是酶促反应过程。酶是细胞赖以生存的基础。细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。 按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两大类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链，结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白,非蛋白质部分统称为辅助因子，两者一起组成全酶；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基，用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶，可用上述方法把两者分开。 结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。辅酶与辅基在催化反应中作为氢(H+和e)或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。体内酶的种类很多，但酶的辅助因子种类并不多，如3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶均以NAD+作为辅酶。酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分，而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢(H+和e)及一些特殊化学基团的运载。

㈨ 酶化学修饰调节的主要方式是什么

酶的化学修饰调节的方式中,最常见的是磷酸化与脱磷酸化。

生物体内部的酶，叫做蛋白激酶，它们的作用就是对目的蛋白的特定位点进行磷酸化。磷酸化本身只有一个作用，就是在氨基酸残基上（常为丝氨酸）共价连接一个磷酸集团。引入磷酸集团之后，目的蛋白的分子构象发生变化，造成酶活力的缺失或者获得。

与磷酸化和去磷酸化最为密切相关的，就是细胞内的信号级联放大系统。简单来说，就是细胞针对外界各种信号（物理或者化学）在体内引发一系列指数级的催化反应（多为磷酸化），导致核内特定基因的表达，成功完成对外界信号的应激性。当这种应激完成之后，再经由去磷酸化去除这些蛋白的活力，使细胞恢复到正常状态。

㈩ 什么是酶酶的化学本质是什么

酶的化学本质是蛋白质。因为：①酶是高分子胶体物质，一般不能通过半透膜；②酶是两性电解质，溶于水，在等电点易沉淀，酶活力-pH曲线和两性离子的解离曲线相似，酶在电场中能像其他蛋白质一样泳动；③导致蛋白质变性的因素，如紫外线、热、表面活性剂、重金属、蛋白质沉淀剂等，都能使酶失效；④酶能被蛋白酶水解而丧失活性。此外，最直接的证据是对所有已经高度纯化和结晶的酶进行一级结构分析，结果都表明酶是蛋白质。
酶与一般蛋白质的差别是：酶是具有特殊催化功能的蛋白质。同样，酶和其他蛋白质一样，主要由氨基酸组成，具有一、二、三和四级结构。另外酶与其他蛋白质一样，根据它的组成成分可分为单纯蛋白质和结合蛋白质两类。有些酶的组成成分只有蛋白质，其活性取决于它的蛋白质结构，这类酶属于单纯蛋白质；另一些酶的活性成分除了含有蛋白质外，还有一些小分子即辅助因子，二者结合起来才具有活性，这类酶属于结合蛋白质。结合蛋白质的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，只有这两部分结合起来组成复合物才能显示催化活性。此复合物称为全酶。
有些酶的辅助因子是金属离子，有些酶的辅助因子是有机小分子。在这些有机小分子中，凡与酶蛋白结合紧密的就称为辅基；而与酶蛋白结合得比较松弛，用透析法等可将其与酶蛋白分开的则称为辅酶。辅基与辅酶之间并没有严格界限。金属离子在酶分子中的作用，或是作为酶活性部位组成成分，或是帮助形成酶活中心所必需的构象，或是在酶与底物分子间起桥梁作用。
生物体内酶的种类繁多，但辅酶的种类却较少。同一种辅酶往往能与多种不同的酶蛋白结合，组成催化功能不同的多种全酶，如辅酶Ⅰ(NAD+)可作为许多脱氢酶的辅酶，但每一种酶蛋白只能与特定的辅酶结合成一种全酶。可见决定酶的专一性的是酶蛋白部分。辅酶在酶促反应中通常担负电子、原子或某些化学基团的传递作用，决定反应的性质。
近年来，已经发现，除了蛋白质外，一些RNA和DNA分子也具有催化作用。这对酶的化学本质是蛋白质的观念产生了强烈的冲击。虽然如此，现在已知的酶基本上都是蛋白质性质的，或以蛋白质为主导核心成分，酶是蛋白质性质的生物催化剂这一概念并不排斥还存在其他类型的催化剂。因此更正确地，可以给酶下这样的定义：酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸等。