km的物理意义是什么数值上等于

Ⅰ km是什么单位

km代表长度单位，为千米的意思，俗称公里。

1790年5月，由法国科学家组成的特别委员会，建议以通过巴黎的地球子午线所在经线圈全长的四万分之一作为1千米。

长度单位是指丈量空间距离上的基本单元，是人类为了规范长度而制定的基本单位，其国际单位是“米”，符号为“m”。常用的长度单位有毫米、厘米、分米、千米、米、微米、纳米等等。长度单位在各个领域都起着重要的作用。

(1)km的物理意义是什么数值上等于扩展阅读：

相关单位：

“米”的定义起源于法国。1米的长度最初定义为通过巴黎的子午线上从地球赤道到北极点的距离的千万分之一，并与随后确定了国际米原器。随着人们对计量学认识的加深，米的长度的定义几经修改。

2019年，国际计量大会（CGPM）对它们定义的文本进行了修订。2019年5月20日起，米的定义更新为：当真空中光速c以m/s为单位表达时选取固定数值299792458来定义米。其中秒是由铯的频率ΔνCs来定义。

Ⅱ km值的意义是指什么km值的意义介绍

1、km值的意义是指酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示，酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度。
2、酶的特征常数之一，不同的酶Km值不同，同一种酶与不同底物反应Km值也不同，Km值可近似的反应酶与底物的亲和力大小：Km值大，表明亲和力小；Km值小，表明亲和力大。

Ⅲ km的意义

km代表什么意思啊
km代表一千米，一公里的意思。km是一个国际标准长度计量单位。这源自于kilometre这个英文。kilo是千，metre是米，千米自然就是kilometre。千米又称公里，是长度单位，通常用于衡量两地之间的距离。酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示,酶反应速度与底物浓度之间的定量关系.Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度,是酶的特征常数之一.不同的酶Km值不同,同一种酶与不同底物反应Km值也不同,Km值可近似的反应酶与底物的亲和力大小：Km值大,表明亲和力小；Km值小,表明亲合力大.Km是由酶和底物的相互关系所决定的，它可以用来判断酶的最适底物。Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度，是酶的特征常数之一。不同的酶Km值不同，同一种酶与不同底物反应Km值也不同，Km值可近似的反应酶与底物的亲和力大小：Km值大，表明亲和力小；Km值小，表明亲合力大。祝您学习愉快！研究酶的科研汪们都知道，无论是表达一种新酶，还是工程一个现有的酶，都需要对酶的一系列特性进行表征。这次，我们主要说说Km和Kcat。

Km、 Kcat、Vmax之间到底啥关系？我们先看上图。上图的横坐标是底物浓度，纵坐标是酶的反应速率。这个就是酶促反应动力学曲线了，可以用米氏方程来表征：

V = Vmax[S] / ( KM + [S]), 也可以写成V = Kcat[E]t[S] / ( KM + [S]),

公式中的V指反应速率，[S]是底物浓度，[E]t是酶的浓度，Km是一个常数，Kcat也是一个常数。这两个常数的意义我们后面再说。图中还有一个Vmax，这是最大反应速率，

Vmax=Kcat[E]t.

从这个曲线我们可以知道，在底物浓度很低时，酶的反应速率会随着底物浓度的增加迅速增加。此时酶的活性位点的是空的，等着底物来结合，所以产物形成的速度由可利用的底物浓度决定。当底物的浓度增加时，酶的活性位点渐渐被底物饱和，此时底物形成的速率由酶的浓度决定，当活性位点被底物饱和以后，添加再多的底物都不会对酶促反应速率产生影响，此时达到最大酶促反应速率Vmax。

下面我们说Km和Kcat这两个常数：

Km（Michaelis constant，米氏常数）

Km是米氏常数（Michaelis constant），其实全称是米歇利斯常数，可能米歇利斯太难记了吧，所以大家都简称为米氏常数（为啥你们可以记住阿基米德原理，拉格朗日方程？小米同学应该会有点桑心）。米氏常数衡量的是酶与底物之间亲和力（affinity）的大小（这里指遵循米氏方程的酶）。Km等于酶促反应为最大反应速率一半时的底物浓度，其单位是mol/L，因此Km越小，表明酶进行反应所需的底物浓度越低，也可以说酶与底物之间亲和力越大。Km是一个常数，当pH，温度，离子强度不变时，Km是恒定的。

Km的重要性

Km是非常重要的参数，在酶的应用过程中，底物浓度选择常常需要参考酶Km。

1. 测定酶的活性

为了测定一个酶的活性，底物浓度应该怎么选择呢？我们通常是利用产物生成速率来衡量酶活性，在温度，pH等条件不变的情况下，产物的生成速率受到酶的活性，底物浓度的影响。我们为了测定酶的活性，自然应该使酶的活性本身作为唯一的变量，这就意味着底物的浓度必须非常高，使酶的活性位点饱和，确保酶催反应速率达到最大值Vmax。在实践中，底物的浓度常需要高出Km值的10-20倍。

2. 测定样品中底物的浓度

我们有时候会利用酶来测定其底物的浓度，比如利用荧光素酶测定ATP的浓度从而来测定细菌的数量（每个细菌内ATP数量是固定的，ATP越多说明细菌越多）。此时，我们需要保证底物的浓度是唯一的限制因素，底物的浓度必须要低于Km值，这样产物的生成速率会随着底物浓度的增加迅速提高，这就提高了检测底物的灵敏度。

Kcat

又叫转化数（turnover number），利用Vmax除以酶浓度进行计算。所以可以知道，Kcat衡量的是在最有优条件下酶催化生成底物的速率。为什么说是最优条件呢？因为此时反应速率最大（Vmax），酶的活性位点已经被底物完全饱和。Kcat是一个常数，其单位是1/s，也可以将Kcat理解成单个酶分子在一秒内转化底物的数量，或者单个酶分子转换一个底物分子所需的时间，因此Kcat也叫做转化数。

Kcat/Km

两个常数的比，当然也是一个常数。Kcat与Km的比是衡量一个酶催化效率的最重要参数。Kcat越大，Km越小，二者的比值越大。Kcat越大说明酶转化底物的速率越快，Km越小说明酶与底物之间亲和力越大。当酶有多个可利用的底物时，其对不同底物的催化效率可能差别很大。Kcat/Km就可以用来确定酶的最适底物，同一个酶对不同底物的Kcat/Km最大可相差100万倍。当利用蛋白质工程对酶进行改造时，不同突变型的Kcat/Km也是需要测定的参数，用来表征酶催化效率的变化情况。

Ⅳ km代表什么

km是长度单位。是一个国际标准长度计量单位，符号km，这源自于kilometre这个英文，缩写为km。千米俗称公里，通常用于衡量两地之间的距离，一直以来都是人类为了规范长度而制定的基本单位。

国际常用长度单位有：毫米（mm）、厘米（cm）、分米（dm）、千米（km）、米（m）、微米（μm）、纳米（nm）等等这些单位都是我们生活领域中需要用到的，国际单位是“米”（符号“m”）。

关于毫米的换算：1毫米＝0.1厘米；1mm=0.1cm=0.01dm=0.001m=0.000001km=1 000μm=1 000 000nm。关于厘米的换算：1厘米＝1/100米。1cm（厘米）＝10mm（毫米）＝0.1dm（分米）＝0.01m（米）。

关于这些长度单位还有很多是我们不常见到不常用的，不同领域有不同的相关单位，而除了以上还有一些特殊的长度单位：埃格斯特朗、普朗克长度、丝米、忽米、飞米、阿米、仄米、幺米，这些主要用来表示一些比较微小的元素的长度。

Ⅳ km值名词解释是什么

Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度，是酶的特征常数之一。

不同的酶Km值不同，同一种酶与不同底物反应Km值也不同，Km值可近似的反映酶与底物的亲和力大小：Km值大，表明亲和力小；Km值小，表明亲合力大。米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])[S]表示底物浓度，Vmax表示最大酶促反应速度。

km的意义：

1.米氏常数km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

2.km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。

3.km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、ph、离子强度有关，与酶的浓度无关。

4.vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。

km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕,它可以表示酶和底物之间的亲和能力，km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。

Ⅵ 简述km和vmax的意义

米氏方程及米氏常数：Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程： ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。

Km和Vmax的意义：

①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。

③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。

④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。

⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。

⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。

⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。

⑷Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。

综上所述，D是错误的。

【追问】Km值是酶的特征性常数与同一酶作用于不同底物，则有不同的Km值不矛盾吗?难道不是同一个酶Km值就一定吗?

【回答】答复：您好，根据您的疑问，我将再次为您解答Km的相关知识，希望对您的学习有所帮助，谢谢

Km为一常数，表现酶蛋白分子与底物的亲和力．Km值是酶的特征性常数之一，在一定程度上代表酶的催化效率．Km值在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度1／2时的底物浓度．一种酶能催化几种底物时就有不同的Km值，其中Km值最小的底物一般认为是该酶的天然底物或最适底物．

【追问】Vmax与Km是呈什么曲线?请讲解.谢谢!

【回答】答复：

Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下： 它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕，图示以及公式推导。 它可以表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。 它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程，前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物，例如，EMP途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步，Km值最大的那一步反应就是，该酶也叫这条途径的关键酶。 它可以用来判断酶的最适底物，某些酶可以催化几种不同的生化反应，叫多功能酶，其中Km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物。 Km是一种酶的特征常数，只与酶的种类有关而与酶的浓度无关，与底物的浓度也无关，这一点与Vm是不同的，因此，我们可以通过Km值来鉴别酶的种类。但是它会随着反应条件（T、PH）的改变而改变。竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。

Vmax为最大底物浓度。

Ⅶ km值的意义是指什么

米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物（S）的浓度。它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。

在20世纪初期，就已经发现了酶被其底物所饱和的现象，而这种现象在非酶促反应中，则是不存在的，后来发现底物浓度的改变，对酶反应速度的影响较为复杂。

1913年前后Michaelis和Menten作了大量的定量研究，积累了足够的实验证据，从酶被底物饱和的现象出发，按照中间产物设想，提出了酶促反应动力学的基本原理，并归纳为一个数学表达式。

Km的意义与应用

米氏常数在酶学和代谢研究中均为重要特征数据。

1、同一种酶如果有几种底物，就有几个Km，其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。不同的底物有不同的Km值，这说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/Km近似地表示酶对底物亲和力的大小，1/Km愈大，表示酶对该底物的亲和力愈大，酶促反应易于进行。

2、已知某个酶的Km，可计算出在某一底物浓度时，某反应速度相当于Vmax的百分率。

3、在测定酶活性时，如果要使得测得的初速度基本上接近Vmax值，而过量的底物又不至于抑制酶活性时，一般[S]值需为Km值的10倍以上。

4、催化可逆反应的酶，对正逆两向底物的Km往往是不同的。测定这些Km值的差别以及细胞内正逆两向底物的浓度，可以大致推测该酶催化正逆两向反应的效率，这对了解酶在细胞内的主要催化方向及生理功能有重要意义。

5、当一系列不同的酶催化一个代谢过程的连锁反应时，如能确定各种酶的Km及其相应底物的浓度，还有助于寻找代谢过程的限速步骤。

6、了解酶的Km值及其底物在细胞内的浓度，可以推知该酶在细胞内是否受到底物浓度的调节。如酶的Km远低于细胞内的底物浓度（低10倍以上），说明该酶经常处于底物饱和状态，底物浓度的稍许变化不会引起反应速度有意义的改变。反之，如酶的Km大于底物浓度，则反应的速度对底物浓度的变化就十分敏感。

7、测定不同抑制剂对某个酶Km及Vmax的影响，可以区别该抑制剂是竞争性还是非竞争性抑制剂。

Ⅷ km值的意义是指什么

km值的意义是指酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示，酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度。

酶的特征常数之一，不同的酶Km值不同，同一种酶与不同底物反应Km值也不同，Km值可近似的反应酶与底物的亲和力大小：Km值大，表明亲和力小；Km值小，表明亲和力大。

性质分析：

1、研究酶促反应动力学最重要的常数。它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度，它可以表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。

2、酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。

Ⅸ 什么是Km值

米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。

Km的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。，即当V=Vm/2时，【S】=Km,单位为mol/l。Km是酶极为重要的动力学参数，其物理含义是指ES复合物的消失速度常数（k-1+k2）与形成速度常数（k1）之比。

(9)km的物理意义是什么数值上等于扩展阅读

米氏常数在酶学和代谢研究中是重要特征数据：一种酶有几种底物，就有几个Km，其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物，说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/Km近似表示酶对底物亲和力的大小，1/Km愈大，表示酶对该底物的亲和力愈大，酶促反应易于进行；

已知某个酶的Km，可计算出在某一底物浓度时，某反应速度相当于Vmax的百分率；在测定酶活性时，如果要使得测得的初速度基本上接近Vmax值，而过量的底物又不至于抑制酶活性时，一般[S]值需为Km值的10倍以上。

Ⅹ 米氏常数km的意义是什么

研究酶促反应动力学最重要的常数，数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕，可以表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。

判断酶与底物亲和力的大小。Km值小，表示用很低的底物浓度即可达到最大反应速度的一半，说明酶与底物亲和力大。可用1／Km近似地表示亲和力，1／Km愈大，酶与底物的亲和力愈大，酶促反应愈易进行。

(10)km的物理意义是什么数值上等于扩展阅读：

注意事项：

自然界中酶有千万种，但并非所有的酶都遵循米氏方程，为了验证酶是否遵循米氏方程，可以实验测定在同一酶浓度条件下，不同的底物浓度对应的酶初始反应速率。然后画出Lineweaver-Burk 双倒数图，也就是米氏方程的倒数改写。

实验的数据点无法均匀的分布在图中。为了克服这一缺点，Eadie-Hofstee 做图法以及Hanes 做图法相继被提出。值得一提的是尽管双倒数法有这一缺陷，其仍然是学术界最普遍应用的测定米氏常数的方法。